Однако, из трехмерной структуры можно получить информацию о первичной структуре белка путем извлечения последовательности аминокислот из координат атомов. Где происходит биосинтез белка. Ядро эукариот хранит информацию о первичной структуре природных полимеров.
Информация о структуре белков хранится в
Биолог Константин Северинов объясняет, почему это важно Каждый год в науке происходят открытия, по той или иной причине проходящие мимо внимания большинства людей. В 2021 году произошел серьезный прорыв в биологии — впервые стало возможно предсказать трехмерную структуру белка, применяя технологии искусственного интеллекта и компьютерные алгоритмы. Как выглядит молекула Для того, чтобы понять, почему открытие биологов — это большой шаг для человечества, нужно начать с самых основ. Вся наша жизнь есть взаимодействие молекул: в основном, это белки. Белки — это длинные цепочки аминокислот, которые формируются на основе информации, полученной из ДНК, а затем сворачиваются в трехмерные формы. Формы, которые принимают белковые молекулы, определяются информацией, заложенной в ДНК, а уж в какую форму свернется сама молекула ДНК — зависит от состава аминокислот в цепочке. В свою очередь, форма в биологии определяет функцию.
К примеру, в пандемию COVID-19 многие видели изображение вирусной частицы, на ней можно было заметить небольшие выступы. Эти выступы — S-белок коронавируса или белок-шип. То, что мы видим на подобных изображениях, — определенным образом свернутая в трехмерном пространстве молекула. Поверхность молекулы очень сложна, на ней есть множество выступов, впадин, участков с разным зарядом, ямок и т. Ключ и замок За счет поверхности белки взаимодействуют друг с другом. Это похоже на ключ и замок: ключ может открыть замок, только если бороздка ключа соответствует ему.
В противном случае ключ или не войдет, или не повернется, или вовсе сломается. Большинство заболеваний, к примеру, рак, связаны с тем, что белки изменяются в результате мутаций, а мутировавший белок с измененной трехмерной структурой способен взаимодействовать не с тем, с чем нужно. Как если бы поврежденный ключ перестал открывать нужный замок, но приобрел способность открывать замок в двери чужой квартиры. По этому принципу работает большинство болезней — к примеру, связывающий домен S-белка коронавируса, находящегося на поверхности вирусной частицы, взаимодействует с рецепторами клетки легочного эпителия, как ключ с замком.
Большие радикалы круто, но если они будут расположены рядом, то это может помешать формированию альфа-спирали. Они просто мешают друг другу. И последнее, одинаково заряженные аминокислоты. При одинаковом заряде они отталкиваются допустим: рядом расположены лизин и аргинин, или аспартат и глутамат. Ну и другие комбинации.
Нарушение формирования альфа-спирали Если в полипептидной цепи много включений с такими радикалами, то чаще всего образуется… 2. Бета-складчатый слой Здесь молекула будет похожа на лист, который состоит из нескольких тяжей. А они похожи на горки из игры Gravity defied. Хотя кому я это говорю…. Ладно, давайте просто посмотрим на рисунок, а лучше на два — один сбоку, а другой сверху. Что видим? Один тяж с горками, которые идут то вверх, то вниз. Радикалы аминокислот расположены над или под плоскостью листа. Бета-складчатый слой Теперь можно составить из тяжей бета-складчатый слой.
Здесь, как всегда, несколько вариантов. Первый вариант — параллельный лист, тогда направление тяжей одинаковое. Если оно разное, то он антипараллельный. Стабилизируется этот лист тоже с помощью водородных связей, прямо как альфа-спираль. Только вот есть один нюанс. Если в альфа-спирали есть четкая зависимость образования связей — через 4 аминокислотных остатка, то здесь такого нет. Например, водородными связями могут соединяться 5 остаток и 22. Параллельные и антипараллельные листы Когда мы разбирали альфа-спираль, то сказали что пролин и иногда глицин вызывают поворот на 180 градусов. У этого есть свое название: бета-поворот.
Беспорядочный клубок Это последний вариант. Здесь нет никаких спиралей или бета-складчатости, просто получается вот такая белиберда. Беспорядочный клубок Что общего у всех вторичных структур? В их образовании участвует только пептидный остов. Радикалы пока что отдыхают. Ну и второе: Водородные связи стабилизируют вторичную структуру Ой, а от чего зависит какую вторичную структуру примет молекула? А действительно, почему какая-то молекула принимает форму альфа-спирали, а другая бета-складчатости? Хороший вопрос, и у меня есть ответ на него: от торсионных углов. Я разбирал это в прошлой статье — кликай сюда , а потом возвращайся.
