Проблема, решению которой посвящены многотомные монографии и работа целых институтов, кому-то может показаться несложной — как предсказать трехмерную структуру любого белка по его аминокислотной последовательности, где эта структура однозначно закодирована. В биологии трансляция — это процесс реализации информации о структуре белка, представленной в иРНК последовательностью нуклеотидов, как последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. Информация о структуре белков «записана» в ДНК в виде последовательности нуклеотидов. В процессе транскрипции она переписывается на синтезирующуюся молекулу мРНК, которая выступает в качестве матрицы в процессе биосинтеза белка. 3. Где хранится информация о структуре белка. Также информацию о первичной структуре белка можно найти в научных статьях и публикациях.
Чему соответствует «основа белка»?
- Где найти информацию о первичной структуре белка
- Где хранится белок в организме? Ответов на вопрос: 24
- Вторичная структура белка
- Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение
- Домашний очаг
- Домашний очаг
Биосинтез белка. Генетический код и его свойства
Белковые базы данных играют важную роль в научных исследованиях и медицине, предоставляя доступ к информации о белках и их характеристиках. Они помогают ученым и исследователям расширять свои знания о белках и использовать их в различных областях, таких как разработка новых лекарств, изучение заболеваний и создание новых методов лечения. Геномные базы данных Геномные базы данных представляют собой специализированные онлайн-ресурсы, в которых хранится информация о первичной структуре белка. Они содержат данные о последовательности аминокислот, а также о генетической информации, кодирующей белок. Одной из самых популярных геномных баз данных является UniProt, который интегрирует информацию из различных источников и предоставляет комплексные данные о белках. В UniProt можно найти информацию о последовательности аминокислот, генетической информации, структуре и функции белка, а также о его взаимодействии с другими молекулами. Она содержит огромное количество данных о белках, включая их последовательность аминокислот, структуру, функцию, экспрессию и их взаимодействие с другими молекулами.
В ней можно найти информацию о трехмерной структуре белков, а также о взаимодействии белков с другими молекулами. Геномные базы данных являются важным инструментом для исследования белков и позволяют ученым получать доступ к большому объему информации о первичной структуре белка. Они обеспечивают широкие возможности для изучения белков и их роли в биологических процессах, а также для развития новых методов диагностики и лечения различных заболеваний.
Компания пообещала опубликовать документы с более подробной информацией и сделать программное обеспечение доступным для исследователей. Однако никаких подробностей о том, когда и как это произойдет, не последовало.
В этот период Дэвид Бейкер, биохимик из Вашингтонского университета в Сиэтле, специалист по вычислительной химии Минкён Бэк и другие исследователи начали поиск способов повторить успех AlphaFold 2. Они определили, как сеть использует информацию о цепочках белков, и как предсказанные структуры одной части белка могут влиять на то, как сеть обрабатывает последовательности, соответствующие другим частям. Как отмечает Бэк, в отличие от DeepMind, в лаборатории исследователей нет инженеров, занимающихся глубоким обучением. Между тем команда Бейкера создала сервер, где исследователи могут разместить последовательность белка и получить предсказанную структуру.
Найдите три ошибки в приведённом тексте.
Укажите номера предложений, в которых они сделаны. Ответ 235 2. Найдите три ошибки в приведенном тексте «Реакции матричного типа». Ответ 367 3.
Репликация ДНК сопровождается разрывом химических связей: 1 пептидных, между аминокислотами 2 ковалентных, между углеводом и фосфатом 3 водородных, между азотистыми основаниями 4 ионных, внутри структуры молекулы 9. Сколько новых одинарных нитей синтезируется при удвоении одной молекулы ДНК: 1 четыре 2 одна 3 две 4 три 5. Один триплет ДНК несет информацию о: 1 последовательности аминокислот в молекуле белка 2 месте определенной аминокислоты в белковой цепи 3 признаке конкретного организма 4 аминокислоте, включаемой в белковую цепь 4. Код ДНК вырожден потому, что: 1 один код он кодирует одну аминокислоту 2 один кодон кодирует несколько аминокислот 3 между кодонами есть знаки препинания 4 одна аминокислота кодируется несколькими кодонами 5.
Этапы биосинтеза белка: транскрипция и трансляция
- Секреты последовательности аминокислотных остатков
- Структура белка
- Остались вопросы?
- Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез
- Лучший ответ:
- Ответы: Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез...
Биосинтез белка. Генетический код
Как информация из ядра передаются в цитоплазму? 2. Как называется участок хромосомы, хранящий информацию об одном белке? Найди верный ответ на вопрос«1. В какой молекуле хранится информация о первичной структуре белка? старения у животных. Первичная структура белка. Каждая белковая молекула в живом организме характеризуется определенной последовательностью аминокислот, которая задается последовательностью нуклеотидов в структуре гена, кодирующего данный белок. Именно в молекуле ДНК хранится информация о первичной структуре молекулы белка. Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической.
Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно
Другим источником информации являются научные статьи и публикации, в которых описываются результаты экспериментов по определению первичной структуры белков. Экспериментальные методы исследования, такие как рентгеноструктурный анализ, ядерный магнитный резонанс ЯМР , масс-спектрометрия и другие, позволяют установить последовательность аминокислот в белке. Кроме того, существуют программы и алгоритмы, которые используются для предсказания первичной структуры белка. Эти методы основаны на анализе генетической информации, полученной из ДНК или РНК, которая кодирует последовательность аминокислот в белке.
Значение предсказания структуры белков Предсказание структуры белков имеет огромное значение в биоинформатике и молекулярной биологии. Знание трехмерной структуры белка позволяет исследователям лучше понять его функцию, взаимодействие с другими молекулами и механизмы, лежащие в основе его деятельности. Вот несколько основных причин, почему предсказание структуры белков является важным: Понимание функции белков Структура белка неразрывно связана с его функцией. Знание трехмерной структуры позволяет исследователям понять, как белок взаимодействует с другими молекулами, какие регионы ответственны за его активность и какие изменения в структуре могут привести к изменению функции.
Разработка новых лекарственных препаратов Предсказание структуры белков играет важную роль в разработке новых лекарственных препаратов. Знание структуры целевого белка позволяет исследователям разработать молекулы-ингибиторы, которые могут связываться с белком и блокировать его активность. Это открывает новые возможности для лечения различных заболеваний, таких как рак, инфекции и неврологические расстройства. Улучшение существующих методов лечения Предсказание структуры белков также может помочь улучшить существующие методы лечения. Знание структуры белка позволяет исследователям оптимизировать действие лекарственных препаратов, улучшить их специфичность и снизить побочные эффекты. Это может привести к более эффективному лечению и улучшению качества жизни пациентов. Понимание эффектов генетических мутаций Предсказание структуры белков также может помочь исследователям понять эффекты генетических мутаций на структуру и функцию белков.
Знание структуры белка позволяет предсказать, какие изменения в последовательности аминокислот могут привести к изменению его структуры и функции. Это может помочь в диагностике генетических заболеваний и разработке персонализированного подхода к лечению. В целом, предсказание структуры белков имеет огромное значение для понимания и применения в биологических и медицинских исследованиях. Оно открывает новые возможности для разработки лекарственных препаратов, улучшения существующих методов лечения и понимания генетических механизмов заболеваний. Методы предсказания структуры белков Предсказание структуры белков является сложной задачей, так как она основана на предсказании трехмерной конформации белка на основе его аминокислотной последовательности. Существует несколько методов, которые используются для предсказания структуры белков: Методы гомологии Методы гомологии основаны на предположении, что белки, имеющие схожие аминокислотные последовательности, имеют схожие структуры. Эти методы используют базу данных известных структур белков и сравнивают последовательность аминокислот с уже известными структурами.
Если найдено сходство, то структура белка может быть предсказана на основе структуры гомологичного белка. Методы аб иницио Методы аб иницио, или методы первопринципного моделирования, основаны на физических принципах и математических моделях. Они используют знание о физических силовых полях и взаимодействиях между атомами и молекулами для предсказания структуры белка. Эти методы требуют большого вычислительного ресурса и времени, но могут предсказывать структуру белка с высокой точностью. Методы комбинированного подхода Методы комбинированного подхода объединяют различные методы предсказания структуры белков для достижения более точных результатов. Они могут использовать как методы гомологии, так и методы аб иницио, а также другие методы, такие как машинное обучение и искусственные нейронные сети. Эти методы позволяют учитывать различные аспекты структуры белка и повышают точность предсказания.
Экспериментальные методы Помимо вычислительных методов, существуют также экспериментальные методы предсказания структуры белков. Они включают в себя методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса ЯМР , криоэлектронной микроскопии и другие. Эти методы позволяют непосредственно определить структуру белка, но они требуют сложной лабораторной работы и специального оборудования. Все эти методы имеют свои преимущества и ограничения, и часто используются в комбинации для достижения наилучших результатов предсказания структуры белков.
