Поэтому вся информация о белке хранится в ядре, а точнее только о первичной структуре, а уже первичной структурой опеределяется и дальнейшие свойства этого белка.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка?
Информация о первичной структуре белка хранится в базах данных, доступных для исследователей и ученых. Информация о первичной структуре белка хранится в базах данных, доступных для исследователей и ученых. Где хранится информация о структуре белка? (ДНК). Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической последовательности.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка?
Первичная, вторичная, третичная структура белка в схемах. Белки первичная структура вторичная третичная. Первичная структура организации молекулы белка. Уровни организации белков. Неупорядоченная структура белка. Белок первичная структура вторичная третичная. Структуры белка первичная вторичная третичная четвертичная.
Первичная и вторичная структура белка. Связи в первичной вторичной и третичной структуре белка. Структуры белка первичная вторичная третичная четвертичная функции. Четыре уровня структурной организации белка. Структурная организация белковой молекулы. Принципы структурной организации белков.
Уровни организации белковой молекулы: первичная структура белка. Уровни организации структуры белка. Строение белка уровни организации белковой молекулы. Первичная структура белка уровень организации. Белки уровни структурной организации. Уровень организации пространственной структуры белковой молекулы.
ДНК хранение наследственной информации. Функции ДНК хранение и передача наследственной информации. Функции ДНК хранение наследственной информации. ДНК носитель наследственной информации строение и функции. Первичная структура 20 аминокислот. Белок с одной полипептидной цепи.
Четвертичная структура белка строение. Четвертичная структура белка схема. Четвертичная структура белка. Четвертичная структура белков. Процесс первичной структуры белка. Денатурация первичной структуры белка.
При денатурации разрушается первичная структура белка. Разрушение первичной структуры белка. Белки особенности строения. Четвертичная структура белка название. Типы РНК рибосомальная транспортная матричная. Типы РНК И их функции биохимия.
Матричная РНК функция. Роль РНК В реализации наследственной информации. Первичная структура белка биохимия. Первичная структура белков биохимия. Первичная структура белков связи. Что такое обратимая денатурация структура белка.
Необратимая денатурация белка. Обратимся детанатурация. Необратимая денатурация белков. Состав белков биохимия кратко. Белки биохимия строение. Строение белковой молекулы первичная вторичная.
Разрушение вторичной структуры и разворачивание полипептидной цепи.
У прокариот ядра нет, а ДНК перемещается свободно внутри клетки. Даже вирусы, которые не имеют клеточную структуру, имеют ДНК. В основном ДНК вируса просто окружена белковою оболочкою.
Также они могут применяться для ускоренного получения новых лекарственных препаратов. Все белковые структуры, распутанные AlphaFold, находятся в открытом доступе. По словам представителей DeepMind, сейчас с базой данных могут работать свыше 500 тысяч исследователей из 190 стран. Этим летом нейросеть DeepMind показала , что способна решать не только научные задачи, но и социально-экономические проблемы общества.
ИИ разработал самый справедливый механизм распределения богатства, который наилучшим образом учитывает интересы общества и его членов. Также по теме.
Консультацию по вопросам и домашним заданиям может получить любой школьник или студент.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка Где и в каком виде хранится информация о структуре белка.
Ответы на вопрос:
- Где находится информация о первичной структуре белка: места хранения
- Биосинтез белка и генетический код
- Где хранится информация о первичной структуре белка -
- Образцы для анализа первичной структуры белка
- Этапы биосинтеза белка: транскрипция и трансляция
- Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
Этапы биосинтеза белка
- Где находится информация о первичной структуре белка: основы хранения и доступа
- Ответы : Если есть возможность помогите... Убивают
- Где хранится генетическая информация в клетке?
- Где хранится информация о структуре белка? Как - id37697420 от Магомед05111 11.07.2022 18:04
- Глава 1: Основные принципы формирования первичной структуры белка
- Подписка на дайджест
Остались вопросы?
Остальные вымываются с мочой. Где накапливается белок в клетке? Белки запасаются в мембранном соке, так как они лучше сохраняются именно в жидком виде. Нерастворимые аминокислоты тоже важны, но чаще всего они запасаются в цитоплазме. Что происходит с белками в организме человека? Полученные с пищей белки подвергаются полному гидролизу в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, которые всасываются и кровотоком распределяются в организме см. Как понять что организму не хватает белка? Внешние симптомы белковой недостаточности: Где хранится белок в организме? Ответы пользователей Отвечает Родион Фолк-Драммер 1 июн. Эластин в несколько сотен раз... Отвечает Анвар Синичкин Белок присутствует во всем теле — от мышц и внутренних органов до костей, кожи и волос.
Тело не хранит белок, как и другие макроэлементы, поэтому он должен поступать в организм с пищей.
Его работу описали в статье в Science. Архитектура RoseTTaFold «Открытый исходный код инструментов означает, что научное сообщество имеет возможность использовать достижения для создания еще более мощного и полезного программного обеспечения», — говорит Дзинбо Сюй, вычислительный биолог из Чикагского университета в Иллинойсе. Белки состоят из цепочек аминокислот, которые, будучи сложены в трехмерные формы, определяют функцию этих белков в клетках. На протяжении десятилетий исследователи использовали экспериментальные методы, такие как рентгеновская кристаллография и криоэлектронная микроскопия. Но такие методы могут быть трудоемкими и дорогостоящими, а некоторые белки не поддаются подобному анализу. DeepMind в 2020 году показала , как ее программное обеспечение может точно предсказывать структуру многих белков, используя только их последовательность, которая определяется ДНК.
