Без углеводов и полезных жиров меню профессионала представить нельзя, но именно белки – основной строительный материал для мышц. Химический состав, калорийность, полезные свойства, вред и противопоказания к употреблению яичного белка.
Яйца для здоровья
- Роль белков как питательных веществ в организме
- Чем отличаются быстрые и медленные белки
- Кому рекомендуется употреблять в пищу продукты, богатые белком
- Белки — незаменимый фактор питания
- Где перевариваются белки?
25 продуктов, богатых белком
Белки: что это такое и их роль в правильном питании. Белки – высокомолекулярные вещества (макромолекулы) – являются основными строительными блоками, необходимыми для роста, развития и сохранения структур организма человека. Белок обладает массой полезных свойств для здоровья организма человека, роста мышечной массы, красоты и упругости кожи, силы волос, костей, ногтей. Поэтому для того, чтобы все полезные вещества были получены, нужно сочетать растительные белки и протеин.
Продукты питания: зачем нам нужны белки
| Яичный белок | Еще стоит обратить внимание на отруби — они не только богаты белком, но еще содержат много грубой клетчатки, полезной для пищеварения. |
| В каких продуктах содержится белок | Белок является строительным материалом для каждой клетки, основой для химических процессов и играет одну из ключевых ролей в работе иммунной системы. |
| Зачем нужны белки в нашем питании и что происходит, если их не хватает? | Белки состоят из более мелких молекул, называемых аминокислотами, которые связаны друг с другом, как бусинки на нитке. |
| Влияние белка на организм человека | Продукты с этой разновидностью белка богаты витаминами, минералами и другими полезными веществами, которые не встречаются в пище животного происхождения. |
Что такое белок и зачем он нужен?
Лизин — участвует в образовании коллагена и восстановлении тканей, а также выработке антител, гормонов и ферментов. Имеет противовирусное действие, способствует повышению иммунитета. Дефицит приводит к утомляемости, усталости и слабости, неспособности к концентрации, раздражительности, потере волос, головокружение. Метионин способствует укреплению структуры ногтей и волос, укреплению иммунитета, предотвращению жировых отложений в печени. Ускоряет регенеративные процессы, участвует в выводе тяжелых металлов из организма. Недостаток метионина сопровождается серьезным нарушением обмена веществ, является причиной поражения печени. Валин служит источником энергии в мышечных клетках, препятствует снижению уровня серотонина. Используется для лечения депрессий и множественного склероза. Треонин участвует в синтезе иммуноглобулинов и антител, способствует ускорению метаболических процессов в организме, выработке антител, прочности и упругости соединительных тканей и мышц, принимает участие в создании коллагена, эластина и мышечной ткани.
Недостаток треонина в организме человека может проявляться такими симптомами, как мышечная слабость, нарушение концентрации внимания, потеря мышечной массы, задержка роста и развития, депрессия. Фенилаланин способствует регулированию скорости обмена веществ, улучшению ментальной концентрации, регуляции аппетита. Недостаток фенилаланина в организме может привести к потере мышечной массы, гормональным сбоям, нарушению работы щитовидной железы и надпочечников, понижению умственной способности. Аргинин — частично незаменимая аминокислота, которая играет важную роль в улучшении обменных процессов, стимулирует синтез соматотропного гормона, ускоряет метаболизм жиров и снижает концентрацию холестерина в крови. Недостаток приводит к возрастанию риска развития тромбов, нарушению мозговой деятельности, раннему старению, ожирению, атеросклерозам и гипертонии. Гистидин — частично незаменимая аминокислота, которая играет важную роль в метаболизме белков, синтезе гемоглобина, красных и белых кровяных телец, является одним из регуляторов свертывания крови. Используется при лечении аллергий, предотвращает псориаз, экзему, нейродермиты. Недостаток приводит к нарушению обмена веществ, торможению синтеза гемоглобина, ослаблению слуха.
Триптофан в организме человека непосредственно преобразуется в серотонин, соединение, которое вызывает умственное расслабление и создает ощущение эмоционального благополучия.
В большинстве случаев этот процесс обратим: при устранении факторов, вызывающих диссоциацию, происходит самопроизвольная реконструкция исходной четвертичной структуры. Некоторые белки способны образовывать структуры более высоких порядков, например полиферментные комплексы, протяжённые структуры белки оболочек бактериофагов и т.