Так, мы говорили о том, что углы бывают разными, но для каждой вторичной структуры характерны строго определенные углы. Есть специальные карты Рамачандрана, на которых указаны эти углы — все данные получены экспериментально. Можно посмотреть какие углы характерны для альфа-спирали и бета-листов Здесь можно посмотреть как будут выглядеть молекулы аминокислот с такими углами. Но вот вам фоточка, если лень. Надеюсь, что теперь понятно почему и как формируется вторичная структура. Ах да, конечно же, все эти углы определяются первичной структурой! Супервторичная структура белка До этого мы разбирали вторичные структуры изолированно, но представьте себе очень длинную полипептидную цепь. Не может же она вся закручиваться в альфа-спираль или становиться бета-складчатой. Хотя иногда и может, но об этом позднее.
Чаще всего белок — это комбинация из альфа-спиралей, бета-тяжей и беспорядочных клубков. То есть может это выглядеть примерно вот-так. Супервторичная структура белка Поймите, что супервторичная структура белка не стоит выше, чем вторичная. Это просто название, которое неправильно отражает суть, поэтому оно мне не нравится. На западе используют другое название — структурные мотивы, оно намного лучше. Вот в чем его суть: хоть у нас огромное количество самых разных белков, но в них есть определенные повторяющиеся паттерны — это и есть мотивы. Структурные мотивы Мотивов очень много, но думаю смысл понятен. Простые мотивы могут объединяться и образовывать мотивы посложнее. Я использовал в иллюстрациях прошлые картинки, но помните, что эти альфа-спирали и бета-тяжи отличаются друг от друга аминокислотными остатками — они очень разные!
Просто перерисовывать все это не хочется. Третичная структура белка Вот этот уровень уже повыше, на нем белок начинает выполнять свою функцию — впахивать, как проклятый. Но сначала нужно остановиться ненадолго и поговорить. Спокойно, я же сказал — ненадолго. Согласитесь, что у белков очень много функций. Какой-то переносит кислород, а другой входит в состав кости и обеспечивает ее прочность. Белки мышечной ткани вообще обеспечивают движение. Давайте попробуем выделить две глобальные, но не совсем верные, функции: структурная и связывания. Одни белки входят в структуру мышц, костей, волос и так далее.
А другие что-то связывают: ферменты связываются с субстратом, а гемоглобин с кислородом. А где-то бравое антитело падает на амбразуру для того, чтобы не пропустить бактерию в организм. Это конечно все очень грубо, но пусть будет так. И все это я к чему. Существует два больших класса белков: фибриллярные — коллаген, эластин, кератин. Эти ребята занимаются поддержкой, такие вот суппорты. Фибрилла — это нить. Так что они очень длинные, а когда огромное количество нитей связывается в одну, то они становятся очень прочными. Фибриллярные белки — это атланты, которые держат наш организм на своих плечах.
Одним из основных источников информации о первичной структуре белка является база данных белков, такая как Банк белков Protein Data Bank — PDB , где хранятся данные о множестве экспериментально определенных структур белков. В базе данных PDB можно найти информацию о последовательности аминокислот в белке, а также о его структуре, свойствах и взаимодействиях с другими молекулами. Другим источником информации являются научные статьи и публикации, в которых описываются результаты экспериментов по определению первичной структуры белков. Экспериментальные методы исследования, такие как рентгеноструктурный анализ, ядерный магнитный резонанс ЯМР , масс-спектрометрия и другие, позволяют установить последовательность аминокислот в белке.
Использование различных образцов для анализа первичной структуры белка позволяет получить ценные данные о его составе и устройстве. Эти данные могут быть использованы для изучения функций белка, в разработке лекарственных препаратов и в других областях биологии и медицины. Методы анализа первичной структуры белка Анализ первичной структуры белка включает в себя изучение порядка аминокислотных остатков в цепи белка. Для этого существуют различные методы и техники: Метод Описание Секвенирование Секвенирование дает информацию о последовательности аминокислот в белке. Существуют различные методы секвенирования, такие как Sanger-секвенирование и метод масс-спектрометрии. Картирование пептидов Картирование пептидов позволяет определить, какие аминокислоты присутствуют в белке и в каком порядке. Этот метод основан на химической разрезке белка и последующем анализе образовавшихся пептидов. Методы масс-спектрометрии Масс-спектрометрия позволяет определить массу и состав аминокислотных остатков в белке. Порождение пептидов Порождение пептидов позволяет получить фрагменты белка для их последующего анализа. Примерами методов порождения пептидов являются ферментативное гидролизное разложение и разложение с помощью химических веществ.
Где хранится белок в организме?
Тегиструктура белка это, где хранится информация о структуре белка, кто открыл первичную структуру белка, для определения белка применяют в химии, какая структура молекулы белка определяется. Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. Именно это вещество отвечает за синтез белка, наследственность и прочее. Однако, из трехмерной структуры можно получить информацию о первичной структуре белка путем извлечения последовательности аминокислот из координат атомов.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка?