Белки биохимия строение. Строение белковой молекулы первичная вторичная. Разрушение вторичной структуры и разворачивание полипептидной цепи. Структура белковой молекулы полипептидной цепи. Конфигурация полипептидных цепей это. B структура полипептидной цепи. Первичная вторичная четвертичная структура белка. Первичная вторичная и третичная структура нуклеиновых кислот. Третичная структура белка биополимер. Белки биополимеры мономерами. Строение мономера белковой структуры.. Биополимеры белки строение функции. Строение и репликация ДНК. Первичная структура белков. Строение белков. Структуры белка. Белки биология. Белок структура. Вторичная третичная и четвертичная структура белка. Образование первичной структуры белка уровень организации. Строение мембраны белки. Белки в составе мембран. Пронизывающие белки мембраны. Виды белков в мембране. Первичная структура белка первичная структура белка. Хим связи первичной структуры белка. Роль транспортной РНК В клетке эукариот. Какова роль транспортной РНК. Какова роль транспортной рек. Первичный уровень структурной организации белковой молекулы. Уровни организации белковой молекулы таблица 10 класс. Биология уровни организации белковых молекул. Связи в первичной вторичной третичной и четвертичной структуре белка. Первичная структура белка это в биологии. Первичная структура белков рисунок. Формы белков. Значение РНК. Значимость РНК. И РНК считывает информацию:. Схема первичной структуры белковой молекулы. Уровни организации белков схема. Структура молекулы белка первичная вторичная третичная четвертичная. Пространственная конфигурация белковой молекулы. Структуры белковых молекул и их строение. Пространственная конфигурация первичной структуры белка. Структура белка первичная структура первичной. Первичная структура белка строение кратко. Структура белков. Строение и структура белков. Первичная структура.
Это в основном происходит при взаимодействии оказавшихся близко друг к другу SH-групп остатков цистеина, которые окисляются, формируя S—S-связи, или дисульфидные мостики. Образование таких связей особенно характерно для белков, выделяемых из клетки наружу или находящихся в плазматической мембране с наружной стороны, поскольку эти белки оказываются в условиях, значительно отличающихся от тех, что существуют внутри клетки. Объединение белков становится возможным в том случае, если на поверхности белка образуется центр связывания для того же самого или другого белка. При объединении нескольких полипептидных цепей образуется белок, для которого характерна четвертичная структура. Такие белки называют олигомерами, а входящие в состав олигомера отдельные полипептидные цепи — мономерами, или субъединицами. Многие олигомерные белки, в свою очередь, являются компонентами, участвующими в формировании более крупных агрегатов. Эти элементы вторичной структуры укладываются в пространстве, образуя глобулы или фибриллы, то есть формируют третичную структуру белка. И наконец, отдельные глобулы или фибриллы взаимодействуют друг с другом с образованием комплексов, состоящих из нескольких молекул, что приводит к формированию четвертичной структуры. Денатурация и ренатурация белков Большая часть белковых молекул способна сохранять свою биологическую активность, то есть выполнять свойственную им функцию только в узком диапазоне температур и кислотности среды. При повышении температуры, изменении кислотности до экстремальных значений, добавлении гидрофобных агентов например, органических растворителей или при значительном увеличении концентрации солей в структуре белков происходят изменения, которые приводят к их денатурации — потере белком своей нативной естественной пространственной структуры. Как правило, при этом первичная структура белка не разрушается. Примером денатурации является свертывание белка яйца, наблюдающееся при его варке. Денатурация — это разрушение характерной для данного белка четвертичной, третичной и вторичной структуры, в результате чего в денатурированном состоянии полипептидные цепи белков образуют случайные и беспорядочные клубки и петли. Разрыва пептидных связей при денатурации не происходит, то есть сама полипептидная цепь сохраняется, однако способ ее укладки изменяется. В том случае если в белке имеются дисульфидные мостики, стабилизирующие третичную структуру белка, обычно при денатурации они рвутся, что происходит путем восстановления остатков цистеина. Денатурация бывает обратимой и необратимой. В случае обратимой денатурации при возвращении в исходные нативные условия пространственная структура белка восстанавливается. При варке яйца мы имеем дело с необратимой денатурацией, когда исходную нативную структуру восстановить уже практически невозможно.
Биосинтез белка
А зашифрована информация об этой первичной структуре в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Молекула ДНК способна к самоудвоению. Репликация это - реакция матричного синтеза, при которой на одной цепи ДНК по принципу комплементарности строится вторая цепь т. Учитель: Единственные молекулы, которые синтезируются под контролем генетического материала клетки, - это белки если не считать РНК. Белки могут выполнять разные функции; это определяется аминокислотной последовательностью, которая зависит от информации о составе белка, закодированной в последовательности нуклеотидов ДНК генетический код. Вопрос к ученикам: Приведите примеры таких реакций? Синтез и-РНК транскрипция происходит следующим образом.