Основная функция четвертичной структуры состоит в том, чтобы относительно слабые зоны межсубъединичных контактов, легко реагирующих на изменения третичной структуры субъединиц или на присоединение тех или иных веществ-эффекторов, способны были передавать эти изменения на другие субъединицы. На этом основана кооперативность действия многих белков, регуляция их активности за счёт взаимодействий с веществами, не имеющими структурного сходства с субстратом данного белка. Так, конечный продукт, образующийся в цепи ферментативных реакций, может управлять активностью первого её звена, что позволяет приостановить затрату исходных соединений, если накопилось достаточное количество конечного продукта.
Методы исследования структуры белков Для определения первичной структуры белка прежде всего разделяют его полипептидные цепи, затем определяют аминокислотный состав цепей, N- и C-концевые аминокислотные остатки и последовательность аминокислот. Полипептидные цепи подвергают специфическому расщеплению протеолитическими ферментами например, трипсином, который гидролизует связи по остаткам лизина и аргинина , или протеазой золотистого стафилококка , гидролизующей связи по остаткам глутаминовой кислоты или химическими реагентами например, бромцианом, расщепляющим связи, образованные остатками метионина , гидроксиламином — между остатками аспарагина и глицина. Смесь образовавшихся фрагментов разделяют и для каждого из них определяют аминокислотную последовательность.
Основным методом исследования аминокислотной последовательности пептидов и белков является их деградация с помощью фенилизотиоцианата метод Эдмана ; при этом происходит последовательное отщепление N-концевых аминокислотных остатков в виде фенилтиогидантоинов, которые поглощают свет в УФ -области с максимумом поглощения 265—270 нм. С помощью специального прибора — секвенатора — удаётся осуществить автоматическое отщепление и идентификацию фенилтиогидантоинов. Для этих же целей применяют масс-спектрометрию.
В последние годы для установления первичной структуры белков в основном пользуются данными о последовательности нуклеотидов в их структурных генах. Для определения содержания канонических элементов вторичной структуры в белках используют методы кругового дихроизма и дисперсии оптического вращения. О пространственном расположении атомов в молекуле белка судят на основании рентгеноструктурного анализа его кристаллов.
С помощью дифференциальной спектроскопии, спектроскопии комбинационного рассеяния и флуоресценции изучают изменение конформации белка в процессе функционирования или при изменении внешних условий. Прямую информацию о пространственном строении белка в растворе даёт метод ядерно-магнитного резонанса. Физико-химические свойства Молекулы белка имеют массу от нескольких тысяч до 1 млн и выше.
Константа седиментации варьирует от 1 до 20 и более. Молекулы белка обладают слабой способностью к диффузии и не проходят через полупроницаемые мембраны. Максимум поглощения белков в УФ-области спектра, обусловленный наличием в их молекулах ароматических аминокислотных остатков, находится вблизи 280 нм.
Растворимые белки — гидрофильные коллоиды , активно связывающие воду. Белки — амфотерные электролиты , т. Изоэлектрические точки у разных белков колеблются от менее 1,0 у пепсина до 10,6 у цитохрома c и выше.
Растворимость белков также может существенно различаться. Одни белки легко растворяются в воде, другим для растворения требуется наличие небольших концентраций солей , третьи переходят в раствор только под действием сильных щелочей или детергентов. Разные белки неодинаково осаждаются из растворов органическими веществами например, спиртами или высокими концентрациями солей высаливаются.
Существенные различия в растворимости и другие особенности используются при выделении индивидуальных белков. Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определённых аминокислотных остатков или химических группировок. К важнейшим из них относятся биуретовая реакция с биуретом, на пептидную связь и нингидриновая с нингидрином, на аминогруппу реакции.
Боковые группы аминокислотных остатков способны вступать во многие химические реакции. При этом реакционная способность одних и тех же группировок существенным образом зависит от положения в полипептидной цепи белка: как от локализации группировки в общей пространственной структуре белка, так и от влияния соседних боковых групп. Наивысшей реакционной способностью обычно обладают группировки, расположенные в составе активного центра белка.
Получение белков Разработаны методы выделения индивидуальных белков, основанные главным образом на хроматографии, включая аффинную , эксклюзионную , ионообменную и гидрофобную. Особенно продуктивно их применение в режиме высокоэффективной жидкостной хроматографии. Широко используются также ультрафильтрация , электрофорез и др.