Одной из самых популярных геномных баз данных является UniProt, который интегрирует информацию из различных источников и предоставляет комплексные данные о белках. В UniProt можно найти информацию о последовательности аминокислот, генетической информации, структуре и функции белка, а также о его взаимодействии с другими молекулами. Она содержит огромное количество данных о белках, включая их последовательность аминокислот, структуру, функцию, экспрессию и их взаимодействие с другими молекулами. В ней можно найти информацию о трехмерной структуре белков, а также о взаимодействии белков с другими молекулами.
Геномные базы данных являются важным инструментом для исследования белков и позволяют ученым получать доступ к большому объему информации о первичной структуре белка. Они обеспечивают широкие возможности для изучения белков и их роли в биологических процессах, а также для развития новых методов диагностики и лечения различных заболеваний. Зачем нужна информация о первичной структуре белка?
Информация о первичной структуре белка играет ключевую роль в понимании его функциональности и свойств. Первичная структура белка представляет собой упорядоченную последовательность аминокислот, которая определяется генетической информацией в ДНК. Эта последовательность аминокислот влияет на формирование вторичной, третичной и четвертичной структуры белка, что, в свою очередь, определяет его биологическую активность и функциональность.
При чтении научных статей и публикаций по вопросам первичной структуры белка следует учитывать, что эти работы часто сложны и требуют определенной подготовки. Они могут содержать сложные термины, формулы и графики. Поэтому важно быть внимательным и использовать дополнительные источники информации для более полного понимания материала. Научные статьи и публикации по теме первичной структуры белка играют важную роль в развитии науки. Эти работы содействуют расширению научного сообщества, обмену знаниями и созданию новых идей и гипотез.
Именно благодаря таким публикациям наука продвигается вперед и находит новые сферы применения. Белковые банки Белковые банки представляют собой места хранения информации о первичной структуре белков. В них собираются данные о последовательности аминокислот, молекулах белка. Белковые банки содержат огромное количество информации о белках различных организмов, полученную при проведении экспериментов и исследованиях. Основной задачей белковых банков является сохранение и организация данных о структуре белков, чтобы ученые и исследователи могли получить к ним доступ и проводить необходимые анализы.
Результаты исследований в белковых банках используются для различных целей, например, в разработке новых лекарств или улучшении существующих методик диагностики и лечения различных заболеваний. Примеры известных белковых банков: Protein Data Bank PDB — международный банк данных, содержащий трехмерные структуры более 150 000 белков. PDB является незаменимым инструментом для многих исследований в области биохимии и молекулярной биологии. UniProt — крупнейший банк данных, в котором содержится информация о миллионах белков из разных организмов. UniProt объединяет данные из различных источников, позволяя исследователям получить доступ к обширным знаниям о белковых структурах и их функциях.
InterPro — база данных, объединяющая информацию о функциях и структуре белков из разных источников. InterPro позволяет исследователям проводить анализ гомологий и функциональных связей между белками. Генные банки данных Генные банки данных представляют собой специальные онлайн-ресурсы, которые хранят и предоставляют доступ к информации о генетической информации организмов.
Эта ресурсоёмкость лишний раз подчёркивает, что понимание механизмов фолдинга находится не на высоте: способ направленно двигаться в сторону нативной структуры, не перебирая множества нереалистичных вариантов, пока не найден. Да и функции оценки потенциальной энергии часто дают промашки: ведь на одно удачное предсказание, становящееся поводом к публикации в одном из ведущих журналов [13—17] , приходится множество неудачных попыток!.. Но и для предсказаний с не очень высокой точностью находится своё применение: ведь упомянутые алгоритмы могут не только предсказывать структуру «с нуля», но и оптимизировать модель, если в качестве отправной точки задать экспериментальную структуру, требующую уточнения — например, ЯМР-модель или данные из криоэлектронной микроскопии. Кроме того, предсказание структуры всех белков подряд из какого-нибудь организма может помочь идентифицировать белки с ещё неизвестным типом укладки — чтобы экспериментаторы могли сконцентрироваться именно на них и «расшифровать» строение ещё одного структурного семейства. Итак, методики de novo фолдинга для небольших белков уже достигли определённой зрелости [17] , а возможность создать белок с не встречающимся в природе типом укладки «с нуля» [18] дополнительно подчёркивает потенциал этой области — ведь свернуться способна далеко не каждая последовательность!
