Проблема, решению которой посвящены многотомные монографии и работа целых институтов, кому-то может показаться несложной — как предсказать трехмерную структуру любого белка по его аминокислотной последовательности, где эта структура однозначно закодирована. Лучший ответ: Васян Коваль. Хранится в ядре, синтез РНК. Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. не могли бы вы сказать где в этом тексте категория состояния? Разные вопросы. Здесь написанно в крации?
Остались вопросы?
Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. Всего ответов: 1. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задания. ДНК несет информацию о: 1) последовательности аминокислот в молекуле белка 2) месте определенной аминокислоты в белковой цепи 3) признаке конкретного организма 4) аминокислоте, включаемой в белковую цепь 4. Код ДНК вырожден потому, что: 1). Как информация из ядра передаются в цитоплазму?, ответ13491279: 1.в зашифрована в последовательности четырёх азотистых попадать посредством отшнуровываний выпячиваний. Также информацию о первичной структуре белка можно найти в научных статьях и публикациях.
Где хранится генетическая информация в клетке?
Всего ответов: 1. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задания. Информация о первичной структуре белка закодирована в. Первичная структура белка закодирована в молекуле. Информация о структуре белков «записана» в ДНК в виде последовательности нуклеотидов. В процессе транскрипции она переписывается на синтезирующуюся молекулу мРНК, которая выступает в качестве матрицы в процессе биосинтеза белка. AlphaFold способна выявить структуру белков почти всех живых организмов — от животных и людей до бактерий и вирусов. Кроме того, программа представляет информацию в трехмерном измерении. Где хранится информация о структуре белка? (ДНК). Одно из мест, где можно найти информацию о первичной структуре белка, это генетический код.
Ключ и замок
- Смотрите также
- Места хранения информации о первичной структуре белка
- Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно
- Структура белка • Биология, Биохимия • Фоксфорд Учебник
- Где вырабатывается белок в организме?
- Нуклеотидный пазл
Цель хранения информации о первичной структуре белка
- Основные источники данных
- Глава 1: Основные принципы формирования первичной структуры белка
- Ответы: Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез...
- Этапы биосинтеза белка
Биосинтез белка. Генетический код
Другим источником информации являются научные статьи и публикации, в которых описываются результаты экспериментов по определению первичной структуры белков. Экспериментальные методы исследования, такие как рентгеноструктурный анализ, ядерный магнитный резонанс ЯМР , масс-спектрометрия и другие, позволяют установить последовательность аминокислот в белке. Кроме того, существуют программы и алгоритмы, которые используются для предсказания первичной структуры белка. Эти методы основаны на анализе генетической информации, полученной из ДНК или РНК, которая кодирует последовательность аминокислот в белке.
AlphaFold от DeepMind создал 3D-изображения белковых структур. Изображение предоставлено DeepMind Сайрус Левинталь, американский молекулярный биолог, писал в статье 1969 года о парадоксе: несмотря на огромное количество возможных конфигураций, белки сворачиваются быстро и точно. Таким образом, писал Левинталь, если кто-то попытается найти правильную форму белка, пробуя каждую конфигурацию одну за другой, потребуется больше времени, чем существует Вселенная. Попытки ученых У ученых есть способы визуализировать белки и анализировать их структуру, но это слишком медленная и трудная работа. По данным журнала Nature, чаще всего для изображения белков применяют рентгеновскую кристаллографию.
При этом методе рентгеновские лучи направляют на твердые кристаллы белков и измеряют то, как они преломляются. Цель — определить, как устроен белок. По данным DeepMind, эта экспериментальная работа установила форму около 190 000 белков. Новый метод В ноябре 2020 года группа DeepMind , занимающаяся искусственным интеллектом, объявила о разработке программы под названием AlphaFold, которая может быстро предсказывать эту информацию с помощью алгоритма. С тех пор он изучает генетические коды каждого организма, чей геном был секвенирован, и предсказывает структуры сотен миллионов белков, которые они вместе содержат. AlphaFold работает, накапливая знания о аминокислотных последовательностях и взаимодействиях, пытаясь интерпретировать белковые структуры.
Для посетителей из стран СНГ есть возможно задать вопросы по таким предметам как Украинский язык, Белорусский язык, Казакхский язык, Узбекский язык, Кыргызский язык. На вопросы могут отвечать также любые пользователи, в том числе и педагоги. Консультацию по вопросам и домашним заданиям может получить любой школьник или студент.