Критериями чистоты белков являются гомогенность при электрофорезе, хроматографии и ультрацентрифугировании. У белка, состоящего из одной полипептидной цепи, она устанавливается при анализе N-концевой аминокислоты. Для получения пептидов, в том числе гормонов и их разнообразных аналогов, а также пептидов, несущих антигенные детерминанты различных белков и используемых для приготовления соответствующих вакцин, широко применяется химический синтез.
Осуществлён химический синтез некоторых небольших белков, однако эта очень трудоёмкая процедура до сих пор имеет скорее теоретическое, чем практическое значение. Белки, имеющие промышленное значение ферменты, гормоны, цитокины, интерфероны , синтезируются с помощью технологии рекомбинантных ДНК генетической инженерии в чужеродных организмах и являются продуктами биотехнологических производств. Методы белковой инженерии позволяют целенаправленно изменять структуру белков.
Первая публикация: Большая российская энциклопедия, 2005.
Помните: Все макронутриенты углеводы, жир, протеин лучше всего работают вместе. Употребляйте больше растительного протеина Неважно: вегетерианец вы или нет, растительный протеин пригодится всем. В дополнение к богатым запасам белка, бобовые, семена, киноа и чечевица также богаты в клетчатке, витаминах и минералах. Выбирайте нежирные куски мяса Дорогие мясоеды, выбирая свиное или говяжье мясо, выбирайте нежирные срезы. Шея и филе обычно практически не содержат жира.
Легкоусвояемый фосфор, кальций поддерживает крепость зубов, ногтей. Железо ускоряет процесс регенерации кожи, заживления ран, слизистых оболочек. Токоферол предупреждает старение, укрепляет стенки кровеносных сосудов. Аминокислоты , сосредоточенные в яичном белке, способствуют активизации работы мозга, обновлению клеток, очищению сосудов, снижению количества холестерина в крови, улучшению функционирования сердца. Витамины, входящие в состав продукта, стимулируют выработку половых гормонов, нормализуют свертываемость крови, предотвращают образование пороков у плода в период беременности.
Оздоравливая организм изнутри, белок используется для ухода за жирной кожей лица, борьбы с пигментацией, расширенными порами, излишним выделением подкожного сала. Кроме того, маски для волос на основе данного продукта ускоряют их рост, предотвращают сечение кончиков и облысение. Вред и противопоказания Яичный продукт повышает показатели холестерина. Однако это касается не вредного холестерина, а полезного. В большей степени вред наносит желток, сваренный вкрутую.
Яичный белок — сильнейший аллерген, поэтому его нельзя употреблять при наличии индивидуальной непереносимости на птицу. В сыром виде он содержит антитрипсиновый фермент , который разрушает пищеварительный, из-за чего крайне плохо переваривается. Применение в кулинарии Яичные белки — основа для изготовления воздушного десерта меренги. Безе отсаживают как в виде пирожного, так и используют в качестве прослойки для тортов. Для этого белковую массу наносят на пирог, выпекают до образования хрустящей корочки.
Главное условие — не спалить выпечку. Безе готовится минимум 1 час при температуре 70 градусов.
Белок — важная часть спортивного рациона, какое содержание белка в привычных продуктах питания
Как для спортсменов, так и для тех, кто просто хочет питаться правильно, важным является содержание белка в рационе. Только белок соевых бобов и других бобовых, а также орехов имеет относительно высокую пищевую ценность, но они не могут заменить 100% полезного животного белка, например, молочного белка. Чем отличаются оба этих вида белков, какие их основные источники и в каких случаях стоит употреблять быстрые, а когда медленные белки мы поговорим прямо сейчас! Ещё одно полезное свойство белка – это его способность повышать уровень пептида YY. Будучи основана на ближних взаимодействиях, она в значительной мере определяется аминокислотной последовательностью соответствующего фрагмента белка, что делает возможным её теоретическое предсказание с определённой степенью вероятности. Творог и сыр чеддер также насыщены кальцием и белком, некоторыми полезными жирами и витаминами группы B, которых часто недостаёт вегетарианцам, веганам и тем, кто ограничивает в рационе продукты животного происхождения.