И тут на помощь приходит сама Природа — ведь белки не независимы друг от друга, и между ними есть «родственные» отношения! Предсказание структуры белков, использующее эти отношения, называется сопоставительным моделированием, или моделированием на основании гомологии. Сопоставительное моделирование «Вселенная» белков велика как уже было сказано, на сегодняшний день известно уже более пяти миллионов белков, идентифицированных в геномах множества организмов , но не безгранична. Многие белки имеют типичные мотивы пространственной организации — то есть, принадлежат к различным семействам, образуя «родственные» группы. И, хотя «новый» белок приобретает другую функцию, а его последовательность понемногу эволюционирует и меняется, пространственная структура его остаётся до какого-то момента достаточно консервативной [20]! Эти наблюдения и являются основой методики предсказания пространственной структуры, называемой моделированием на основании гомологии. Моделирование на основании гомологии На настоящий момент моделирование по гомологии позволяет установить структуру более половины белков, чьё строение ещё неизвестно. Процесс моделирования по гомологии [22] , [23] включает несколько шагов рис.
Решающим фактором, определяющим качество получаемых моделей, является степень гомологии или идентичности последовательностей моделируемого белка и шаблона. Высокая идентичность обозначает, что эволюционное расхождение обоих белков от общего «предка» произошло не настолько давно, чтобы эти белки утратили структурную общность. Рисунок 2. Парное выравнивание служит «инструкцией» программам, осуществляющим моделирование. Множественное выравнивание может быть полезно для выявления консервативных остатков во всём семействе показаны звёздочкой или отдельных подсемействах белков три верхних последовательности — рецепторы мелатонина. Множественное выравнивание и профили последовательностей позволяют идентифицировать более слабые гомологии, чем «обыкновенное» парное выравнивание. Выравнивание проводят с помощью сервера CLUSTALW или его аналогов ; Построение модели заключается, главным образом, в «натягивании» последовательности моделируемого белка рецептора мелатонина MT1 на «остов» шаблона зрительного родопсина согласно выравниванию. В первом трансмембранном сегменте наложенных структур модели и шаблона показаны боковые цепи остатков, «подсвеченных» на выравнивании.
Моделирование проводят с помощью программы Modeller и аналогичных ей или сервера Swiss-Model и ему подобных. В онлайн-базах ModBase и Swiss-Model Repository содержатся автоматически построенные модели для всех белков из базы Swiss-Prot, для которых удаётся найти структурный шаблон; Оценка качества, оптимизация и использование модели. Самый сложный этап моделирования по гомологии — оптимизировать модель с учётом всей доступной биологической информации по моделируемому белку. Вообще, моделирование структуры по гомологии с белком, выполняющим отличную функцию, не способно автоматически дать модель, пригодную для практически важных задач. Обязательно требуется аккуратная оптимизация, превращающая «заготовку» которой, по сути, является модель «нулевого приближения» в рабочий инструмент, — задача, зависящая скорее от интуиции и опыта исследователя, чем от конкретных компьютерных методик. Если же гомология низка, то накопившиеся структурные отличия, скорее всего, уже слишком велики для аккуратного моделирования, или — больше того — реальной гомологии между двумя белками нет никакой, а наблюдаемый уровень идентичности последовательностей является лишь случайным событием. Рисунок 3. Качество и сфера пригодности компьютерных моделей белков, основанных на различной степени гомологии.
Чем выше идентичность последовательностей моделируемого белка и шаблона — тем более высококачественными получаются модели, и область их пригодности расширяется на чувствительные к точному расположению атомов приложения — такие как объяснение каталитического механизма, докинг лигандов и разработка новых лекарств. Вертикальная ось представляет долю идентичности шаблон-мишень на выравнивании. Слева от вертикальных стрелок указаны методики, способные идентифицировать этот уровень гомологии. В правой части перечислены возможные сферы применения моделей, причём все «роли» моделей, основанных на низкой гомологии, относятся и к более «качественным» структурам. Слева от шкалы указана типичная точность моделей даны среднеквадратичное отклонение от «нативной» структуры и доля остатков модели, удовлетворяющая этому качеству. Из сравнения структур видно, что, хотя структурная общность несомненно тем выше, чем выше идентичность последовательностей, внутри этого семейства рецепторов существует консервативный структурный мотив, сохраняющийся даже у низкогомологичных по последовательности белков. В этом случае часто используют методики поиска по профилям последовательностей, в которых для «запроса» к базе последовательностей используется не одиночная последовательность, а профиль, сконструированный на основе множественного выравнивания — своеобразная метапоследовательность, кодирующая в себе эволюционную вариабельность данного белка [25]. Если же ни с помощью «традиционных» подходов поиска гомологичных последовательностей, ни с помощью профилей найти структурный гомолог не удаётся, единственный способ получить предсказание — это de novo методы, о которых уже говорилось выше.
Область применения предсказанных структур белков довольно разнообразна рис. Рисунок 4. Применение теоретических моделей белков в разработке новых лекарств. Возрастающее количество структурной информации интенсифицирует не только идентификацию и оптимизацию соединения-«прототипа», но и более ранние стадии — такие как выбор мишени для фармакологического воздействия и проверка её «причастности» к изучаемым процессам валидация мишени.