На некоторых участках ее между комплементарными нуклеотидами образуются водородные связи, и молекула по форме напоминает лист клевера. На ее верхушке расположен триплет свободных нуклеотидов антикодон , который соответствует определенной аминокислоте, а основание служит местом прикрепления этой аминокислоты На доске схема строения транспортной РНК Каждая т-РНК может переносить только свою аминокислоту. Т-РНК активируется специальными ферментами, присоединяет свою аминокислоту и транспортирует ее в аминокислотный центр рибосомы. После этого рибосома продвигается на один кодон вперед. Первая т-РНК с аминокислотой оказывается в пептидильном центре рибосомы. В освободившийся аминоациальный центр поступает вторая т-РНК с аминокислотой. Внутри рибосомы в каждый данный момент находится всего два кодона и-РНК. Аминокислоты располагаются рядом в большой субъединице рибосомы, и с помощью ферментов между ними устанавливается пептидная связь. Рибосома перемещается на один триплет и процесс повторяется. Начало синтеза определяется кодоном-инициатором АУГ , а окончание сборки молекулы белка-кодонами-терминаторами УАА, УАГ, УГА После завершения синтеза белковая молекула отделяется от рибосомы и приобретает свойственную ей вторичную, третичную, или четвертичную структуру. Слайд 16 Последний этап в биосинтезе — трансляция — это перевод последовательности нуклеотидов в молекуле и-РНК в последовательность аминокислот в полипептиде. Работа с заранее подготовленной аппликацией из цветной бумаги: ребята наглядно самостоятельно изобразят последовательность процессов, происходящих в молекуле ДНК. Готовая аппликация представлена на фото: Рефлексия урока с помощью метода опорного конспекта: ученикам каждой из команд раздаются альбомные листы на которых они должны будут представить свои мини-проекты по данной теме и представить их перед аудиторией. Заключительная часть. Оценка уровня компетентности учащихся Ответив на данный вопросы, учащиеся покажут уровень усвоения изучаемых понятий, что даст возможность выявить пробелы в знаниях и поможет их скорректировать. Выберите три правильно названных свойства генетического кода. A Код характерен только для эукариотических клеток и бактерий Б Код универсален для эукариотических клеток, бактерий и вирусов B Один триплет кодирует последовательность аминокислот в молекуле белка Г Код вырожден, так аминокислоты могут кодироваться несколькими кодонами Д Код избыточен. Может кодировать более 20 аминокислот Е Код характерен только для эукариотических клеток 2.
Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно
| Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года | РБК Тренды | Место, где хранится информация о первичной структуре белка, это генетический код, закодированный в геноме организма. |
| Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков | Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его. |
Информация о структуре белков хранится в
Дизайн и разработка лекарств — понимание первичной структуры белка позволяет создавать специфические лекарственные препараты, которые взаимодействуют с конкретными белками в организме. Генетика — анализ информации о первичной структуре белка помогает в изучении генетического полиморфизма и мутаций, связанных с нарушениями функционирования организма. Эволюционная биология — информация о первичной структуре белка может быть использована для изучения эволюционных отношений и расстановки родственных связей между различными видами живых организмов. Информация о первичной структуре белка играет значительную роль в различных областях научных исследований и обладает большим потенциалом для новых открытий и применений в будущем. Хранение и обработка информации о первичной структуре белка Информация о первичной структуре белка может быть хранена и обработана с помощью различных методов. Одним из основных методов является использование баз данных белков. Базы данных белков — это хранилища информации о белках, включающие данные о их аминокислотной последовательности, структурных свойствах, функции и других связанных с ними характеристиках. Базы данных белков предоставляют доступ к этой информации для научного и медицинского сообщества, что позволяет ученым изучать и анализировать различные аспекты белкового мира.
Одна из самых известных баз данных белков — UniProt. UniProt представляет собой собрание представительных наборов белков, а также данные о их свойствах и функциях. В UniProt можно найти информацию о миллионах белков, а также получить доступ к инструментам для анализа и обработки этой информации. Другой важный аспект обработки информации о первичной структуре белка — это использование биоинформатических алгоритмов и программ. С их помощью ученые могут анализировать и сравнивать аминокислотные последовательности белков, предсказывать их структуру и функцию, а также искать связи и взаимодействия между различными белками.
Биосинтез — жизненно необходимый процесс, в результате которого в клетке образуются сложные органические вещества из более простых. Если нужные реакции не будут происходит, клетка просто-напросто умрёт. Кстати, процесс этот весьма энергозатратный, требующий больших запасов энергии АТФ а также участия специальных катализаторов — ферментов. Каждая клетка включает тысячи разных белков, свойства которых определяются их первичной структурой — порядком соединения аминокислот.
Как ты уже знаешь, информация о последовательности аминокислот хранится в клетке в закодированном виде. Кодируется она последовательностью нуклеотидов, образующих молекулу ДНК. При этом каждый ген, входящий в молекулу ДНК, определяет свойство какого-то одного белка. А теперь, внимание, важное определение. Запомни его обязательно: Генетический код — это система записи информации о последовательности расположения аминокислот в белках с помощью последовательности расположения нуклеотидов в иРНК. Генетический код обладает следующими свойствами: Триплетность: каждая аминокислота кодируется тремя расположенными подряд нуклеотидами.
Как если бы поврежденный ключ перестал открывать нужный замок, но приобрел способность открывать замок в двери чужой квартиры. По этому принципу работает большинство болезней — к примеру, связывающий домен S-белка коронавируса, находящегося на поверхности вирусной частицы, взаимодействует с рецепторами клетки легочного эпителия, как ключ с замком. Знание трехмерной структуры белков и умение предсказать ее очень важно именно поэтому. Кроме того, большинство современных лекарств разрабатываются по такому же принципу. Например, в случае с белком коронавируса можно было бы разработать молекулу-заглушку. Таким образом, заражение было бы невозможно, потому что участок, взаимодействующий с рецептором вирусной частицы, оказывался бы закрыт. Можно сказать, что жизнь — это взаимодействие множества молекулярных ключей с замками. Об этом науке было известно еще с 50-х годов прошлого века, однако определить трехмерную структуру белка было крайне сложно. Как определяется структура белка Определить трехмерную структуру белка можно несколькими способами. Один из методов — рентгеновская кристаллография. При таком подходе выделяется очень большое количество белка, затем он очищается, и белок образовывает кристалл. Пропуская через этот кристалл рентгеновские лучи, можно увидеть трехмерную структуру белка. Это явление называется дифракция. Недостаток данного метода — в медлительности процесса и негарантированном результате: белка может выделиться слишком мало или он может не кристаллизоваться. Есть и другие способы, к примеру, метод ядерного магнитного резонанса или криоэлектронная микроскопия. Эти методы также требуют доступа к дорогостоящему оборудованию и больших затрат времени. Предсказание структуры белков Интересно то, что сами молекулы знают, в какую форму они свернутся.