10 научно обоснованных причин употреблять больше белка
Рассказываем, в каких продуктах содержится качественный белок, как он усваивается и сколько его нужно есть для поддержания здоровья. Современные диетологи утверждают, что белок лучше усваивается в присутствии жиров и углеводов, которые являются основными источниками энергии для организма. Нутрициолог Александра Степаненко рассказала, зачем нужен белок, какова норма его потребления, в каких продуктах больше всего белка.
Для чего нужен организму белок
Биологическое значение Белки выполняют многочисленные функции. Обмен веществ пищеварение , дыхание , выделение и др. Защитные системы высших организмов формируются защитными белками, к которым относятся иммуноглобулины , белки комплемента , цитокины иммунной системы , белки системы свёртывания крови в том числе плазмин , тромбин , фибрин. Важную группу составляют регуляторные белки, контролирующие биосинтез белков и нуклеиновых кислот. К их числу относятся также пептидно-белковые гормоны.
Информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы воспринимаются клеткой с помощью рецепторных белков, располагающихся на наружной поверхности плазматической мембраны. За передачу сигналов внутрь клетки ответственны белки сигнальных систем G-белки , белки-эффекторы , которые играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки хемотаксис. В активном транспорте ионов , липидов , сахаров и аминокислот через биологические мембраны участвуют транспортные белки , или белки-переносчики. Среди них, например, гемоглобин и миоглобин , осуществляющие перенос кислорода.
Основу костной и соединительной тканей, шерсти , роговых образований составляют структурные белки в том числе коллаген , кератин , эластин. Они же формируют клеточный скелет и межклеточный матрикс. Расхождение хромосом при делении клетки, движение жгутиков , работа мышц животных и человека осуществляются по единому механизму при посредстве белков сократительной системы актина , миозина , тропомиозина , тубулина и др. Белки — важнейшая составная часть пищи человека и кормов животных.
Особое значение при этом имеют запасные белки растений и животных например, казеин , проламины. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с пищей, а также энергии солнечного излучения происходят при участии белков биоэнергетической системы например, родопсина , цитохромов. Среди пептидно-белковых веществ имеются антибиотики в том числе грамицидины , полимиксины, энниатины , токсины и другие биологически активные вещества. Классификация Белки делят на простые , состоящие только из аминокислотных остатков, и сложные.
Последние могут включать ионы металла металлопротеины или пигменты хромопротеины , образовывать прочные комплексы с липидами липопротеины , нуклеиновыми кислотами нуклеопротеины , а также ковалентно связывать остаток фосфорной кислоты фосфопротеины , углевода гликопротеины или нуклеиновой кислоты геномы некоторых вирусов. В соответствии с формой молекул белки подразделяют на глобулярные и фибриллярные. Молекулы первых свёрнуты в компактные глобулы сферической или эллипсоидной формы, молекулы вторых образуют длинные волокна фибриллы и высоко асимметричны. Большинство глобулярных белков, в отличие от фибриллярных, растворимы в воде.
Особую группу составляют интегральные мембранные белки , характеризующиеся неравномерным распределением гидрофильных и гидрофобных липофильных участков в молекуле: часть их полипептидной цепи, погружённая в мембрану, состоит в основном из гидрофобных аминокислотных остатков, а выступающая из мембраны — из гидрофильных. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей субъединиц , содержащих от 50 до нескольких сотен иногда более тысячи аминокислотных остатков. Молекулярная масса белков от 5 тыс. Молекулы, содержащие менее 50 остатков, обычно относят к пептидам.
В состав многих белков входят остатки цистина , дисульфидные связи которых ковалентно связывают участки одной или нескольких цепей. Первичная структура инсулина человека. Различают четыре уровня организации белковых молекул. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют первичной структурой.
Все белки различаются по первичной структуре, и потенциально возможное их число практически неограниченно. Генетическая информация о первичной структуре белка заключена в его гене, который представляет собой последовательность нуклеотидов в молекулах ДНК или РНК. Каждой аминокислоте соответствует триплет смысловой кодон нуклеотидов, однозначно определяющий в процессе биосинтеза белка её местоположение в полипептидной цепи. Часто после синтеза белок подвергается дополнительным химическим превращениям — посттрансляционным модификациям.