Эти методы требуют большого вычислительного ресурса и времени, но могут предсказывать структуру белка с высокой точностью.
Методы комбинированного подхода Методы комбинированного подхода объединяют различные методы предсказания структуры белков для достижения более точных результатов. Они могут использовать как методы гомологии, так и методы аб иницио, а также другие методы, такие как машинное обучение и искусственные нейронные сети. Эти методы позволяют учитывать различные аспекты структуры белка и повышают точность предсказания. Экспериментальные методы Помимо вычислительных методов, существуют также экспериментальные методы предсказания структуры белков. Они включают в себя методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса ЯМР , криоэлектронной микроскопии и другие.
Эти методы позволяют непосредственно определить структуру белка, но они требуют сложной лабораторной работы и специального оборудования. Все эти методы имеют свои преимущества и ограничения, и часто используются в комбинации для достижения наилучших результатов предсказания структуры белков. Алгоритмы предсказания структуры белков Метод гомологии Метод гомологии основан на предположении, что белки, имеющие схожую последовательность аминокислот, обычно имеют схожую структуру. Этот метод использует базу данных известных структур белков и сравнивает последовательность аминокислот целевого белка с последовательностями из базы данных. Если найдется схожая последовательность, то можно предсказать, что структура целевого белка будет схожей с известной структурой.
Метод аб и итерационный метод Метод аб и итерационный метод основаны на моделировании структуры белка на основе физических и химических принципов. Эти методы используют математические алгоритмы и компьютерные модели для предсказания структуры белка. Они учитывают взаимодействия между атомами и энергетические параметры, чтобы определить наиболее стабильную конформацию белка. Методы молекулярной динамики Методы молекулярной динамики используют компьютерные симуляции для моделирования движения и взаимодействия атомов в белке. Эти методы учитывают физические силы, такие как электростатические взаимодействия и взаимодействия Ван-дер-Ваальса, чтобы предсказать структуру белка.
Методы молекулярной динамики могут быть использованы для изучения динамики белковой структуры и взаимодействий с другими молекулами. Методы машинного обучения Методы машинного обучения используются для предсказания структуры белков на основе больших наборов данных. Эти методы обучаются на известных структурах белков и используют алгоритмы для выявления закономерностей и шаблонов в данных. Методы машинного обучения могут быть эффективными для предсказания структуры белков, особенно когда доступно большое количество данных. Все эти алгоритмы имеют свои преимущества и ограничения, и часто используются в комбинации для достижения наилучших результатов предсказания структуры белков.
Оценка качества предсказания структуры белков Оценка качества предсказания структуры белков является важным шагом в биоинформатике. Она позволяет определить, насколько точно предсказанная структура соответствует реальной структуре белка. Существует несколько методов и метрик, которые используются для оценки качества предсказания структуры белков. RMSD измеряет среднеквадратичное отклонение между атомами предсказанной структуры и реальной структуры белка. Чем меньше значение RMSD, тем более точное предсказание структуры белка.
GDT измеряет сходство между предсказанной и реальной структурами белка, учитывая не только RMSD, но и другие факторы, такие как количество совпадающих атомов и их расстояние друг от друга. Высокое значение GDT указывает на более точное предсказание структуры белка. Методы оценки качества Для оценки качества предсказания структуры белков используются различные методы.
Где и в каком виде хранится информация о структуре белка?
AlphaFold способна выявить структуру белков почти всех живых организмов — от животных и людей до бактерий и вирусов. Кроме того, программа представляет информацию в трехмерном измерении. Как информация из ядра передаются в цитоплазму?, ответ13491279: 1.в зашифрована в последовательности четырёх азотистых попадать посредством отшнуровываний выпячиваний. Поэтому вся информация о белке хранится в ядре, а точнее только о первичной структуре, а уже первичной структурой опеределяется и дальнейшие свойства этого белка. Информация о структуре белка хранится в базах данных и репозиториях, специально созданных для этой цели. Узнав их последовательность, можно попытаться теоретически предсказать структуру белка и то, как он ведет себя в организме. Где вырабатывается белок в организме? В печени синтезируются многие необходимые организму белки, а вырабатываемые ею пищеварительные ферменты участвуют в их усвоении.
Информация о структуре белков хранится в
Многие другие базы данных используют белковые структуры, хранящиеся в PDB. Например, SCOP и CATH классифицируют структуры белка, в то время как PDBsum предоставляет графический обзор записей PDB с использованием информации из других источников. В этом уроке разберем, что такое генетическая информация и где она хранится. Информация о структуре белка хранится в базах данных и репозиториях, специально созданных для этой цели. Проблема, решению которой посвящены многотомные монографии и работа целых институтов, кому-то может показаться несложной — как предсказать трехмерную структуру любого белка по его аминокислотной последовательности, где эта структура однозначно закодирована. Хранится в ядре, синтез РНК. Спасибо. Пожаловаться. Нобелевский лауреат Ричард Хендерсон о структуре мембранных белков, экспериментах с электронной криомикроскопией и структурной биологии.
Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез
Проблема, решению которой посвящены многотомные монографии и работа целых институтов, кому-то может показаться несложной — как предсказать трехмерную структуру любого белка по его аминокислотной последовательности, где эта структура однозначно закодирована. В этом уроке разберем, что такое генетическая информация и где она хранится. Информацию о первичной структуре белка можно получить непосредственно из генетической последовательности ДНК или РНК, которая кодирует данный белок. 2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка?
Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез
Молекула ДНК способна к самоудвоению. Репликация это - реакция матричного синтеза, при которой на одной цепи ДНК по принципу комплементарности строится вторая цепь т. Учитель: Единственные молекулы, которые синтезируются под контролем генетического материала клетки, - это белки если не считать РНК. Белки могут выполнять разные функции; это определяется аминокислотной последовательностью, которая зависит от информации о составе белка, закодированной в последовательности нуклеотидов ДНК генетический код. Вопрос к ученикам: Приведите примеры таких реакций? Синтез и-РНК транскрипция происходит следующим образом.
Синтезированная таким образом матричный синтез молекула и-РНК выходит в цитоплазму и на один ее конец нанизываются малые субъединицы рибосом и происходит сборка рибосом соединение малой и большой субъединиц. Транскрипция Слайд 5 Открыть мини-сайт на портале Pandia для ведения проекта. PR, контент-маркетинг, блог компании, образовательный, персональный мини-сайт. Регистрация бесплатна Выход и-РНК из ядра и взаимодействие с рибосомой. Молекула т-РНК имеет сложную конфигурацию.
На некоторых участках ее между комплементарными нуклеотидами образуются водородные связи, и молекула по форме напоминает лист клевера. На ее верхушке расположен триплет свободных нуклеотидов антикодон , который соответствует определенной аминокислоте, а основание служит местом прикрепления этой аминокислоты На доске схема строения транспортной РНК Каждая т-РНК может переносить только свою аминокислоту. Т-РНК активируется специальными ферментами, присоединяет свою аминокислоту и транспортирует ее в аминокислотный центр рибосомы. После этого рибосома продвигается на один кодон вперед. Первая т-РНК с аминокислотой оказывается в пептидильном центре рибосомы.
В освободившийся аминоациальный центр поступает вторая т-РНК с аминокислотой. Внутри рибосомы в каждый данный момент находится всего два кодона и-РНК.
Таким образом, основа белка является результатом работы генов, которые определяют последовательность аминокислот в белке. Основа белка имеет важное значение, так как она определяет вторичную, третичную и кватернарную структуру белка. Вторичная структура связывает аминокислоты в белке в форме спиральной альфа-гелицы или бета-складки. Третичная структура формирует уникальную трехмерную форму белка, а кватернарная структура определяет способ связывания нескольких цепочек белков. Таким образом, основа белка является ключевым элементом в изучении строения и функции белков, а информацию о первичной структуре можно найти в генетической информации, хранящейся в ДНК. Что такое первичная структура белка? Генетическая информация закодирована в последовательности нуклеотидов, из которых состоят гены.
При синтезе белка, информация из генетического кода транслируется в белковую молекулу на рибосоме.
На пересечении столбцов мы находим необходимую аминокислоту — Фен, используя таблицу сокращений аминокислот, узнаем, что это фенилаланин. Таким же способом определяем аминокислоты ещё для трех триплетов. Тогда у нас получилась следующая последовательность аминокислот: Фен — Глу — Тре — Вал. Соответственно, из данного отрезка молекулы ДНК образуется белок, состоящий из полученной последовательности аминокислот.
Биосинтез белка сложный, многоступенчатый процесс, который рассмотрим в следующем пункте. Биосинтез белка Структура любого белка зашифрована в ДНК, которая не участвует в его биосинтезе. Данная молекула работает лишь матрицей для создания иРНК. Впервые в живых организмах мы сталкиваемся с реакциями матричного синтеза. Для неживой природы такие процессы не характерны.
Такие реакции происходят очень быстро и точно. Рассмотрим их на примере сборки белковой молекулы. Биосинтез белка происходит на рибосомах, пребывающих в большей степени в цитоплазме. Значит, с целью передачи генетической информации с ДНК к зоне формирования белка требуется проводник. В качестве его выступает иРНК.
Биосинтез белка включает в себя два последовательных этапа. Остановимся подробнее на каждой из этих стадий - транскрипции и трансляции белка. Непосредственно образованию белка предшествует матричный синтез иРНК, который именуется транскрипция. Подробно описан данный принцип в 5 уроке "Химический состав клетки". Процесс транскрипции белка совершается никак не на целой молекуле ДНК, а только на небольшой ее зоне.