Иногда из-за него тоже происходит поворот молекулы на 180 градусов — прямо как на картинке выше. Аминокислоты с большими радикалами. Большие радикалы круто, но если они будут расположены рядом, то это может помешать формированию альфа-спирали. Они просто мешают друг другу. И последнее, одинаково заряженные аминокислоты. При одинаковом заряде они отталкиваются допустим: рядом расположены лизин и аргинин, или аспартат и глутамат. Ну и другие комбинации. Нарушение формирования альфа-спирали Если в полипептидной цепи много включений с такими радикалами, то чаще всего образуется… 2. Бета-складчатый слой Здесь молекула будет похожа на лист, который состоит из нескольких тяжей. А они похожи на горки из игры Gravity defied. Хотя кому я это говорю…. Ладно, давайте просто посмотрим на рисунок, а лучше на два — один сбоку, а другой сверху. Что видим? Один тяж с горками, которые идут то вверх, то вниз. Радикалы аминокислот расположены над или под плоскостью листа. Бета-складчатый слой Теперь можно составить из тяжей бета-складчатый слой. Здесь, как всегда, несколько вариантов. Первый вариант — параллельный лист, тогда направление тяжей одинаковое. Если оно разное, то он антипараллельный. Стабилизируется этот лист тоже с помощью водородных связей, прямо как альфа-спираль. Только вот есть один нюанс. Если в альфа-спирали есть четкая зависимость образования связей — через 4 аминокислотных остатка, то здесь такого нет. Например, водородными связями могут соединяться 5 остаток и 22. Параллельные и антипараллельные листы Когда мы разбирали альфа-спираль, то сказали что пролин и иногда глицин вызывают поворот на 180 градусов. У этого есть свое название: бета-поворот. Беспорядочный клубок Это последний вариант. Здесь нет никаких спиралей или бета-складчатости, просто получается вот такая белиберда. Беспорядочный клубок Что общего у всех вторичных структур? В их образовании участвует только пептидный остов. Радикалы пока что отдыхают. Ну и второе: Водородные связи стабилизируют вторичную структуру Ой, а от чего зависит какую вторичную структуру примет молекула? А действительно, почему какая-то молекула принимает форму альфа-спирали, а другая бета-складчатости? Хороший вопрос, и у меня есть ответ на него: от торсионных углов. Я разбирал это в прошлой статье — кликай сюда , а потом возвращайся. Так, мы говорили о том, что углы бывают разными, но для каждой вторичной структуры характерны строго определенные углы. Есть специальные карты Рамачандрана, на которых указаны эти углы — все данные получены экспериментально. Можно посмотреть какие углы характерны для альфа-спирали и бета-листов Здесь можно посмотреть как будут выглядеть молекулы аминокислот с такими углами. Но вот вам фоточка, если лень. Надеюсь, что теперь понятно почему и как формируется вторичная структура. Ах да, конечно же, все эти углы определяются первичной структурой! Супервторичная структура белка До этого мы разбирали вторичные структуры изолированно, но представьте себе очень длинную полипептидную цепь. Не может же она вся закручиваться в альфа-спираль или становиться бета-складчатой. Хотя иногда и может, но об этом позднее. Чаще всего белок — это комбинация из альфа-спиралей, бета-тяжей и беспорядочных клубков. То есть может это выглядеть примерно вот-так. Супервторичная структура белка Поймите, что супервторичная структура белка не стоит выше, чем вторичная. Это просто название, которое неправильно отражает суть, поэтому оно мне не нравится. На западе используют другое название — структурные мотивы, оно намного лучше. Вот в чем его суть: хоть у нас огромное количество самых разных белков, но в них есть определенные повторяющиеся паттерны — это и есть мотивы. Структурные мотивы Мотивов очень много, но думаю смысл понятен. Простые мотивы могут объединяться и образовывать мотивы посложнее. Я использовал в иллюстрациях прошлые картинки, но помните, что эти альфа-спирали и бета-тяжи отличаются друг от друга аминокислотными остатками — они очень разные! Просто перерисовывать все это не хочется. Третичная структура белка Вот этот уровень уже повыше, на нем белок начинает выполнять свою функцию — впахивать, как проклятый. Но сначала нужно остановиться ненадолго и поговорить. Спокойно, я же сказал — ненадолго. Согласитесь, что у белков очень много функций. Какой-то переносит кислород, а другой входит в состав кости и обеспечивает ее прочность. Белки мышечной ткани вообще обеспечивают движение. Давайте попробуем выделить две глобальные, но не совсем верные, функции: структурная и связывания. Одни белки входят в структуру мышц, костей, волос и так далее. А другие что-то связывают: ферменты связываются с субстратом, а гемоглобин с кислородом. А где-то бравое антитело падает на амбразуру для того, чтобы не пропустить бактерию в организм. Это конечно все очень грубо, но пусть будет так. И все это я к чему. Существует два больших класса белков: фибриллярные — коллаген, эластин, кератин. Эти ребята занимаются поддержкой, такие вот суппорты. Фибрилла — это нить.