Процесс формирования первичной структуры белка включает в себя не только прочтение последовательности кодонов, но и посттрансляционные модификации. Некоторые аминокислоты могут быть изменены или удалены из полипептидной цепи, а также карбоксильные группы могут быть модифицированы добавлением химических групп. Важно отметить, что первичная структура белка является первым и основным уровнем организации белковой молекулы. Она определяет свойства и функции белка, поэтому изучение ее образования имеет важное значение для понимания биологических процессов, протекающих в клетках организмов. Секреты последовательности аминокислотных остатков Последовательность аминокислотной цепи — это уникальная комбинация аминокислот, которая определяет формирование первичной структуры белка. Она записывается с помощью аминокислотного кода, где каждой аминокислоте соответствует определенный кодон, состоящий из трех нуклеотидов. Секрет последовательности аминокислотных остатков связан с их расположением и взаимодействиями в белке. Каждая аминокислота вносит свой вклад в формирование пространственной структуры белка и его функциональность.
Ну и второе: Водородные связи стабилизируют вторичную структуру Ой, а от чего зависит какую вторичную структуру примет молекула? А действительно, почему какая-то молекула принимает форму альфа-спирали, а другая бета-складчатости? Хороший вопрос, и у меня есть ответ на него: от торсионных углов. Я разбирал это в прошлой статье — кликай сюда , а потом возвращайся. Так, мы говорили о том, что углы бывают разными, но для каждой вторичной структуры характерны строго определенные углы. Есть специальные карты Рамачандрана, на которых указаны эти углы — все данные получены экспериментально. Можно посмотреть какие углы характерны для альфа-спирали и бета-листов Здесь можно посмотреть как будут выглядеть молекулы аминокислот с такими углами. Но вот вам фоточка, если лень. Надеюсь, что теперь понятно почему и как формируется вторичная структура. Ах да, конечно же, все эти углы определяются первичной структурой! Супервторичная структура белка До этого мы разбирали вторичные структуры изолированно, но представьте себе очень длинную полипептидную цепь. Не может же она вся закручиваться в альфа-спираль или становиться бета-складчатой. Хотя иногда и может, но об этом позднее. Чаще всего белок — это комбинация из альфа-спиралей, бета-тяжей и беспорядочных клубков. То есть может это выглядеть примерно вот-так. Супервторичная структура белка Поймите, что супервторичная структура белка не стоит выше, чем вторичная. Это просто название, которое неправильно отражает суть, поэтому оно мне не нравится. На западе используют другое название — структурные мотивы, оно намного лучше. Вот в чем его суть: хоть у нас огромное количество самых разных белков, но в них есть определенные повторяющиеся паттерны — это и есть мотивы. Структурные мотивы Мотивов очень много, но думаю смысл понятен. Простые мотивы могут объединяться и образовывать мотивы посложнее. Я использовал в иллюстрациях прошлые картинки, но помните, что эти альфа-спирали и бета-тяжи отличаются друг от друга аминокислотными остатками — они очень разные! Просто перерисовывать все это не хочется. Третичная структура белка Вот этот уровень уже повыше, на нем белок начинает выполнять свою функцию — впахивать, как проклятый. Но сначала нужно остановиться ненадолго и поговорить. Спокойно, я же сказал — ненадолго. Согласитесь, что у белков очень много функций. Какой-то переносит кислород, а другой входит в состав кости и обеспечивает ее прочность. Белки мышечной ткани вообще обеспечивают движение. Давайте попробуем выделить две глобальные, но не совсем верные, функции: структурная и связывания. Одни белки входят в структуру мышц, костей, волос и так далее. А другие что-то связывают: ферменты связываются с субстратом, а гемоглобин с кислородом. А где-то бравое антитело падает на амбразуру для того, чтобы не пропустить бактерию в организм. Это конечно все очень грубо, но пусть будет так. И все это я к чему. Существует два больших класса белков: фибриллярные — коллаген, эластин, кератин. Эти ребята занимаются поддержкой, такие вот суппорты. Фибрилла — это нить. Так что они очень длинные, а когда огромное количество нитей связывается в одну, то они становятся очень прочными. Фибриллярные белки — это атланты, которые держат наш организм на своих плечах. А мы не особо благодарные ребята, потому что забьем на них. Но только в этой статье. В основном биохимия занимается другим классом — глобулярными белками. Эти ребята не только связывают — у них огромное количество функций. С этими функциями и пытается разобраться биохимия. Глобула — шар. Вроде это все, теперь можем приступать. Классы белков На прошлом этапе мы собрали разные вторичные структуры в мотивы, ну а дальше то что? Теперь нам нужно скрутить все это в компактный шарик — глобулу. Здесь, наконец-то, пригодятся наши лентяи — радикалы. Вспоминаем, что радикалы бывают полярные и неполярные. Когда глобула скручивается, то она прячет гидрофобные остатки аминокислот внутрь этого шарика, а гидрофильные выставляет наружу. Оно и понятно, все-таки глобулы находятся в организме, а у нас почти везде вода. Строение глобулы Скручивание — удивительный процесс. Здесь начинают взаимодействовать очень очень-очень! Представьте, что тридцатый остаток взаимодействует с триста семидесятым. При этом все настолько предопределено первичной структурой, что радикалы взаимодействуют максимально точно. А взаимодействий ведь не мало! Кстати о них, какими они бывают: Водородные связи — куда уж без них. Гидрофобное слипание — ведь глобула прячет свои гидрофобные остатки, так что они взаимодействуют друг с другом. Ионные связи — между разнозаряженными радикалами. Ковалентная связь между остатками цистеина дисульфидная — самая прочная. Связи, которые стабилизируют глобулу Про все эти связи у меня есть статейка ;] Ещё раз сказу, что здесь взаимодействуют только радикалы. Когда глобула сложилась в пространстве, то всю эту сложную структуру называют конформацией получается, что конформация — это положение атомов друг относительно друга в пространстве. Есть еще кое-что интересное: посмотрите на связи, которые образуют эту структуру. Большая часть из них — это силы слабого взаимодействия между молекулами. Это значит, что они очень легко рвутся, даже простого повышения температуры на несколько градусов хватит для того, чтобы эти связи разорвались. Как выйти из такого положения такой большой молекуле?