Синтезированная таким образом матричный синтез молекула и-РНК выходит в цитоплазму и на один ее конец нанизываются малые субъединицы рибосом и происходит сборка рибосом соединение малой и большой субъединиц. Транскрипция Слайд 5 Открыть мини-сайт на портале Pandia для ведения проекта. PR, контент-маркетинг, блог компании, образовательный, персональный мини-сайт. Регистрация бесплатна Выход и-РНК из ядра и взаимодействие с рибосомой. Молекула т-РНК имеет сложную конфигурацию. На некоторых участках ее между комплементарными нуклеотидами образуются водородные связи, и молекула по форме напоминает лист клевера.
На ее верхушке расположен триплет свободных нуклеотидов антикодон , который соответствует определенной аминокислоте, а основание служит местом прикрепления этой аминокислоты На доске схема строения транспортной РНК Каждая т-РНК может переносить только свою аминокислоту. Т-РНК активируется специальными ферментами, присоединяет свою аминокислоту и транспортирует ее в аминокислотный центр рибосомы. После этого рибосома продвигается на один кодон вперед. Первая т-РНК с аминокислотой оказывается в пептидильном центре рибосомы. В освободившийся аминоациальный центр поступает вторая т-РНК с аминокислотой.
Выход из сложившейся ситуации могут дать методики теоретического предсказания пространственной структуры, решающим преимуществом которых является сравнительно высокая скорость и низкая трудоёмкость получения моделей строения белков. Оборотной стороной этого преимущества оказывается «качество» моделей — точность предсказания, которая не всегда является достаточной для практически важных задач например, изучения взаимодействия рецептора с лигандами. Разумеется, работая с теоретически предсказанными моделями белков, надо критически относиться к полученным результатам и быть готовым к тому, что полученные результаты необходимо проверять с помощью независимых методов — что, в прочем, касается большинства научных областей, работа в которых ещё не превратилась в чистую технологию. Далее мы рассмотрим базовые теоретические предпосылки, делающие предсказание трёхмерного строения молекул белков возможным и в общем виде основные методики, использующиеся сегодня в этой области. Фолдинг: возможно ли предсказать структуру белка на компьютере?
Фолдинг — сворачивание белков и других биомакромолекул из развёрнутой конформации в «нативную» форму — физико-химический процесс, в результате которого белки в своей естественной «среде обитания» растворе, цитоплазме или мембране приобретают характерные только для них пространственную укладку и функции [6]. Фолдинг причисляют к списку крупнейших неразрешённых научных проблем современности — поскольку процесс этот далёк от окончательного понимания [7]. Само собой, парадокс Левинталя — кажущийся. Решение его заключается в том, что молекула, конечно, никогда не принимает подавляющего большинства теоретически возможных конформаций. Кооперативные эффекты фолдинга — одновременное формирование «зародышей» вторичной структуры, являющихся энергетически стабильными и уже не изменяющимися в процессе дальнейшего сворачивания — приводят к тому, что молекула белка находит «кратчайший путь» на воображаемой гиперплоскости потенциальной энергии к точке, соответствующей нативной конформации белка. Нативная конформация при этом отделена заметным «энергетическим промежутком» potential energy gap от подавляющего числа несвёрнутых форм, а ближайшая её «окрестность» очень «узкая», впрочем определяет естественную конформационную подвижность молекулы. Ограниченность понимания механизмов фолдинга связана ещё и с тем, что его сложно наблюдать экспериментально: это достаточно быстрый динамический процесс, «разглядывать» который нужно на уровне отдельных молекул! И хотя сейчас уже проводят изучение сворачивания а точнее, разворачивания на отдельных молекулах [10] , это не пока не привело к принципиально новому уровню понимания механизма фолдинга — а ведь такое понимание могло бы дать эффективный алгоритм теоретического моделирования этого процесса. Биологические молекулы моделируют чаще всего с применением подхода эмпирических силовых полей [11] , позволяющего, в отличие от «абсолютно корректного» квантово-химического подхода см. Однако такое радикальное ускорение времени расчётов не может даваться даром: хотя многие компьютерные эксперименты в эмпирических силовых полях и дают реалистичные результаты, некоторые важнейшие для фолдинга кооперативные взаимодействия — такие как гидрофобный эффект или влияние молекул растворителя — не сводятся к парным взаимодействиям между отдельными атомами и не могут быть корректно учтены в этом подходе.