Активная роль здесь отводится ферменту РНК-полимераза, которая способствует формированию РНК и распознает «знаки препинания». Транскрипция РНК, нужной с целью формирования белка, происходит в несколько последовательных этапов. Сначала при содействии ферментов разрываются водородные связи в азотистых основаниях цепочки ДНК. В результате этого нити ДНК разъединяются. При биосинтезе белка транскрипция способна совершаться синхронно на некоторых генах одной хромосомы, а также на генах, размещенных на разных хромосомах.
В следствие обмена генетической информацией формируется иРНК с последовательностью нуклеотидов, являющихся верной копией матрицы ДНК.
И только потом разбираются с этапами синтеза белка и схемой биосинтеза белка. Любая белковая молекула имеет структуру, закодированную в ДНК. В ее синтезе эта ДНК не принимает непосредственного участия. Роль белковой молекулы — роль матрицы для синтеза РНК. Далее охарактеризуем функции различных видов РНК в биосинтезе белка. Где и как происходит биосинтез белка? Синтез белка происходит в, а точнее, синтез белка происходит на рибосомах — в основном они размещаются в цитоплазме. Поэтому, чтобы генетическая информация из ДНК передалась к месту, где белок синтезируется, необходим посредник. Роль такого посредника играет иРНК.
Первый этап биосинтеза белка — транскрипция. Определение 4 Транскрипция переписывание — процесс синтеза молекулы иРНК на одной цепи молекулы ДНК, в основе которого лежит принцип комплементарности. Биосинтез белка происходит в рибосомах — с этим мы разобрались. Где происходит транскрипция? Этот процесс осуществляется в ядре клетки. Транскрипция происходит в одно и то же время не на всей молекуле ДНК — для этого достаточно одного небольшого участка, отвечающего за определенный ген. Часть двойной спирали ДНК раскручивается, и короткий участок одной из цепей оголяется. Роль матрицы в синтезе молекул иРНК выполняет этот же участок. Далее в дело вступает фермент РНК-полимераза, который движется вдоль этой цепи. Он соединяет нуклеотиды в цепь иРНК, тем самым удлиняя ее.
Замечание 2 Процесс транскрипции осуществляется одновременно на нескольких генах одной хромосомы и на генах разных хромосом. Они же осуществляют контроль запуска и остановку синтеза инициирующие и терминальные.
Строение и функции белков. Денатурация белка
Онлайн-каталоги белков Базы данных белков Базы данных белков представляют собой специализированные ресурсы, используемые для хранения, организации и предоставления информации о белках. Они собирают, интегрируют и обрабатывают данные о белках, приобретаемые из различных источников исследований. Эта база данных предоставляет доступ к информации о более чем 200 миллионах белков, включая их последовательности, аннотации, структуры и функции. Она специализируется на хранении информации о структуре белков, полученной с помощью методов рентгеноструктурного анализа или ядерного магнитного резонанса. PDB содержит более 180 000 записей о 3D-структурах различных белков. Также существуют специализированные базы данных, которые посвящены конкретным классам белков или особым аспектам их структуры и функций. Например, база данных Enzyme предоставляет информацию о ферментах, а база данных TransporterDB содержит данные о транспортерах в клетках. Базы данных белков играют важную роль в биологических исследованиях, позволяя ученым получать доступ к актуальным и достоверным данным о белках, проводить сравнительный анализ и прогнозировать их функции и взаимодействия с другими молекулами.
Научные статьи и публикации Большинство научных статей о первичной структуре белка публикуется в научных журналах. Такие публикации проходят жесткую рецензию и оцениваются научным сообществом. Важно отметить, что научные статьи являются надежным источником информации, поскольку результаты исследований проверены и подтверждены другими учеными. При чтении научных статей и публикаций по вопросам первичной структуры белка следует учитывать, что эти работы часто сложны и требуют определенной подготовки. Они могут содержать сложные термины, формулы и графики. Поэтому важно быть внимательным и использовать дополнительные источники информации для более полного понимания материала. Научные статьи и публикации по теме первичной структуры белка играют важную роль в развитии науки.
Эти работы содействуют расширению научного сообщества, обмену знаниями и созданию новых идей и гипотез. Именно благодаря таким публикациям наука продвигается вперед и находит новые сферы применения. Белковые банки Белковые банки представляют собой места хранения информации о первичной структуре белков.
Такой же вид у первичной структуры белка — это просто полипептидная цепь, которая включает в себя аминокислоты. Их всего 20 штук.
Но представьте себе сколько комбинаций можно сделать с этими 20 аминокислотами, соединяя их в разных последовательностях? Правильно, бесконечное множество. Теперь посмотрим на молекулу поближе. Можно увидеть, что у этой большой молекулы есть свободная аминогруппа — N-конец, и свободная карбоксильная группа — C-конец. Молекулу всегда рисуют с N-конца и заканчивают C-концом.