Важнейшее открытие за 50 лет: алгоритм DeepMind научили определять структуру белка
Тегиструктура белка это, где хранится информация о структуре белка, кто открыл первичную структуру белка, для определения белка применяют в химии, какая структура молекулы белка определяется. Следовательно, одна молекула ДНК хранит информацию о структуре многих белков. Определить трехмерную структуру белка можно несколькими способами. Один из методов — рентгеновская кристаллография. При таком подходе выделяется очень большое количество белка, затем он очищается, и белок образовывает кристалл. Информация о строении белков записана в отдельных участках ДНК – генах.
Генетический код. Биосинтез белка | теория по биологии 🌱 основы генетики
Информация о структуре белка поступает в виде РНК. Первичная структура белка представляет собой уникальную последовательность аминокислот, которая определяется его генетической информацией. Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической последовательности. Главная» Новости» Где хранится информация о структуре белка.
Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно
Строение и роль белка в клетке. Растительная клетка структура белка. Где хранится информация о структуре белка Где хранится информация о структуре белка Четвертичная структура белка это структура. Четвертичная структура белка структура белка. Четвертичная структура белка строение. Структуру белков четвертичная структура. Строение нуклеиновых кислот РНК. Биологическая функция четвертичной структуры белка. Четвертичная структура белка это структура. Структура белковой молекулы биохимия. Функция четвертичной структуры структуры белка.
Где хранится информация о структуре белка Клетка для белки. Строение белков в организме. Белки в растительной клетке. Белков и их роль в клетке. Нуклеиновые кислоты хранение и передача наследственной информации. Нуклеиновые кислоты состоят из. ДНК хранение наследственной информации. Характеристика вторичной структуры белка. Вторичная структура полипептидов и белков это. Вторичная структура полипептидов.
Четвертичная структура белка. Четвертичная структура белков. Первичная структура белка процесс. Денатурация первичной структуры белка. При денатурации разрушается первичная структура белка. Разрушение первичной структуры белка. Где хранится информация о структуре белка Третичная структура белка структура белка. Какие связи в третичной структуре белка. Третичная структура белка это:третичная структура белка это. Форма молекулы третичной структуры белка.
Где хранится информация о структуре белка Четвертичная структура молекулы белка. Какими связями образована четвертичная структура белка. Строение вторичной структуры белка. Вторичная структура белка химия. Вторичная третичная и четвертичная структура белка. Структуры белка первичная вторичная третичная четвертичная. Связи в первичной вторичной и третичной структуре белка. Первичная и вторичная структура белка. Где хранится информация о структуре белка Где хранится информация о структуре белка Первичная структура белка пространственная. Первичная структура белка связи.
Складчатая структура белка. Первичная структура белка водородные связи. Водородные связи во вторичной структуре белка. Способы укладки белков. Образование водородных связей в структуре белка. Водородные связи в структуре белка. Домены в структуре белка gag-Pol polyprotein. Белок reg 3 строение. Белки строение.