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
При биосинтезе белка транскрипция способна совершаться синхронно на некоторых генах одной хромосомы, а также на генах, размещенных на разных хромосомах. В следствие обмена генетической информацией формируется иРНК с последовательностью нуклеотидов, являющихся верной копией матрицы ДНК. Синтезированная в ядре иРНК отделяется от своей матрицы и через поры ядерной оболочки поступает в цитоплазму, где прикрепляется к малой субъединице рибосом. Начало и конец синтеза всех типов РНК строго зафиксирован специальными триплетами, выполняющими функцию «знаков препинания». Вторым этапом синтеза белка считается трансляция. Проистекают данные реакции в рибосомах, куда доставляется информация о структуре белка на иРНК.
Процесс трансляции заключается в переносе и реализации генетической информации в виде синтеза белка. Зрелые молекулы иРНК, попав в цитоплазму, присоединяются к рибосомам и затем постепенно протягиваются через ее тело. В каждый момент биосинтеза белка в клетке внутри рибосомы находится незначительный участок иРНК. Аминокислоты доставляются в рибосомы различными тРНК, которых в клетке несколько десятков. Трансляция белка наступает со стартового кодона АУГ.
Из этой зоны всякая рибосома прерывисто, триплет за триплетом, перемещается по иРНК, что сопровождается увеличением полипептидной цепочки. Количество аминокислот в белке соответствует числу триплетов иРНК. Встраивание аминокислот исполняется при содействии тРНК — главных агентов биосинтеза белка в организме. Цепь тРНК своей конфигурацией напоминает листик клевера. На вершине размещается особенный триплет — антикодон, который прикрепляется согласно принципу комплиментарности к конкретному кодону иРНК.
Рассмотрим последовательность ключевых процессов данного этапа биосинтеза белка. Молекула тРНК, несущая первостепенную аминокислоту, подходит к рибосоме и примыкает антикодоном к комплиментарному ей триплету. Впоследствии к данной рибосоме присоединяется второй комплекс из тРНК и аминокислоты. В итоге между аминокислотами зарождается пептидная связь. Первая тРНК, сбросив аминокислоту, оставляет рибосому.
Затем к сформировавшейся цепочке прикрепляется третья аминокислота, доставленная в рибосому собственной тРНК, потом четвертая и так далее. На этом образование данной белковой цепочки прекращается, а иРНК под действием ферментов распадаются на нуклеотиды. Всякий этап биосинтеза белка ускоряется подходящим ферментом и снабжается энергией за счет расщепления АТФ. Большую роль в транспорте белка после его биосинтеза играет эндоплазматическая сеть.
Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма. Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм. Основная статья: Сладкие белки Группа природных растительных белков, обладающих сладким вкусом. Выделяются преимущественно из семян и плодов тропических растений, произрастающих в Африке и Азии. Сладкие белки в 100-3000 раз слаще обычного сахара сахароза в пересчете на массу, при этом отличаются небольшой калорийностью. На текущий момент идентифицированы семь белков сладкого вкуса, включая тауматин I и II Ivengar, 1979 , браззеин Ming, D. За исключением лизоцима, который получают из яичного белка, остальные белки выделяют из тропических растений. Сладкие белки используются в пищевой индустрии как безопасная альтернатива сахару и синтетическим подсластителям [89]. Они многократно в несколько тысяч раз слаще сахарозы [90] , при этом отличаются низкой калорийностью то есть, не провоцируют ожирение и не влияют на выработку инсулина [91]. Кроме того, в отличие от сахара, сладкие белки не оказывают вредного воздействия на зубы и ротовую полость [89]. Подсластители на белковой основе используются для изготовления диетических продуктов, показанных при диабете и ожирении [89]. В качестве подсластителей и корректоров вкуса сладкие белки одобрены к применению в США [92] , странах Евросоюза [93] , Японии, России [94]. Они применяются как самостоятельно, так и в сочетании с другими натуральными и синтетическими сахарозаменителями [89]. Методы изучения[ править править код ] Структуру и функции белков изучают как на очищенных препаратах in vitro , так и в их естественном окружении в живом организме, in vivo. Исследования чистых белков в контролируемых условиях полезны для определения их функций: кинетических особенностей каталитической активности ферментов, относительного сродства к различным субстратам и т.
Программу назвали AlphaFold, она дает доступ специалистам со всего мира для поиска подробной информации о различных биологических соединениях, что необходимо при разработке новых видов лекарственных препаратов. Раньше ученые были вынуждены тратить на поиск и изучение белков многие месяцы или годы, однако с помощью алгоритма ИИ это стало возможно реализовать в кратчайшие сроки.