Первичная структура белка Все остальные аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью. Сумма всех пептидных связей — это пептидный остов. В него не входят радикалы, N-концы и C-концы. Будет понятнее, если я нарисую всё в одну линию. Пептидный остов в первичной структуре В первичной структуре есть только пептидные связи Важный момент!
Первичная структура определяет какими будет вторичная, третичная и четвертичная если такая есть структуры. Это как мини-ДНК для белковой молекулы. Но я об этом еще напомню, даже несколько раз, вот такая я зануда. Вторичная структура белка Ну что, а теперь давайте усложнять все! Что можно сделать с цепью, которую мы рассмотрели до этого?
Может закрутим цепь вокруг чего-то? Или просто растянем ее вдаль? Можно даже растянуть цепь и повернуть ее обратно, чтобы начало и конец были в одном месте. Что вам больше нравится? Какой бы вариант не выбрали — он верный, но все зависит от того, какой тип вторичной структуры будет у белка.
Напоминаю, что это определяется первичной :] 1. Альфа-спираль Это для ребят, которые выбрали закрутить цепь вокруг чего-то. Правда закручивается она вокруг самой себя. В этой цепи происходит образование водородной связи между кислородом карбоксильного атома углерода и водородом связан с азотом. Водородные связи в альфа-спирали Далековато как-то.
Как так выходит? Все из-за того, что происходит закручивание пептидного остова. Сделаем такую же картинку как сверху, но в виде атомов. Не забудем крутануть её немного… Водородные связи в альфа-спирали Каждый цвет — это остаток аминокислоты, только азоты и кислороды я оставил одного цвета, а то запутаемся ещё. Ещё альфа-углерод тут трех валентный и все атомы отмечать не стал, а то слишком громоздко получается.
Думаю, что смысл понятен. Какой сделаем вывод? Альфа-спираль похожа на корсет!!! Правда вместо него — водородные связи , которые стягивают её. Если присмотреться к радикалам, то они выглядывают как иголки из ёлки в разные стороны.
Вот рисунок попроще. Альфа-спираль Ой, а вы, наверное, ждали какой то супер крутой рисунок? А я тут такое подсунул, ладно держите вот немного получше. Правда он без радикалов и водородных связей. Но здесь лучше видно, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.
Альфа-спираль Альфа-спираль, конечно, очень красивый вариант, но он не всегда образуется. Есть аминокислоты, которые могут помешать этому: Пролин. В его молекуле находится жесткое кольцо, которое всегда вызывает поворот. Такая уж у него структура. Если вставить его в альфа спираль, то произойдет поворот на 180 градусов.
Ещё у пролина нет свободного водорода у азота. Получается, что он не может образовывать водородную связь, которая так важна для альфа-спирали. Поворот при включении пролина Глицин. Если пролин слишком жесткий, то глицин, наоборот, очень гибкий. У него ведь нет радикала, поэтому если вставить слишком много глицинов, то прощай альфа-спираль.
Иногда из-за него тоже происходит поворот молекулы на 180 градусов — прямо как на картинке выше. Аминокислоты с большими радикалами. Большие радикалы круто, но если они будут расположены рядом, то это может помешать формированию альфа-спирали. Они просто мешают друг другу. И последнее, одинаково заряженные аминокислоты.
При одинаковом заряде они отталкиваются допустим: рядом расположены лизин и аргинин, или аспартат и глутамат. Ну и другие комбинации. Нарушение формирования альфа-спирали Если в полипептидной цепи много включений с такими радикалами, то чаще всего образуется… 2. Бета-складчатый слой Здесь молекула будет похожа на лист, который состоит из нескольких тяжей. А они похожи на горки из игры Gravity defied.
Хотя кому я это говорю…. Ладно, давайте просто посмотрим на рисунок, а лучше на два — один сбоку, а другой сверху. Что видим? Один тяж с горками, которые идут то вверх, то вниз. Радикалы аминокислот расположены над или под плоскостью листа.
Бета-складчатый слой Теперь можно составить из тяжей бета-складчатый слой.
Код ДНК вырожден потому, что: 1 один код он кодирует одну аминокислоту 2 один кодон кодирует несколько аминокислот 3 между кодонами есть знаки препинания 4 одна аминокислота кодируется несколькими кодонами 5. Эволюционное значение генетического кода заключается в том, что он: 1 триплетен 2 индивидуален 3 универсален 4 вырожден БЛОК 4: 1. Транскрипция происходит: 1 в ядре 2 на рибосомах 3 в цитоплазме 4 на каналах гладкой ЭПС 5.
Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни.
Именно это вещество отвечает за синтез белка, наследственность и прочее. У эукариот генетический материал хранится в ядре.