Также структура белка позволяет понять, как болезни распространяются и влияют на организм человека. Например, болезнь Паркинсона развивается из-за накопления в организме белка альфа-синуклеина: он скручивается и образует внутри нейронов токсичные клубки — тельца Леви. Последние затем поражают нейроны в головном мозге. Однако откуда именно появляется этот белок, ученые до сих пор точно не знают. Понимание трехмерной структуры белка поможет ответить на этот вопрос. То же самое касается болезни Альцгеймера , путь распространения которой пролегает через нарушение связи между нейронами, особенными клетками, которые обрабатывают и передают электрические и химические связи между областями мозга. Это приводит к смерти клеток мозга и накоплению двух типов белка, амилоида и тау. Точное взаимодействие между этими двумя белками в значительной степени неизвестно. Одна из трудностей диагностики болезни Альцгеймера заключается в том, что у нас нет надежного и точного способа измерения этих белковых накоплений на ранних стадиях заболевания. AlphaFold 2 поможет диагностировать болезнь Альцгеймера на более ранних стадиях и даст возможность для создания нужного лекарства. Это важнейшее открытие за последние 50 лет, — говорит Джон Моулт, биолог из Университета Мэриленда, который стал соучредителем CASP в 1994 году с целью разработки вычислительных методов для точного предсказания структур белков. Возможность точно предсказать структуру белков по их аминокислотной последовательности станет огромным благом для медицины. Это значительно ускорит исследования по пониманию строительных блоков клеток и позволит быстрее и эффективнее открывать новые лекарства.
Они обладают похожими аминокислотными последовательностями и обычно имеют схожие пространственные структуры. Поиск структурных аналогов может помочь понять, как определенные участки белка взаимодействуют с другими молекулами и какие функции они выполняют. Гомологи — это белки, которые имеют общего предка и соответственно схожую структуру и функции. Гомология белков часто связана с их генетическими последовательностями. Проанализировав гомологи, можно раскрыть эволюционные связи и определить консервативные аминокислоты, которые играют важную роль в структуре и функции белков. Изучение структурных аналогов и гомологов белков является важным инструментом в биоинформатике и помогает в понимании функциональных особенностей белков и их роли в организме. Структурные предсказания и моделирование Одним из основных методов структурного предсказания является метод гомологического моделирования. Он основан на предположении, что два белка с схожими последовательностями аминокислот могут иметь схожую структуру. Для предсказания структуры применяются различные алгоритмы и программы, которые анализируют взаимодействие между атомами белка и прогнозируют его конформацию. Также используются базы данных с информацией о известных структурах белков, которые помогают в поиске сходства и моделировании новых структур. Результаты структурного предсказания и моделирования могут быть представлены в виде трехмерной модели белка. Это позволяет увидеть его структуру и взаимодействие с другими молекулами.
Однако наиболее ценную информацию для «опознания» генов дает сравнение нуклеотидной последовательности генома с последовательностями уже известных генов родственных видов. Такой же принцип широко используется и для предсказания функции «нового» гена: на основе гомологии общности происхождения ему приписывается известная функция родственного гена. На сегодня имеется большое число баз данных, в которых дана функциональная аннотация генов или кодируемых ими белков. Есть базы данных, в которых белки группируются по степени функциональной близости, например, база данных Pfam, содержащая свыше 14 тыс. Интенсивно развиваются и методы поиска сходных последовательностей в огромных массивах биологических баз данных, которые позволяют эффективно использовать для предсказания функции и структуры генов информацию по структуре и функции уже аннотированных генов и белков. Пространственная структура белка, которая формируется в физиологических условиях в результате самостоятельной укладки полипептидных цепей, определяет и его функциональные свойства: наличие участков связывания малых химических соединений, ДНК, РНК и других белков. Информация о таких структурах хранится в банке данных Protein Data Bank, который уже сейчас содержит почти 90 тыс. В этой связи для биологов очень важной является задача сравнения и классификации белковых структур. Методы структурной биоинформатики позволили разработать эффективные алгоритмы для парного и множественного сравнения белковых структур, а также создать свою белковую «систематику», т. Такая классификация во многом способствует изучению эволюции белков и более глубокому пониманию их функций. Например, установлено, что в процессе эволюции изменения в пространственной структуре белков накапливаются гораздо медленнее, чем изменения в самих аминокислотных последовательностях. Кроме того, была сформулирована гипотеза о конечности числа возможных пространственных укладок полипептидной цепи белков — оно было оценено приблизительно в одну тысячу. Это предположение подтверждается исследованиями последних лет: число «опознанных» белковых структур растет ежегодно на 5—7 тыс. Наиболее надежный способ получения моделей пространственных структур белков — рентгеновская кристаллография, однако он длительный, трудоемкий и дорогостоящий. Поэтому важным направлением структурной биоинформатики является разработка методов предсказания структуры белка по его аминокислотной последовательности. Для этого здесь, как и в компьютерной геномике, используются методы машинного обучения, а также технологии реконструкции пространственных структур «по гомологии», т. В настоящее время наиболее точные предсказания структуры белка можно получить, если находится родственный ему белок с уже известной пространственной структурой. И чем выше будет степень родства двух белков, тем выше окажется точность модели. Еще одна интересная область структурной биоинформатики — молекулярное моделирование структур биологических макромолекул. Современные алгоритмы, использующие технологии параллельных вычислений на высокопроизводительных компьютерных кластерах, позволяют рассчитывать системы, состоящие из десятков тысяч атомов! Это дает возможность в мельчайших деталях — на уровне отдельных атомов, исследовать эффекты влияния мутаций на структуру белка и характер взаимодействия его активных центров с метаболитами. В генной «паутине» Нужно отметить, что к концу XX в. В этом ключе взаимодействия между компонентами живых клеток принято описывать в виде графов, узлами которых являются биологическое компоненты гены, молекулы , а ребрами — взаимодействия между ними. Такие графы, именуемые генными сетями, описывают координированно функционирующие группы генов, которые контролируют развитие всех фенотипических признаков организма Колчанов и др. Такое представление межгенных взаимодействий — удобная математическая модель: на основе анализа структуры графа можно получать информацию о различных особенностях функционирования живых систем. В структуре графа можно выделить ряд важных элементов, в частности, положительные и отрицательные обратные связи, циклы, каскады передачи сигналов и т.