Образовательные ресурсы и учебники Важность первичной структуры белка Первичная структура белка является ключевым фактором, определяющим его функцию и взаимодействие с другими молекулами в организме. Она влияет на формирование вторичной и третичной структур, а также на связывание белка с другими молекулами, такими как ферменты, гормоны и рецепторы. Изучение первичной структуры белка является важным шагом в молекулярной биологии и биохимии. Оно позволяет установить генетическую информацию, закодированную в ДНК, которая определяет последовательность аминокислот в белке. Изменения в первичной структуре могут вызывать нарушения в функционировании белка и приводить к различным заболеваниям и патологиям. Поэтому изучение первичной структуры белка является ключевым при разработке новых лекарственных препаратов и методов лечения различных заболеваний. Для получения информации о первичной структуре белка существует множество баз данных и онлайн-ресурсов. Например, база данных UniProt предоставляет доступ к информации о более чем 170 миллионам белковых последовательностей и их первичной структуре. Также существуют специализированные базы данных, посвященные конкретным классам или семьям белков, такие как Protein Data Bank и Pfam. Изучение первичной структуры белка является важным шагом в понимании его функций и взаимодействия с другими молекулами в организме. Понимание этой структуры позволяет разрабатывать новые методы диагностики и лечения заболеваний, связанных с дефектами или изменениями первичной структуры белков. Базы данных белков Базы данных белков представляют собой специализированные онлайн-сервисы, разработанные для хранения и предоставления информации о первичной структуре белков. Эти базы данных содержат большое количество последовательностей аминокислот, включая информацию о каждом аминокислотном остатке, его позиции в белке и сопутствующую аннотацию.
Где хранится информация о структуре белка (89 фото)
В прошлом году DeepMind опубликовала в открытой базе данных структуры белков 20 видов, включая почти все 20 000 белков, экспрессируемых людьми. Теперь он завершил работу и выпустил предсказанные структуры для более чем 200 млн белков. Как применяют технологию? Исследователи уже используют плоды труда AlphaFold. Согласно The Guardian, программа позволила ученым окончательно охарактеризовать ключевой белок малярийного паразита, который не поддавался рентгеновской кристаллографии.
В конечном итоге это улучшит вакцину против болезни. Трехмерное изображение белка малярии. Изображение предоставлено Deepmind Исследователь медоносных пчел Вильде Лейпарт из Норвежского университета естественных наук использовал AlphaFold для выявления структуры вителлогенина. Это репродуктивный и иммунный белок, который вырабатывается всеми яйцекладущими животными.
Открытие поможет разработать новые способы защиты, например, медоносных пчел и рыбы от болезней. Это важно, ведь эти животные важны для пропитания человечества.
Обязательно требуется аккуратная оптимизация, превращающая «заготовку» которой, по сути, является модель «нулевого приближения» в рабочий инструмент, — задача, зависящая скорее от интуиции и опыта исследователя, чем от конкретных компьютерных методик. Если же гомология низка, то накопившиеся структурные отличия, скорее всего, уже слишком велики для аккуратного моделирования, или — больше того — реальной гомологии между двумя белками нет никакой, а наблюдаемый уровень идентичности последовательностей является лишь случайным событием. Рисунок 3. Качество и сфера пригодности компьютерных моделей белков, основанных на различной степени гомологии. Чем выше идентичность последовательностей моделируемого белка и шаблона — тем более высококачественными получаются модели, и область их пригодности расширяется на чувствительные к точному расположению атомов приложения — такие как объяснение каталитического механизма, докинг лигандов и разработка новых лекарств.
Вертикальная ось представляет долю идентичности шаблон-мишень на выравнивании. Слева от вертикальных стрелок указаны методики, способные идентифицировать этот уровень гомологии. В правой части перечислены возможные сферы применения моделей, причём все «роли» моделей, основанных на низкой гомологии, относятся и к более «качественным» структурам. Слева от шкалы указана типичная точность моделей даны среднеквадратичное отклонение от «нативной» структуры и доля остатков модели, удовлетворяющая этому качеству. Из сравнения структур видно, что, хотя структурная общность несомненно тем выше, чем выше идентичность последовательностей, внутри этого семейства рецепторов существует консервативный структурный мотив, сохраняющийся даже у низкогомологичных по последовательности белков. В этом случае часто используют методики поиска по профилям последовательностей, в которых для «запроса» к базе последовательностей используется не одиночная последовательность, а профиль, сконструированный на основе множественного выравнивания — своеобразная метапоследовательность, кодирующая в себе эволюционную вариабельность данного белка [25]. Если же ни с помощью «традиционных» подходов поиска гомологичных последовательностей, ни с помощью профилей найти структурный гомолог не удаётся, единственный способ получить предсказание — это de novo методы, о которых уже говорилось выше.
Область применения предсказанных структур белков довольно разнообразна рис. Рисунок 4. Применение теоретических моделей белков в разработке новых лекарств. Возрастающее количество структурной информации интенсифицирует не только идентификацию и оптимизацию соединения-«прототипа», но и более ранние стадии — такие как выбор мишени для фармакологического воздействия и проверка её «причастности» к изучаемым процессам валидация мишени. Белки, чьи последовательности практически идентичны и содержат лишь несколько замен, иногда могут принимать различные конформации. Некоторые белки при ди- или олигомеризации обмениваются доменами, в результате чего структура мономеров в составе олигомера и отдельно взятого мономера совершенно не похожи. За этими явлениями стоят очень тонкие эффекты, сопровождающие сворачивание белков, приводящие к тому, что небольшие замены в последовательности или молекулярном окружении стабилизируют различные конформации белка.