Существует два основных препятствия тому, чтобы запустить моделирование молекулярной динамики МД какого-нибудь белка в необходимом окружении и «в кремнии» пронаблюдать фолдинг, получив в конце процесса желанную структуру. Во-первых, характерные времена сворачивания всё же находятся на уровне миллисекунд, а максимально достижимое время моделирования на данном этапе развития вычислительной техники редко превышает одну микросекунду. Но, даже если представить, что мы не ограничены в мощностях компьютеров, всё равно остаются сомнения в возможности современных энергетических функций эффективно справиться с фолдингом — точность этих функций, управляющих эволюцией молекулы внутри компьютера, может оказаться недостаточной для того, чтобы направить сворачивание в нужном направлении. Кроме того, алгоритм, моделирующий подвижность, может навсегда «зациклить» молекулу в локальном энергетическом минимуме, чего никогда не случается в реальном процессе сворачивания. Однако определённые успехи в моделировании фолдинга с помощью молекулярной динамики всё же есть: небольшие белки — вроде 36-аминокислотного фрагмента виллина — удаётся свернуть в МД длительностью около микросекунды, запуская расчёты на суперкомпьютере или в распределённой вычислительной сети [12]. Итак, использование метода молекулярной динамики как средства моделирования процесса фолдинга пока что нецелесообразно и практически не достижимо. Однако существует возможность предсказать результат фолдинга — то есть, трёхмерную структуру белка. Теоретические подходы, служащие этой цели, делятся на две большие группы: ab initio или de novo фолдинг — методики, не использующие в явном виде данных о структуре других белков, — и сопоставительное моделирование или моделирование на основании гомологии. Квантовая химия в расчётах свойств белковых молекул Как известно, уравнение Шрёдингера — «плоть и кровь» квантовых физики и химии — наиболее точный на сегодняшний день способ описать строение и динамику молекул. Однако точное аналитическое решение возможно получить лишь для крайне простых систем — например, атома гелия.
Во всех более сложных случаях прибегают к численному решению приближений этого уравнения — так называемым полуэмпирическим методам квантовой химии. Методы эмпирических силовых полей такие как молекулярная динамика [11] не имеют никакого отношения к квантовой химии и «обращаются» с атомами моделируемых молекул в частности, белков как с классическими упругими частицами, связанными системой парных взаимодействий. Параметры этих взаимодействий очень простых, надо отметить как раз и называются силовым полем и определяют поведение системы при моделировании. Электронные эффекты, такие как поляризуемость атомов, перенос электрона, образование и разрыв химических связей, а также кооперативные гидрофобные взаимодействия смоделированы в этом подходе быть не могут. Фолдинг «из первых принципов» Необходимо сразу отметить, что термин «ab initio фолдинг», часто применяемый для обозначения методов компьютерного предсказания структуры белка без использования структурных данных о других белках, не имеет отношения к тому ab initio, которое бытует в квантовой химии. Квантово-химический термин ab initio лат. Однако все вычисления, как правило, производятся в эмпирических силовых полях, описывающих парные взаимодействия в классической системе частиц, представляющей молекулу белка. Сами же эти силовые поля в неявном виде включают данные о структуре молекул не обязательно белковых — такие как парциальные заряды и массу атомов, а также длины и углы валентных связей, — и к квантово-механическим методам отношения не имеют. Поэтому целесообразно будет в дальнейшем использовать термин «de novo фолдинг» лат. Наиболее «физически корректные» подходы из этой группы заключаются в основном в расчётах МД для моделирования процесса и результата фолдинга см.
В остальных же случаях — тоже, впрочем, относящихся к маленьким белкам не более 150 аминокислотных остатков , — прибегают к дополнительным приближениям с целью уменьшить вычислительную сложность расчёта. Для увеличения вычислительной эффективности, в de novo подходах часто используются упрощённые модели представления белка — отдельные аминокислотные остатки, присутствующие в модели, представлены не так подробно, как в «полноатомных» подходах: вся боковая цепь моделируется лишь одним-двумя центрами «псевдоатомами». Так, например, боковая цепь триптофана содержит 16 атомов, а в упрощённом виде их может быть всего два-три и только один — для менее объемных остатков. De novo фолдинг проводится в специальном силовом поле также упрощённом по сравнению, например, с используемыми в МД , оценивая огромное количество вариантов укладки сворачиваемой молекулы по значению потенциальной энергии. Идентификация конформации, значительно с «зазором» более «низкой» по потенциальной энергии, чем остальные, может служить признаком конца поиска — аналогично тому, как нативная конформация с некоторым отрывом отстоит от несвёрнутых промежуточных состояний. Конечно, кроме корректной функции потенциальной энергии, требуется преодолеть «комбинаторный взрыв», создаваемый парадоксом Левинталя.
Пропуская через этот кристалл рентгеновские лучи, можно увидеть трехмерную структуру белка. Это явление называется дифракция. Недостаток данного метода — в медлительности процесса и негарантированном результате: белка может выделиться слишком мало или он может не кристаллизоваться. Есть и другие способы, к примеру, метод ядерного магнитного резонанса или криоэлектронная микроскопия.
Эти методы также требуют доступа к дорогостоящему оборудованию и больших затрат времени. Предсказание структуры белков Интересно то, что сами молекулы знают, в какую форму они свернутся. То есть белки с одинаковой аминокислотной последовательностью сворачиваются всегда в одну и ту же трехмерную форму. Долгое время ученые могли определить структуру белка только после того, как он свернулся, используя при этом сложные и дорогостоящие методы. Однако около тридцати лет назад начались попытки предсказать трехмерную структуру белка: ученые пытались смоделировать ее, ориентируясь на то, из каких аминокислот состоит цепочка. На протяжении долгих лет никому не удавалось предсказать структуру белка, несмотря на то, что на эксперименты выделялось финансирование и организовывались специальные премии. Так продолжалось до тех пор, пока в 2021 году не произошел прорыв — две группы ученых создали пакет компьютерных программ, которые с применением методов искусственного интеллекта научились предсказывать структуру белков. Rosetta — проект добровольных вычислений, разработанный в лаборатории Бейкера при Вашингтонском университете и AlphaFold — программа на базе искусственного интеллекта, созданная в Google DeepMind. Это удивительно, ведь данные, которые раньше приходилось добывать годами работы в лаборатории, теперь можно получить за минуту с помощью расчета компьютера. Нейросеть предсказывает уже определенные структуры белков, имея в базе данных десятки тысяч структур.