Вся информация, необходимая для формирования структур более высоких уровней, заложена в первичной структуре. Она содержит также некоторые участки, выполняющие самостоятельную роль в функционировании белков. Так, аминокислотные последовательности секретируемых белков включают богатый гидрофобными аминокислотами сигнальный пептид примерно 20—30 остатков , который обеспечивает перенос белка через мембрану, после чего отщепляется. Вторичная структура — способ пространственной укладки участков полипептидной цепи без учёта ориентации боковых групп.
Иногда в белках встречаются правые спирали, содержащие 3 аминокислотных остатка на 1 виток. Боковые группы располагаются перпендикулярно плоскости слоя. Фрагменты полипептидных цепей, не образующие каноническую вторичную структуру, укладываются в пространстве строго определённым, характерным для каждого белка образом, и, следовательно, им свойственна специфическая вторичная структура. Будучи основана на ближних взаимодействиях, она в значительной мере определяется аминокислотной последовательностью соответствующего фрагмента белка, что делает возможным её теоретическое предсказание с определённой степенью вероятности.
Однако на её формирование могут существенно влиять дальние взаимодействия.
Эти продукты могут быть подходящими для определенных людей, которые должны потреблять больше белка, чем обычно рекомендуется. Спортсменам, например, полезно принимать белок в течение часа после тренировки.
Исследование, опубликованное в Американском журнале клинического питания , показало, что большая однократная доза 25 г белка после тренировки может увеличить синтез мышечного белка. Это может объяснить, почему протеиновые коктейли так часто ассоциируются с бодибилдерами и крысами в тренажерном зале. Пожилые люди, которым трудно есть и пить достаточное количество белка в течение дня, иногда из-за снижения аппетита, также могут получить пользу от продуктов с высоким содержанием белка и коктейлей.
Белок важен для этой группы, потому что запасы белка в организме естественным образом уменьшаются с возрастом. В отчете в «Журнале послеострой и долговременной медицины» рекомендуется, чтобы люди старше 65 лет получали в среднем от 1,0 до 1,2 г белка на килограмм массы тела в день. Без достаточного количества белка эти пожилые люди могут испытывать общую слабость включая повышенный риск падения , усталость, снижение подвижности и ослабление иммунной системы.
Вот исправление: прием от 25 до 30 г высококачественного белка за один прием пищи может помочь стимулировать синтез белка у пожилых людей. Белковые добавки могут быть особенно полезны в больницах и могут снизить риск развития пролежней. Изучите этикетку с пищевой ценностью, прежде чем копаться в протеиновых коктейлях и других добавках.
Тот факт, что продукт с высоким содержанием белка, не обязательно делает его полезным для здоровья.
Изучив гены-мишени бактериофагов и кодируемые ими белки, специалисты заметили странную форму белков и содержание лектинового домена он связывается с определёнными рецепторами. Новое семейство белков назвали «тентаклины», потому что они похожи на щупальца осьминога. Новосибирские учёные считают, что детальное изучение «тентаклинов» позволит сделать прорыв в лечении заболеваний ЖКТ.
Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм. Основная статья: Сладкие белки Группа природных растительных белков, обладающих сладким вкусом. Выделяются преимущественно из семян и плодов тропических растений, произрастающих в Африке и Азии. Сладкие белки в 100-3000 раз слаще обычного сахара сахароза в пересчете на массу, при этом отличаются небольшой калорийностью. На текущий момент идентифицированы семь белков сладкого вкуса, включая тауматин I и II Ivengar, 1979 , браззеин Ming, D.
За исключением лизоцима, который получают из яичного белка, остальные белки выделяют из тропических растений. Сладкие белки используются в пищевой индустрии как безопасная альтернатива сахару и синтетическим подсластителям [89]. Они многократно в несколько тысяч раз слаще сахарозы [90] , при этом отличаются низкой калорийностью то есть, не провоцируют ожирение и не влияют на выработку инсулина [91]. Кроме того, в отличие от сахара, сладкие белки не оказывают вредного воздействия на зубы и ротовую полость [89]. Подсластители на белковой основе используются для изготовления диетических продуктов, показанных при диабете и ожирении [89]. В качестве подсластителей и корректоров вкуса сладкие белки одобрены к применению в США [92] , странах Евросоюза [93] , Японии, России [94]. Они применяются как самостоятельно, так и в сочетании с другими натуральными и синтетическими сахарозаменителями [89]. Методы изучения[ править править код ] Структуру и функции белков изучают как на очищенных препаратах in vitro , так и в их естественном окружении в живом организме, in vivo. Исследования чистых белков в контролируемых условиях полезны для определения их функций: кинетических особенностей каталитической активности ферментов, относительного сродства к различным субстратам и т. Исследования белков in vivo в клетках или в целых организмах предоставляют дополнительную информацию о том, где они функционируют и как регулируется их активность [95].