Увы, прогнозирование таких событий пока что совершенно неподвластно ни сопоставительному моделированию, ни другим теоретическим методам предсказания пространственной структуры. Вообще, как показывает анализ множества предсказаний структуры «вслепую», в подавляющем большинстве случаев структура моделей, созданных по гомологии, оказывается не ближе к нативной, чем шаблон, на котором она базировалась [26] — если сравнивать укладку белковых «остовов» в пространстве. Происходит это, очевидно, из-за того, что в структуре шаблона не может содержаться отличительных черт моделируемого белка, а используемые методы оптимизации скорее отдаляют структуру модели от нативной, нежели приближают к ней — опять-таки, из-за несовершенства современных эмпирических полей, неспособных воспроизводить тонкие конформационные явления, происходящие «вблизи» нативной структуры. Предпринимаются, впрочем, попытки преодолеть этот изъян, позволяя оптимизации взаиморасположения участков белкового остова модели протекать только в «эволюционно разрешённых направлениях», извлекаемых из семейства структур родственных белков [27] , но этот подход пока не получил большого распространения. Дух соревнования Есть ли прогресс в моделировании структуры? Целью этого соревнования, проводимого с тех пор каждые два года, является протоколирование прогресса в данной наукоёмкой области. Чтобы не подвергать участников соревнования соблазну сфабриковать результаты, «на старт» выносятся белки с действительно неизвестной структурой — поскольку экспериментаторы, занимающиеся изучением этих белков, либо ещё не завершили работу над их структурами, либо «под честное слово» не раскрывают её результатов до окончания «забега».
По результатам соревнования — когда все модели от всех участников получены и «правильные ответы» выложены в онлайн — определяется победитель и выпускается специальный номер журнала Proteins [26] с описанием достижений участников «соревнования». И — что же вы думаете? Для серверов же характерна другая закономерность: так называемые метапредсказатели — роботы, которые сами не моделируют строение белков, а, собрав результаты с других серверов в интернете, комбинируют их предсказания в собственные, — выдают результаты в среднем более правильные, чем сервера-«одиночки». Механизм как электронной «интуиции», так и многоопытности учёных мужей ещё предстоит обобщить, чтобы, может быть, ещё на один шажок приблизиться к пониманию механизмов фолдинга белка и к умению корректно предсказывать их структуру. Протеомное моделирование Хотя точность полностью автоматического моделирования, как правило, оставляет желать лучшего как в абсолютном представлении, так и по сравнению с моделями, полученными «вручную» , прогресс в развитии «поточных» методов предсказания неизбежен. Во-первых, он позволяет суммировать весь накопленный опыт в одной технологической платформе, которой могут воспользоваться исследователи, не занимающиеся молекулярным моделированием, в том числе и через интернет. А во-вторых, «роботы» неутомимы, что позволяет им строить модели огромного количества белков — например, всех белков, идентифицированных в геноме какого-нибудь отдельно взятого организма — что вряд ли было бы под силу людям если не рассматривать незаконную эксплуатацию азиатских студентов и аспирантов.
Сейчас уже существуют интернет-ресурсы, содержащие компьютерные модели огромного числа белков, полученные автоматически в результате запуска такого масштабного «геномно-протеомного» моделирования — и среди них уже упомянутые базы ModBase и Swiss-Model Repository. И если в этих базах содержатся модели, главным образом основанные на гомологии со структурами из базы PDB, то аналогичные инициативы с использованием de novo-«предсказателей» — упомянутых выше программ Rosetta и TASSER — моделируют и малоизученные белки, не имеющие ни структурных гомологов, ни ещё чётко определённой функции в клетке. De novo предсказания, помимо собственно моделирования структуры, могут оказать дополнительное подспорье проектам по структурной геномике, указывая белки с не найденным ранее типом укладки и, следовательно, являющиеся первоочередными «кандидатами» на экспериментальное изучение в рамках стратегии структурно-геномных проектов. Смысл такого крупномасштабного моделирования созвучен целям глобального проекта по структурной геномике, направленного на получение трёхмерной структуры всех известных белков — в результате прямых экспериментов или компьютерных расчётов. При этом стратегия выбора приоритетных мишеней для экспериментального изучения такова, чтобы «обеспечить» структурными шаблонами практически все известные белки — потому что ведь даже, несмотря на огромные усилия биологов-структурщиков, структура подавляющего числа белков будет смоделирована, а не получена экспериментально. НеЗдоровый скепсис В заключение следует добавить небольшую ложку дёгтя в радужную перспективу использования компьютерных моделей в практически важных научных задачах. Мур считает, что выбранная стратегия — определение строения максимального числа белков, концентрируясь в первую очередь на новых структурных мотивах, даже если функции соответствующих белков до сих пор неизвестны, — порочна по своей сути.
Согласно Муру, лучше бы немаленький бюджет этой программы был потрачен на поддержку отдельных учёных, занимающихся изучением структуры белков, чья практическая значимость очевидна уже сегодня, и не рассчитывать, что эти структуры, когда они потребуются, могут быть получены на основе теоретических расчётов.