Это значит, что точность предсказания структуры белка на данный момент выше, чем точность прогноза погоды. Как работает программа Программы по предсказанию структуры белков, такие как Rosseta и AlphaFold, работают по похожему принципу. Фактически создатели программ обучили искусственный интеллект предсказывать, как свернется молекула на основе данных из базы уже определенных структур белков.
Однако иногда удаётся преодолеть эти сложности, подойдя к проблеме «с другого конца»: структуру биомакромолекул можно «предсказать», используя теоретические подходы — основанные на физических или эмпирических приближениях. В этой статье даётся теоретическое обоснование возможности «предсказывать» структуру белков и коротко рассматриваются основные подходы к этой задаче. Для чего требуется знать структуру белков? Белки — универсальные биополимеры, из которых строится жизнь, — выполняют весь спектр биологических функций: от структурной до каталитической.
Их роль для жизни в целом признана даже классиками марксистско-ленинской философии. Конечно, незаменимы и многие другие молекулы: «первенство» в хранении и передаче информации принадлежит нуклеиновым кислотам, а изрядную долю структурной и формообразующей функции берут на себя липиды — основные компоненты биомембран живых клеток. Рибонуклеиновым кислотам, кроме уже ставших для них привычными структурной и каталитической функций, приписывают всё новые и новые «роли», подкрепляя гипотезу о «мире РНК», возможно, существовавшем на заре эпохи зарождения жизни на Земле. Несмотря на всё это, именно белки играют максимум ролей в живом мире по крайней мере, таком, каким мы его знаем теперь , и важность их изучения не ограничивается только фундаментальной наукой: сегодня и медицина, и промышленность — потребители знаний о функциях и структуре белков. Понимание механизмов функционирования живых систем, а значит, и возможность влиять на них, например, с помощью лекарственных средств [1] , требует знания структуры белковых молекул и глубокого понимания их функций. Благодаря работам Кристиана Анфинсена [2] — нобелевского лауреата по химии 1972 года «за работы по рибонуклеазе, в частности, за установление связи между последовательностью аминокислот и конформацией биологически активной молекулы», — нам известно, что «необходимая [для сворачивания белка] информация заключена в линейной последовательности аминокислот пептидной цепочки, и что никакой дополнительной генетической информации, большей, чем та, которая заключена в ДНК, не требуется» [2]. Однако физико-химические аспекты этого сложнейшего процесса, называемого также фолдингом белка, остаются до сих пор понятыми лишь приблизительно.
Кроме учёных, структура белка интересует и специалистов более практического профиля. Фармацевты и врачи, например, заинтересованы в производстве и выпуске на рынок новых поколений лекарственных средств. Однако в наше время уже нельзя рассчитывать на случайный успех, и нужно хорошо разбираться в молекулярных механизмах действия проектируемого лекарства, — направленного, скорее всего, на взаимодействие с каким-нибудь белком рецептором или ферментом в человеческом организме. Проектирование нового лекарства с учётом атомарного строения молекул-«мишеней», на которые это лекарство будет действовать — наукоёмкий и сложный процесс, называемый драг-дизайном [1]. В различных отраслях промышленности — например, химической и пищевой, а в перспективе и энергетической, и остальных, — также используются белки. Разработка новых биотехнологических ферментов, способных послужить на благо общества, кроме знания структуры белков и понимания механизмов их работы, требует ещё умения проектировать новые функции в белках, ранее выполнявших какую-то другую работу [3]. Здесь, правда, требуется умение решать обратную задачу — не определять структуру существующего белка, а создавать белок, структура а значит, и свойства которого будут заданы заранее, — но ведь решение этой задачи требует схожих знаний и навыков!
В чём же сложность? По сравнению с периодом времени 30—40 летней давности, когда знание об устройстве биологических молекул было ещё крайне ограниченным, и определение аминокислотной последовательности инсулина или пространственного строения миоглобина было настоящим научным прорывом, сейчас поток биологической информации нарастает год от года стремительными темпами. Завершение геномных проектов, следующих один за другим [4] , фактически избавило исследователей от рутины по «классическому» секвенированию белковых молекул — последовательности всех белков конвертируются из прочтённых геномов множества организмов в аннотированные базы данных, доступные через интернет. Так, число последовательностей в базе Swiss-Prot версия 55. Получить такое фантастическое число последовательностей стало возможным благодаря современным высокопроизводительным технологиям секвенирования геномов [5] , делающим задачу прочтения всей ну или почти всей ДНК нового вида или даже отдельной особи! Другая ситуация складывается с определением пространственного строения белковых молекул: инструментарий для решения этой задачи — рентгеноструктурный анализ РСА и спектроскопия ядерного магнитного резонанса ЯМР — ещё не достиг той степени зрелости, чтобы можно было получить структуру любого интересующего исследователей белка с ограниченными временными и материальными затратами. Сложность заключается в получении нужных количеств белка, подготовке препарата, пригодного для изучения дифракции рентгеновских лучей или ядерного магнитного резонанса в меченном изотопами образце, и в анализе данных.