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
Образование махровых цветков определяется одной рецессивной мутацией. Ученые пересадили из природы на экспериментальный участок два мутантных и одно нормальное растение. Считая, что при опылении пыльца всех особей смешивается, пыльца из природных популяций не попадает на участок, и при этом возможно самоопыление, рассчитайте, каким может быть расщепление в потомстве первого поколения по генотипам и фенотипам. Далее среди потомков первого поколения выбрали только те растения, у которых цветки нормальные, а остальные убрали с участка до опыления.
С оставленных растений собрали семена и посеяли. Каким может оказаться расщепление среди потомков второго поколения по генотипу и фенотипу? Опираясь на рисунок, мы видим, что чашелистики изображены свободными, тогда как все лепестки срослись.
Пять тычинок свободные, а плодолистиков три, и они также срослись. У Колокольчиковых завязь нижняя, но это не принципиально для дальнейшего решения. Можно предложить следующую формулу для типичного цветка в сем.
При построении диаграммы должны выполняться следующие принципы: 1. В двух соседних кругах органы должны чередоваться, то есть положение медианы каждого органа должно приходиться строго на промежуток между органами предыдущего круга. Для пентамерного цветка между органами в соседних кругах угол должен составлять 36 градусов.
На рисунке видно, что плодолистики поскольку из три не могут правильно чередоваться с пятью тычинками. Если рассматривать органы через круг, то их медианы должны находиться друг напротив друга органы противолежат. Центром цветка считается центр завязи.
Поэтому при проверке расположения органов в цветке все линии будут проводиться через центр завязи и центральную медианную жилку органа. На рисунке показан цветок с центрально-угловой плацентацией гинецей синкарпный. Между гнездами завязи находятся перегородки септы.
Для плодолистика медианой считается линия, делящая угол между септами ровно пополам. Обозначим ген, отвечающий за проявление махровости как А. Поскольку мы знаем, что махровость цветков определяется рецессивной мутацией по этому гену, генотип махровых растений может быть только аа.
Взятое из природы нормальное растение могло оказаться как гомозиготой АА, так и носителем рецессивного аллеля Аа. Поэтому возможно два варианта расщепления среди потомков. Однако пыльцу может образовать только растение с немахровыми цветками.
Вариант 1. Немахровое растение — гомозигота АА. Вариант 2.
Немахровое растение — гетерозигота Аа. В первом варианте скрещивания махровых растений не окажется. Рассчитаем доли потомков по генотипам и фенотипам во втором поколении.
Задание ollbio08101120172018в2 У многих видов бактерий для защиты от вирусов есть специальные ферменты — рестриктазы. Они расщепляют ДНК по определённым симметричным последовательностям, которые в ДНК бактерий данного вида отсутствуют или модифицированы присоединением к основанию метильной группы. Они называются по первым буквам латинского названия рода и вида бактерии, например, Bgl — рестриктаза из гнилостной бактерии Bacillus globigii.
При действии такого фермента на очищенную ДНК разрывы происходят в строго определённых местах и образуются фрагменты ДНК определённой длины с определёнными последовательностями на концах. Например, рестриктаза BglII расщепляет последовательность: При этом на концах полученных фрагментов ДНК всегда будут одинаковые и комплементарные друг другу одноцепочечные участки ДНК, называемыми «липкими концами», так как они могут соединяться между собой за счёт образования комплементарных пар оснований. Если такой комплекс обработать ферментом ДНК-лигазой, произойдёт ковалентное соединение фрагментов, соединённых «липкими концами».