Она записывается с помощью аминокислотного кода, где каждой аминокислоте соответствует определенный кодон, состоящий из трех нуклеотидов. Секрет последовательности аминокислотных остатков связан с их расположением и взаимодействиями в белке. Каждая аминокислота вносит свой вклад в формирование пространственной структуры белка и его функциональность. Малейшее изменение в последовательности может привести к значительным изменениям в свойствах белка. Примеры: — Замена аминокислоты глутамата на лизин в гемоглобине приводит к полной потере его способности переносить кислород.
Понимание секретов последовательности аминокислотных остатков позволяет исследователям лучше понять структуру и функцию белка, а также разрабатывать новые методы лечения различных заболеваний. Глава 2: Где и как хранится информация о первичной структуре белка Информация о первичной структуре белка содержится в гене, который представляет собой участок ДНК. Ген состоит из нуклеотидов, и каждая тройка нуклеотидов называется кодоном.
Если найдено сходство, то структура белка может быть предсказана на основе структуры гомологичного белка. Методы аб иницио Методы аб иницио, или методы первопринципного моделирования, основаны на физических принципах и математических моделях. Они используют знание о физических силовых полях и взаимодействиях между атомами и молекулами для предсказания структуры белка. Эти методы требуют большого вычислительного ресурса и времени, но могут предсказывать структуру белка с высокой точностью. Методы комбинированного подхода Методы комбинированного подхода объединяют различные методы предсказания структуры белков для достижения более точных результатов. Они могут использовать как методы гомологии, так и методы аб иницио, а также другие методы, такие как машинное обучение и искусственные нейронные сети. Эти методы позволяют учитывать различные аспекты структуры белка и повышают точность предсказания. Экспериментальные методы Помимо вычислительных методов, существуют также экспериментальные методы предсказания структуры белков. Они включают в себя методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса ЯМР , криоэлектронной микроскопии и другие. Эти методы позволяют непосредственно определить структуру белка, но они требуют сложной лабораторной работы и специального оборудования. Все эти методы имеют свои преимущества и ограничения, и часто используются в комбинации для достижения наилучших результатов предсказания структуры белков. Алгоритмы предсказания структуры белков Метод гомологии Метод гомологии основан на предположении, что белки, имеющие схожую последовательность аминокислот, обычно имеют схожую структуру. Этот метод использует базу данных известных структур белков и сравнивает последовательность аминокислот целевого белка с последовательностями из базы данных. Если найдется схожая последовательность, то можно предсказать, что структура целевого белка будет схожей с известной структурой. Метод аб и итерационный метод Метод аб и итерационный метод основаны на моделировании структуры белка на основе физических и химических принципов. Эти методы используют математические алгоритмы и компьютерные модели для предсказания структуры белка. Они учитывают взаимодействия между атомами и энергетические параметры, чтобы определить наиболее стабильную конформацию белка. Методы молекулярной динамики Методы молекулярной динамики используют компьютерные симуляции для моделирования движения и взаимодействия атомов в белке. Эти методы учитывают физические силы, такие как электростатические взаимодействия и взаимодействия Ван-дер-Ваальса, чтобы предсказать структуру белка. Методы молекулярной динамики могут быть использованы для изучения динамики белковой структуры и взаимодействий с другими молекулами. Методы машинного обучения Методы машинного обучения используются для предсказания структуры белков на основе больших наборов данных. Эти методы обучаются на известных структурах белков и используют алгоритмы для выявления закономерностей и шаблонов в данных. Методы машинного обучения могут быть эффективными для предсказания структуры белков, особенно когда доступно большое количество данных. Все эти алгоритмы имеют свои преимущества и ограничения, и часто используются в комбинации для достижения наилучших результатов предсказания структуры белков. Оценка качества предсказания структуры белков Оценка качества предсказания структуры белков является важным шагом в биоинформатике. Она позволяет определить, насколько точно предсказанная структура соответствует реальной структуре белка. Существует несколько методов и метрик, которые используются для оценки качества предсказания структуры белков. RMSD измеряет среднеквадратичное отклонение между атомами предсказанной структуры и реальной структуры белка. Чем меньше значение RMSD, тем более точное предсказание структуры белка.
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
Наследственная информация – это информация о строении белка (информация о том, какие аминокислоты в каком порядке соединять при синтезе первичной структуры белка). Свойства белков определяются ихпервичной структурой, т. е. последовательностью аминокислот в их молекулах.В свою очередь наследственная информация о первичной структуре белка заключена в последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК. Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической. Первичная структура белка представляет собой уникальную последовательность аминокислот, которая определяется его генетической информацией. Правильный ответ здесь, всего на вопрос ответили 1 раз: где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез.
«Ситуация изменилась кардинально»: ИИ научился предсказывать структуру белка (Science, США)
Где вырабатывается белок в организме? В печени синтезируются многие необходимые организму белки, а вырабатываемые ею пищеварительные ферменты участвуют в их усвоении. В этом уроке разберем, что такое генетическая информация и где она хранится. Однако, из трехмерной структуры можно получить информацию о первичной структуре белка путем извлечения последовательности аминокислот из координат атомов. Главная» Новости» Где хранится информация о структуре белка. Таким образом, основа белка является ключевым элементом в изучении строения и функции белков, а информацию о первичной структуре можно найти в генетической информации, хранящейся в ДНК.