Каждый этап этой задачи часто требует уникального подхода и поэтому не может быть полностью автоматизирован. Особенно сложно охарактеризовать структуру белков, образующих сложные молекулярные комплексы, и интегральные белки биологических мембран составляющих до трети от общего числа белков в большинстве организмов. Поэтому, даже с учётом того, что расшифровкой структур белков занимаются не только научные коллективы по собственной инициативе, но и международный консорциум PSI Protein Structure Initiative , задачей которого является максимально полная и широкая структурная характеризация всего белкового разнообразия в живом мире, число белков с известной структурой сравнительно невелико. Выход из сложившейся ситуации могут дать методики теоретического предсказания пространственной структуры, решающим преимуществом которых является сравнительно высокая скорость и низкая трудоёмкость получения моделей строения белков. Оборотной стороной этого преимущества оказывается «качество» моделей — точность предсказания, которая не всегда является достаточной для практически важных задач например, изучения взаимодействия рецептора с лигандами. Разумеется, работая с теоретически предсказанными моделями белков, надо критически относиться к полученным результатам и быть готовым к тому, что полученные результаты необходимо проверять с помощью независимых методов — что, в прочем, касается большинства научных областей, работа в которых ещё не превратилась в чистую технологию. Далее мы рассмотрим базовые теоретические предпосылки, делающие предсказание трёхмерного строения молекул белков возможным и в общем виде основные методики, использующиеся сегодня в этой области.
Фолдинг: возможно ли предсказать структуру белка на компьютере? Фолдинг — сворачивание белков и других биомакромолекул из развёрнутой конформации в «нативную» форму — физико-химический процесс, в результате которого белки в своей естественной «среде обитания» растворе, цитоплазме или мембране приобретают характерные только для них пространственную укладку и функции [6]. Фолдинг причисляют к списку крупнейших неразрешённых научных проблем современности — поскольку процесс этот далёк от окончательного понимания [7]. Само собой, парадокс Левинталя — кажущийся. Решение его заключается в том, что молекула, конечно, никогда не принимает подавляющего большинства теоретически возможных конформаций. Кооперативные эффекты фолдинга — одновременное формирование «зародышей» вторичной структуры, являющихся энергетически стабильными и уже не изменяющимися в процессе дальнейшего сворачивания — приводят к тому, что молекула белка находит «кратчайший путь» на воображаемой гиперплоскости потенциальной энергии к точке, соответствующей нативной конформации белка. Нативная конформация при этом отделена заметным «энергетическим промежутком» potential energy gap от подавляющего числа несвёрнутых форм, а ближайшая её «окрестность» очень «узкая», впрочем определяет естественную конформационную подвижность молекулы.
Ограниченность понимания механизмов фолдинга связана ещё и с тем, что его сложно наблюдать экспериментально: это достаточно быстрый динамический процесс, «разглядывать» который нужно на уровне отдельных молекул! И хотя сейчас уже проводят изучение сворачивания а точнее, разворачивания на отдельных молекулах [10] , это не пока не привело к принципиально новому уровню понимания механизма фолдинга — а ведь такое понимание могло бы дать эффективный алгоритм теоретического моделирования этого процесса.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка
Где хранится наследственная информация о первичной структуре белка? Информация о таких структурах хранится в банке данных Protein Data Bank, который уже сейчас содержит почти 90 тыс. моделей биологических макромолекул, включая не только сами белки, но и ДНК, РНК, а также их комплексы. Правильный ответ на вопрос«Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез » по предмету Биология. Развернутая система поиска нашего сайта обязательно приведёт вас к нужной информации. Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. Именно это вещество отвечает за синтез белка, наследственность и прочее. В биологии трансляция — это процесс реализации информации о структуре белка, представленной в иРНК последовательностью нуклеотидов, как последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. Информация о структуре белка хранится в базах данных, таких как Protein Data Bank (PDB) и RCSB PDB.
Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение
Информацию о первичной структуре белка можно получить непосредственно из генетической последовательности ДНК или РНК, которая кодирует данный белок. Новости Новости. О строении белков "на пальцах":). За пару минут вы узнаете, какие мономеры составляют белок и какие уровни структуры он образует!Данное видео является ада.
Биосинтез белка. Генетический код и его свойства
Однако распутать трехмерную структуру крайне сложно, потому что количество возможных конфигураций зашкаливает. Обычно биологи действуют экспериментальным путем, используя очень дорогие и трудоемкие методы. А теперь эта база пополнилась всеми белками, которые существуют почти в каждом организме на Земле, геном которого был секвенирован. Это свыше 200 млн структур, сообщает ZME Science.