Зачем нужен и чем полезен белок для организма
Иначе говоря, пищеварительная система напрямую зависит от поступления белка в организм. При дефиците белка нарушаются и другие виды обмена веществ. Таким образом, организм страдает не только от нехватки белка , но и от недополучения других важнейших веществ жиры, углеводы, витамины, минералы, микроэлементы. Помимо этого, белки носят транспортную функцию, а именно позволяют переносить в организме полезные элементы — ионы, питательные и другие вещества. Иммунитет человека во многом полагается на белки. Они обеспечивают иммунную защиту организма, так как антитела состоят из белковых соединений. Белки задерживают старение — это происходит благодаря поэтапной регенерации молекул коллагена и эластина, которые препятствуют старению кожи. Как пополнить запасы белка Для того чтобы избежать проблем с нехваткой белка, следует начать внимательнее относиться к питанию.
В каких продуктах содержится витамин D и как восполнить его дефицит 11. Киноа Злак, который часто упоминают как суперфуд , богат антиоксидантами, клетчаткой, минералами и витаминами. В одной порции киноа 185 г содержится 222 ккал и 8 г белка [12]. Продукт не содержит глютена, поэтому его можно есть людям с целиакией. Чечевица Разновидность бобовых с высоким содержанием клетчатки, магния, фосфора, фолиевой кислоты, меди и марганца.
Это один из очевидных вариантов растительного белка: в одной чашке около 200 г содержится 230 ккал и 18 г протеина [13]. Чечевицу можно готовить как самостоятельное блюдо, добавляя к ней овощи, либо как гарнир к мясу и рыбе. Пара столовых ложек чечевицы, добавленных в суп и салат, сделают блюда сытнее и разнообразнее. Иезекиильский хлеб Его также называют библейским; это хлеб из пророщенных зерен. Как правило, его делают из нескольких видов зерна, включая пшеницу, ячмень, полбу и просо.
Реже добавляют бобовые культуры [14]. В продукте остается меньше клейковины по сравнению с крупами для варки. Хлеб влажный и жесткий, хранится очень непродолжительное время. Он немного сладкий на вкус, потому что в процессе приготовления высвобождаются свободные сахара. Кстати, зерна можно покупать или проращивать самостоятельно и добавлять их в другие блюда для восполнения дефицита белка в рационе.
Например, в пророщенной гречке его 7,5 г на 100 г продукта, в пшенице — 14 г, а в полбе — 15 г. Как выбрать самый полезный хлеб 14. Тыквенные семечки Содержание белка в семенах тыквы — 30 г на 100 г продукта [15]. Кажется, что это очень много, но вряд ли вы съедите так много за один раз.
При составлении рациона старайтесь разнообразить его по максимуму белковыми продуктами. Так вы обеспечите организм всем необходимым.
Если соблюдать все эти советы, то необходимости дополнительно принимать биодобавки с аминокислотами, как правило, не возникает. Когда организм испытывает серьезные физические нагрузки — регулярные занятия спортом, период выздоровления после тяжелой болезни, потребность в белке увеличивается. Тогда употребление аминокислот в составе БАДов нужно обсудить со своим врачом. Иногда количество белка в рационе питания необходимо ограничить. Например, диета с пониженным содержанием белковых продуктов показана пациентам с хронической болезнью почек и подагрой. Но даже в таких ситуациях ежедневное потребление протеинов должно быть достаточным для работы организма.
Все права на материалы, размещенные на сайте, охраняются в соответствии с законодательством РФ, в том числе об авторском праве и смежных правах.
Помните: Все макронутриенты углеводы, жир, протеин лучше всего работают вместе. Употребляйте больше растительного протеина Неважно: вегетерианец вы или нет, растительный протеин пригодится всем.
В дополнение к богатым запасам белка, бобовые, семена, киноа и чечевица также богаты в клетчатке, витаминах и минералах. Выбирайте нежирные куски мяса Дорогие мясоеды, выбирая свиное или говяжье мясо, выбирайте нежирные срезы. Шея и филе обычно практически не содержат жира.