Это лежит в основе метода получения рекомбинантных ДНК. При таком сшивании соединение концов одного фрагмента при его длине более 500 нуклеотидных пар происходит в 10 раз чаще, чем соединение концов двух разных фрагментов. У многих бактерий кроме основной хромосомы присутствуют небольшие дополнительные ДНК, называемые плазмидами.
Они представляют собой кольцевые молекулы ДНК, способные к репликации в клетке, и несут гены, отсутствующие в основной хромосоме, например, гены устойчивости к антибиотикам. Плазмида pСО36 несёт гены устойчивости к эритромицину и ампицилину и состоит из 4200 пар нуклеотидов. Рестриктаза BglII расщепляет эту плазмиду только по гену устойчивости к эритромицину в начале этого гена.
Полученные ДНК смешали с клетками бактерий, не несущих плазмид и неустойчивых к антибиотикам. В результате произошла генетическая трансформация: в часть клеток проникла ДНК плазмиды и изменила их свойства. Полученные клетки высеяли на твёрдую питательную среду, не содержащую антибиотиков.
Где хранится наследственная информация о первичной структуре белка? Информацию о первичной структуре всех белков организма содержат молекулы ДНК. Где происходит синтез матричной Рнк? Какие вещества хранят и передают наследственную информацию?
Редупликация ДНК обеспечивает передачу наследственной информации из поколения в поколение. При участии РНК осуществляется реализация наследственной информации. АТФ — универсальное энергетическое вещество клетки. Где записана наследственная информация в виде днк?
Как вы знаете, наследственная информация, копия которой хранится в каждой клетке организма, записана в молекулах ДНК, упакованных в 23 пары хромосом. Всего геном человека содержит около трех миллиардов "букв", которые можно "прочитать" с помощью секвенирования. Что в клетке несет наследственную информацию?
Код ДНК вырожден потому, что: 1 один код он кодирует одну аминокислоту 2 один кодон кодирует несколько аминокислот 3 между кодонами есть знаки препинания 4 одна аминокислота кодируется несколькими кодонами 5. Эволюционное значение генетического кода заключается в том, что он: 1 триплетен 2 индивидуален 3 универсален 4 вырожден БЛОК 4: 1. Транскрипция происходит: 1 в ядре 2 на рибосомах 3 в цитоплазме 4 на каналах гладкой ЭПС 5.
В основном ДНК вируса просто окружена белковою оболочкою. Синтез белка происходит в цитоплазме на рибосомах. Знаешь ответ?
Белковые базы данных и репозитории
- Где хранится белок в организме?
- Биосинтез белка и генетический код: транскрипция и трансляция белка
- Программа нашла все 200 млн белков, известных науке: как это возможно
- Где хранится информация о структуре белка? Как - вопрос №13491279 от ABILAIKhan 16.06.2021 17:48
- Найден ключ от замка жизни: биолог Северинов о главном прорыве года
- Структура белка
Где хранится информация о структуре белка? и где осуществляется его синтез
2. Как называется участок хромосомы, хранящий информацию об одном белке? Найди верный ответ на вопрос«1. В какой молекуле хранится информация о первичной структуре белка? старения у животных. Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез.
Биоинформатика: Определение и предсказание структуры белков – важные методы и применение
Белки биохимия структуры белков. Характеристика Альфа спирали вторичной структуры белка. Клетка для белки. Строение белков в организме. Белки в растительной клетке. Белков и их роль в клетке. Нуклеиновые кислоты биология 10 класс схема. Биосинтез белка и нуклеиновых кислот. Передача наследственной информации нуклеиновые кислоты.
Белки четвертичная структура связи. Белки химия четвертичная структура. Четвертичная структура белка химические связи. Четвертичная структура белка глобула. Разрушение структуры белка. Разрушение первичной структуры белка. Разрушение пептидных связей в белке. При разрушении первичной структуры белка.
Свойства белка. Биологические свойства белков. Свойства белков биология. Свойства белка биология. Структура молекулы ДНК, ген.. Строение клетки ДНК. Строение ДНК человека. Определить структуру молекулы ДНК.
Первичная структура белка аминокислоты. Структурное строение аминокислот. Химическое строение аминокислот. Белки и аминокислоты структура и функции. Первичная и вторичная структура белка. Строение белков. Уровни структуры белка. ДНК строение и функции.
ДНК строение структура функции. Строение и функции молекулы ДНК. Строение и функции дне. Функции рибосомальной РНК. Типы структуры первичного белка. Первичная структура белка структура. Первичная структура белка характеризуется. Первинча яструктруа белка.