Биосинтез белка и генетический код: транскрипция и трансляция белка
| Строение и функции белков. Денатурация белка | Однако, из трехмерной структуры можно получить информацию о первичной структуре белка путем извлечения последовательности аминокислот из координат атомов. |
| Где найти информацию о первичной структуре белка | Именно в молекуле ДНК хранится информация о первичной структуре молекулы белка. |
| Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно | Правильный ответ на вопрос«Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез » по предмету Биология. Развернутая система поиска нашего сайта обязательно приведёт вас к нужной информации. |
Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года
Банки данных о белках. UniProt – последовательности и аннотации RefSeq – последовательности и аннотации PDB – пространственные структуры PubMed – публикации – еще много чего. А возможность синтезировать белки с желаемой структурой позволит ускорить разработку ферментов (ускорителей), с помощью которых можно, например, производить биотопливо и полностью разлагать пластмассовые отходы. Именно в молекуле ДНК хранится информация о первичной структуре молекулы белка. Где хранится наследственная информация о первичной структуре белка? Поэтому вся информация о белке хранится в ядре, а точнее только о первичной структуре, а уже первичной структурой опеределяется и дальнейшие свойства этого белка.
Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез
Исследователи обучили несколько нейронных сетей на данных о белках. В итоге им удалось создать два метода разработки белков с новыми функциями. Искусственный интеллект определил форму практически каждого белка, известного науке. Эксперты говорят, что прорыв поможет решить основные глобальные проблемы, такие как разработка вакцин против малярии и борьба с пластиковым загрязнением. Белки являются строительными блоками жизни, и их форма тесно связана с их функциями. Возможность предсказать структуру белка дает ученым лучшее понимание того, что он делает и как он работает.
По поводу второго пункта: Здесь может быть 2 пути включения кофактора в белок: либо простое связывание, и тогда оно определяется третичной или четвертичной структурой самого белка как правило такое связывание поддерживается слабыми типами взаимодействий и обратимо , либо ферментативным путем. В этом случае однозначность присоединения кофактора определяется пространственной! Про ферменты написано конечно интересно, НО конкретные ферменты создавались в эволюции для выполнения катализа конкретных реакций, а не наоборот - появился фермент и с ним функция..... Ссылка на комментарий.
Но AlphaFold также использует методы глубокого обучения: программный софт обучается на огромных массивах данных в данном случае — на последовательностях и структурах известных белков и учится выявлять закономерности. И все же, по мнению говорит Джона Джампера John Jumper , отвечающего за разработку алгоритма AlphaFold в компании DeepMind, сделанные прогнозы были слишком грубы, чтобы ими можно было воспользоваться для практических целей. Чтобы добиться более качественных результатов, Джампер и его коллеги объединили глубокое обучение с «алгоритмом внимания», имитирующим способность человека, которая позволяет ему собирать картины-паззлы. В этой работе участвует компьютерная сеть, состоящая из 128 процессоров машинного обучения; им удалось обучить алгоритм примерно на 170 тысячах известных белковых структурах. И это сработало! При анализе самых сложных белков алгоритм AlphaFold набрал в среднем 87 баллов, что на 25 баллов выше самых точных прогнозов, сделанных ранее. Алгоритм даже справился с анализом структур белков, которые находятся в клеточных мембранах и отвечают за многие заболевания человека, однако, при этом, трудно поддаются изучению с помощью рентгеновской кристаллографии. Специалист в области структурной биологии Венки Рамакришнан Venki Ramakrishnan из Лаборатории молекулярной биологии Медицинского исследовательского совета, назвал полученный результат «ошеломляющим достижением в решении задачи предсказания структуры белка». По словам Джона Моулта, в конкурсе, проведенном в нынешнем году, все группы ученых продемонстрировали еще более точные результаты. Но если говорить об алгоритме AlphaFold, то по словам Андрея Лупаса, «ситуация изменилась радикально». И Лупас поставил перед собой отдельную задачу: выяснить структуру мембранного белка вида архей представитель группы древних микроорганизмов. На протяжении десяти лет его исследовательская команда пыталась получить рентгенограмму кристаллической структуры этого белка. Но, по словам Лупаса, эту задачу решить не удалось. Однако, у алгоритма AlphaFold никаких проблем не возникло. На выходе было получено подробное изображение трехкомпонентного белка с двумя спиралевидными ответвлениями посередине.
Все белковые структуры, распутанные AlphaFold, находятся в открытом доступе. По словам представителей DeepMind, сейчас с базой данных могут работать свыше 500 тысяч исследователей из 190 стран. Этим летом нейросеть DeepMind показала , что способна решать не только научные задачи, но и социально-экономические проблемы общества. ИИ разработал самый справедливый механизм распределения богатства, который наилучшим образом учитывает интересы общества и его членов. Также по теме.
Биосинтез белка. Генетический код и его свойства
| Где и в каком виде хранится информация о структуре белка | Информация о первичной структуре белка хранится в. Наследственная информация о первичной структуре белка. |
| Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка - | Лучший ответ: Васян Коваль. Хранится в ядре, синтез РНК. |
| Где хранится информация о первичной структуре белка | Где вырабатывается белок в организме? В печени синтезируются многие необходимые организму белки, а вырабатываемые ею пищеварительные ферменты участвуют в их усвоении. |
| Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков | Эта информация получила название генетической информации, а участок ДНК, в котором закодирована информация о первичной структуре какого-либо белка, называется геном. |
| Биосинтез белка | Следовательно, одна молекула ДНК хранит информацию о структуре многих белков. |