Появление доступных 3D-структур белков позволит ученым разобраться в функциях тысяч молекул в геноме человека, которые до сих пор оставались загадкой и которые могут быть связаны с болезнетворными генными вариантами. Также они могут применяться для ускоренного получения новых лекарственных препаратов.
И это сработало! При анализе самых сложных белков алгоритм AlphaFold набрал в среднем 87 баллов, что на 25 баллов выше самых точных прогнозов, сделанных ранее. Алгоритм даже справился с анализом структур белков, которые находятся в клеточных мембранах и отвечают за многие заболевания человека, однако, при этом, трудно поддаются изучению с помощью рентгеновской кристаллографии. Специалист в области структурной биологии Венки Рамакришнан Venki Ramakrishnan из Лаборатории молекулярной биологии Медицинского исследовательского совета, назвал полученный результат «ошеломляющим достижением в решении задачи предсказания структуры белка». По словам Джона Моулта, в конкурсе, проведенном в нынешнем году, все группы ученых продемонстрировали еще более точные результаты. Но если говорить об алгоритме AlphaFold, то по словам Андрея Лупаса, «ситуация изменилась радикально». И Лупас поставил перед собой отдельную задачу: выяснить структуру мембранного белка вида архей представитель группы древних микроорганизмов. На протяжении десяти лет его исследовательская команда пыталась получить рентгенограмму кристаллической структуры этого белка.
Но, по словам Лупаса, эту задачу решить не удалось. Однако, у алгоритма AlphaFold никаких проблем не возникло. На выходе было получено подробное изображение трехкомпонентного белка с двумя спиралевидными ответвлениями посередине. Выданная алгоритмом модель позволила Лупасу и его коллегам разобраться в данных, полученных с помощью рентгенограммы; за полчаса они сравнили свои экспериментальные данные со структурой, предсказанной алгоритмом AlphaFold. Не понимаю, как им удалось это сделать». Одним из условий участия в эксперименте CASP, компания DeepMind наравне со всеми остальными группами согласилась раскрыть существенные детали своего метода с тем, чтобы и остальные группы могли его повторить. Для экспериментаторов это подарок, поскольку точное предсказание белковой структуры поможет им правильно интерпретировать малопонятные данные, полученные с помощью рентгеновских исследований и криоэлектронной микроскопии крио-ЭМ.
Ее применяют для определения последовательности аминокислот в белке. Используя таблицу для расшифровки генетического кода, следует вспомнить сокращенные названия аминокислот, которые нам понадобятся при решении задач.
Рассмотри алгоритм действий при решении задач на определение генетического кода. Первый триплет начинается с аденина А ищем его в первом горизонтальном столбце. Учитываем, что нуклеотиды ДНК расположены в таблице генетического кода в скобках. Второе основание тоже аденинА расположен во втором горизонтальном столбце. Третье основание — гуанин Г, расположен в последнем столбце таблицы генетического кода. На пересечении столбцов мы находим необходимую аминокислоту — Фен, используя таблицу сокращений аминокислот, узнаем, что это фенилаланин. Таким же способом определяем аминокислоты ещё для трех триплетов. Тогда у нас получилась следующая последовательность аминокислот: Фен — Глу — Тре — Вал. Соответственно, из данного отрезка молекулы ДНК образуется белок, состоящий из полученной последовательности аминокислот.
Биосинтез белка сложный, многоступенчатый процесс, который рассмотрим в следующем пункте. Биосинтез белка Структура любого белка зашифрована в ДНК, которая не участвует в его биосинтезе. Данная молекула работает лишь матрицей для создания иРНК. Впервые в живых организмах мы сталкиваемся с реакциями матричного синтеза. Для неживой природы такие процессы не характерны. Такие реакции происходят очень быстро и точно. Рассмотрим их на примере сборки белковой молекулы. Биосинтез белка происходит на рибосомах, пребывающих в большей степени в цитоплазме. Значит, с целью передачи генетической информации с ДНК к зоне формирования белка требуется проводник.
В качестве его выступает иРНК. Биосинтез белка включает в себя два последовательных этапа. Остановимся подробнее на каждой из этих стадий - транскрипции и трансляции белка. Непосредственно образованию белка предшествует матричный синтез иРНК, который именуется транскрипция. Подробно описан данный принцип в 5 уроке "Химический состав клетки".
Кроме того, существуют программы и алгоритмы, которые используются для предсказания первичной структуры белка. Эти методы основаны на анализе генетической информации, полученной из ДНК или РНК, которая кодирует последовательность аминокислот в белке. Такие методы называются биоинформатическими и позволяют предсказывать структуру белка на основе его генетической информации. Таким образом, информация о первичной структуре белка может быть получена из различных источников, включая базы данных белков, научные статьи и биоинформатические методы.