Физико-химические свойства белков: ренатурация.. Физико-химические свойства белков Амфотерность. Физико-химические свойства белков денатурация. Физико-химические свойства белков растворимость. Первичная структура закодированного белка. Кодирование наследственной информации. Принцип кодирования генетической информации. Кодирование и реализация биологической информации в клетке.
Структуры белка в организме человека. Белки строение функции структура свойства. Белки строение и функции в клетке. Состав структура и функция белок. Белок строение и функции. Белки строение свойства функции. Белки состав строение свойства функции. Структура дезоксирибонуклеиновой кислоты ДНК..
Нуклеиновые кислоты строение ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота строение и функции. Строение ДНК репликация функции. Нативная структура белка это. Натинативная структура Белуа.
Код считается неперекрывающимся, при этом один и тот же нуклеотид не способен содержаться в составе двух рядом расположенных триплетов. В генетическом коде отсутствуют запятые, то есть если произойдет выпадение одного нуклеотида, его место займет ближайший нуклеотид из соседнего кодона, благодаря чему изменится весь порядок считывания. Данный сбой приводит к появлению различных мутаций на генном уровне.
Однако, молекула ДНК весьма длинная и складывается из миллионов нуклеотидных пар, поэтому генетическая информация о структуре белка должна быть разграничена. И действительно, существуют триплеты-инициаторы синтеза белковой молекулы и триплеты, которые прекращают синтез белка. Данные кодоны служат своеобразными знаками препинания генетического кода. Нуклеотидный код является единым для всех живых организмов, в этом проявляется его универсальность. Это свойство кода считается убедительным доказательством общности происхождения живой природы. Из всего вышесказанного можно сделать вывод о том, что такое генетической информации. Генетической информации присущи определенные свойства: Решение задач по расшифровке генетического кода В молекулярной биологии широко используется таблица генетического кода. Ее применяют для определения последовательности аминокислот в белке.
Используя таблицу для расшифровки генетического кода, следует вспомнить сокращенные названия аминокислот, которые нам понадобятся при решении задач. Рассмотри алгоритм действий при решении задач на определение генетического кода. Первый триплет начинается с аденина А ищем его в первом горизонтальном столбце. Учитываем, что нуклеотиды ДНК расположены в таблице генетического кода в скобках. Второе основание тоже аденинА расположен во втором горизонтальном столбце. Третье основание — гуанин Г, расположен в последнем столбце таблицы генетического кода. На пересечении столбцов мы находим необходимую аминокислоту — Фен, используя таблицу сокращений аминокислот, узнаем, что это фенилаланин. Таким же способом определяем аминокислоты ещё для трех триплетов.
Тогда у нас получилась следующая последовательность аминокислот: Фен — Глу — Тре — Вал. Соответственно, из данного отрезка молекулы ДНК образуется белок, состоящий из полученной последовательности аминокислот. Биосинтез белка сложный, многоступенчатый процесс, который рассмотрим в следующем пункте. Биосинтез белка Структура любого белка зашифрована в ДНК, которая не участвует в его биосинтезе. Данная молекула работает лишь матрицей для создания иРНК. Впервые в живых организмах мы сталкиваемся с реакциями матричного синтеза.
В ней хранится огромное количество информации о белках, включая их первичную структуру.
Вы можете найти нужную вам информацию, используя поисковую строку на главной странице сайта. В PDB доступны данные о трехмерной структуре белков, а также о последовательностях аминокислот. Если вы ищете информацию о специфическом белке, то можно воспользоваться базами данных, посвященными конкретным видам организмов. Например, база данных «Ensembl» содержит информацию о геноме различных видов, включая данные о протеинах этих организмов. Не забывайте использовать поиск по конкретным базам данных, так как информация о первичной структуре белков может варьироваться в различных источниках. Отметим, что разные базы данных обладают разной полнотой и достоверностью информации, поэтому рекомендуется сопоставлять результаты из нескольких источников. Структурные аналоги и гомологи Для более глубокого понимания структуры белков и поиска информации о первичной структуре, полезно обратить внимание на структурные аналоги и гомологи.
Структурные аналоги — это белки, у которых структура и функции схожи или сходны. Они обладают похожими аминокислотными последовательностями и обычно имеют схожие пространственные структуры. Поиск структурных аналогов может помочь понять, как определенные участки белка взаимодействуют с другими молекулами и какие функции они выполняют. Гомологи — это белки, которые имеют общего предка и соответственно схожую структуру и функции. Гомология белков часто связана с их генетическими последовательностями.
Ответ 235 2.
Найдите три ошибки в приведенном тексте «Реакции матричного типа». Ответ 367 3. Найдите три ошибки в приведенном тексте «Расшифровка генетического кода». Укажите номера предложений, в которых сделаны ошибки.