Генетический код. Биосинтез белка | теория по биологии 🌱 основы генетики
Однако недавно ученые обнаружили, что бактериальные молекулы мРНК тоже способны к целенаправленному перемещению внутри клетки, в зависимости от «адреса доставки» белков, которые они кодируют. Причем происходит это еще до начала трансляции. С помощью генно-инженерных подходов с использованием флуоресцентных меток и микроскопии удалось проследить за перемещением и конечной локализацией двух мРНК, одна из которых кодировала цитоплазматический белок, а вторая — мембранный. Оказалось, что молекулы мРНК цитоплазматического белка формировали спиралевидные участки в цитозоле клетки, в то время как мРНК, кодирующие мембранный белок, были обнаружены по периферии клетки рис. Внутриклеточная локализация молекул мРНК зависит от последующей локализации белков, которые они кодируют. Иллюстрация из обсуждаемой статьи в Science Согласно теории сигнальных пептидов , сразу же после того, как рибосома начинает синтезировать полипептидную цепь будущего мембранного белка, происходит временная остановка трансляции. После этого временно «замороженный» тройной комплекс, состоящий из рибосомы, мРНК и короткой полипептидной цепочки, перемещается при помощи секреторного аппарата клетки ближе к плазматической мембране. Далее происходит возобновление белкового синтеза, и готовый белок встраивается в мембрану. То есть перемещение мРНК внутри клетки происходит уже после начала трансляции. Однако авторы исследования показали, что даже если искусственно остановить в клетке трансляцию при помощи соответствующих антибиотиков или нарушив последовательность нуклеотидов с помощью мутаций, то мРНК всё равно устремляются к месту локализации белка, который они кодируют рис.
Таким образом, уже в самой молекуле мРНК прописан «адрес доставки» будущего белка. У мРНК, кодирующих мембранный белок, локализация вдоль клеточной мембраны не нарушается даже при ингибировании трансляции. Различные способы остановки белкового синтеза у мРНК гена bglF, кодирующего одну из мембранных пермеаз , не изменяют локализацию мРНК внутри клетки.
Белки необходимы для роста и восстановления клеток тела. Белковая пища - мясо, рыба, яйца, молочные продукты и бобовые - в желудке расщепляется на аминокислоты и поглощается тонким кишечником; потом печень решает, какие из аминокислот нужны организму.
Остальные вымываются с мочой. Где накапливается белок в клетке? Белки запасаются в мембранном соке, так как они лучше сохраняются именно в жидком виде. Нерастворимые аминокислоты тоже важны, но чаще всего они запасаются в цитоплазме. Что происходит с белками в организме человека?
Полученные с пищей белки подвергаются полному гидролизу в желудочно-кишечном тракте до аминокислот, которые всасываются и кровотоком распределяются в организме см. Как понять что организму не хватает белка? Внешние симптомы белковой недостаточности: Где хранится белок в организме? Ответы пользователей Отвечает Родион Фолк-Драммер 1 июн. Эластин в несколько сотен раз...
Они содержат данные о последовательности аминокислот, а также о генетической информации, кодирующей белок. Одной из самых популярных геномных баз данных является UniProt, который интегрирует информацию из различных источников и предоставляет комплексные данные о белках. В UniProt можно найти информацию о последовательности аминокислот, генетической информации, структуре и функции белка, а также о его взаимодействии с другими молекулами.
Она содержит огромное количество данных о белках, включая их последовательность аминокислот, структуру, функцию, экспрессию и их взаимодействие с другими молекулами. В ней можно найти информацию о трехмерной структуре белков, а также о взаимодействии белков с другими молекулами. Геномные базы данных являются важным инструментом для исследования белков и позволяют ученым получать доступ к большому объему информации о первичной структуре белка.
Они обеспечивают широкие возможности для изучения белков и их роли в биологических процессах, а также для развития новых методов диагностики и лечения различных заболеваний. Зачем нужна информация о первичной структуре белка? Информация о первичной структуре белка играет ключевую роль в понимании его функциональности и свойств.
Первичная структура белка представляет собой упорядоченную последовательность аминокислот, которая определяется генетической информацией в ДНК.
Зачем нужна информация о первичной структуре белка? Информация о первичной структуре белка играет ключевую роль в понимании его функциональности и свойств. Первичная структура белка представляет собой упорядоченную последовательность аминокислот, которая определяется генетической информацией в ДНК. Эта последовательность аминокислот влияет на формирование вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, что, в свою очередь, определяет его биологическую активность и функциональность. Изучение первичной структуры белка позволяет установить его порядок аминокислот, что важно для понимания его происхождения, эволюции и связи с другими белками. Также, зная первичную структуру белка, можно предсказать его функцию и взаимодействие с другими молекулами, что имеет большое значение для разработки лекарств и биоматериалов. Информация о первичной структуре белка также помогает установить связь между генотипом и фенотипом, то есть между генетической информацией и наблюдаемыми признаками организма. Это позволяет лучше понять различные нарушения, связанные с генетическими мутациями, и предсказать их последствия.
Кроме того, информация о первичной структуре белка позволяет установить его эволюционные связи с другими организмами и линиями развития. Это помогает в изучении эволюции жизни на Земле и понимании основных принципов разнообразия организмов.
Информация о структуре белков хранится в
2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка? Информация о структуре белка поступает в виде РНК. Структура закодированного белка. Информация о первичной структуре белка закодирована в виде. Информация о структуре белков «записана» в ДНК в виде последовательности нуклеотидов. В процессе транскрипции она переписывается на синтезирующуюся молекулу мРНК, которая выступает в качестве матрицы в процессе биосинтеза белка.