«Известия» сообщает о том, что в Государственном научно-исследовательском институте особо чистых препаратов Федерального медико-биологического агентства России завершаются доклинические испытания «Белка теплового шока» - новое средство для. Белки теплового шока, по-видимому, более восприимчивы к саморазрушению, чем другие белки, из-за медленного протеолитического действия на самих себя.[21].
Найден ген, отвечающий за тяжесть инсульта
| Обзор событий научной жизни | БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА: ВОЗРАСТНЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ, РАЗВИТИЕ ТРОМБОТИЧЕСКИХ ОСЛОЖНЕНИЙ И ПЕПТИДНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ГЕНОМА (обзор литературы и собственных данных). |
| Что такое белки теплового шока | Белки теплового шока в этой ситуации выступают не только как шапероны, но и как потенциальные антиоксиданты. |
| БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА • Большая российская энциклопедия - электронная версия | Белки теплового шока называют белками стресса, так как повышение экспрессии соответствующих генов часто наблюдается при ответе на стресс. |
| Новые методы лечения рака: белки теплового шока | ность и сложность состава низкомолекулярных (15—30 кДа) полипептидов, негомологичных соответствующим БТШ других организмов. |
Война и мир: как устроить белковую жизнь?
Белки теплового шока (heat shock proteins, HSP) – класс белков, синтез которых повышается в ответ на стрессовое воздействие. Еженедельная баня и выработка белков теплового шока! Учёные из Института цитологии РАН в ходе серии экспериментов выяснили, что белок теплового шока Hsp70, который начинает репродуцироваться организмом при повышении температуры тела или при стрессе, подавляет рост новообразований. Во время ишемического инсульта активизируются белки теплового шока, которые помогают белкам тканей мозга снова принять нужную геометрическую структуру и предотвращают их слипание. Белки теплового шока (heat shock proteins, HSP) – класс белков, синтез которых повышается в ответ на стрессовое воздействие. Белок теплового шока Hsp70B prime, 96.
Белки теплового шока (стресс-белки)
| Российские учёные обнаружили белок, подавляющий развитие опухолей | БЕЛКИ ТЕПЛОВОГО ШОКА: ВОЗРАСТНЫЕ ИЗМЕНЕНИЯ, РАЗВИТИЕ ТРОМБОТИЧЕСКИХ ОСЛОЖНЕНИЙ И ПЕПТИДНАЯ РЕГУЛЯЦИЯ ГЕНОМА (обзор литературы и собственных данных). |
| Новый подход в борьбе с деменцией: как белки теплового шока могут помочь | 27.03.2024 | Крым.Ньюз | Тепловой шок и другие стрессорные воздействия наполняют клетку аномальными белками, на что шапероны реагируют связыванием этих белков и высвобождением фактора транскрипции теплового шока-1 (Hsf1). |
Новые методы лечения рака: белки теплового шока
Недавние исследования показали, что увеличение производства таких белков способно оказать защитное воздействие на нервные клетки и замедлить процессы нейродегенерации. Источник фото: Фото редакции Ученые провели эксперименты на трансгенных мышах, специально спроектированных для изучения влияния белков теплового шока на развитие нейродегенеративных заболеваний. Следующим этапом исследования станет изучение эффектов увеличенного производства этих белков на замедление нейродегенеративных процессов, что открывает новые перспективы для разработки лекарств и методов лечения этих серьезных заболеваний.
В ткани почки БТШ являются важной частью внутриклеточной защиты, которая функционирует в физиологических условиях и активируется при различных видах повреждения — ишемическом, токсическом, воспалительном. БТШ обеспечивают стабилизацию клеточных структур, способствуют повышению устойчивости клеток к процессам апоптоза и некроза, а также сохранению потенциала для дальнейшей репарации.
В последние годы появились данные, свидетельствующие о важной роли и внеклеточно расположенных БТШ, в частности их иммунорегулирующего действия. У здоровых людей незначительная экспрессия БТШ на поверхности клеток, по-видимому, необходима для подержания системного противовоспалительного статуса. В процессе острого воспаления происходит экстернализация БТШ клетками инфильтрата, при этом к определенным БТШ развивается иммунный ответ, обеспечивающий их распознавание цитотоксическими клетками и элиминацию из очага воспаления. При хроническом воспалении, в т.
При хроническом иммунно-опосредованном воспалении в ткани почки недостаточная экспрессия БТШ может приводить к нарушению локальных механизмов самозащиты почки и прогрессированию воспаления. Это направление исследований представлено главным образом экспериментальными и единичными клиническими работами по определению локализации и интенсивности экспрессии отдельных БТШ в различных структурах почки. В частности, уже показан первый положительный опыт применения бактериальных БТШ и их ДНК-вакцин пациентами с различными аутоиммунными заболеваниями. Литература 1.
Kitamura N. The concept of glomerular self-dense. Kidney Int. Kitamura M.
J Immunol. Suto T. Van Why S. Heat shock proteins in renal injury and recovery.
Heat shock proteins: role in thermotolerance, drug resistance and relationship to DNA Topoisomerases. Nat Cancer Inst Monogr 1984; 4 :99—103. Ивашкин В. Клиническое значение оксида азота и белков теплового шока.
Маргулис Б. Защитная функция белков теплового шока семейства 70 кД. СПб: диссертация на соискание ученой степени д. Hightower L.
Heat shock, stress protein, chaperones and proteotoxicity. Панасенко О. Структура и свойства малых белков теплового шока. Успехи биологической химии.
Lindquist S. The heat-shock proteins. Welch W. Basu S.
Necrotic, but not apoptotic cell death releases heat shock proteins, with deliver a partial maturation signal to dendritic cells and activate the NFkB pathway. Int Immunol. Kaufmann S. Heat shock protein and the immune response.
Lydyard P. Heat shock proteins: immunity and immunopathology. Birnbaum G. Heat shock proteins and experimental autoimmune encephalomyelitis II: environmental infection and extra-neuraxial inflammation after the course of chronic relapsing encephalomyelitis.
Georgopoulos C. Heat shock protein in multiple sclerosis and other autoimmune diseases. Нillon V. Rewiev: heat shock proteins and systemic lupus erythematosus.
Jorgensen C. Gastric administration of recombinant 65kDa heat shock protein delays the severe of type II collagen induced arthritis in mice. Lang A. Heat shock protein 60 is released in immune-mediated glomerulonephritis and aggravates disease: in vivo evidence for an immunologic danger signal.
Trieb К. Heat shock protein expression in the transplanted human kidney. Transplant International. Мухин Н.
Амилоидоз и антитела к белкам теплового шока. Van Eden W. Cloning of the mycobacterial epitope recognized by T lymphocyte in adjuvant arthritis. Anderton S.
Activation of T cells recognizing self 60-kDa heat shock protein can protect against experimental arthritis. Zanin-Zhorov A. Vabulas R. Detanico T.
Mycobacterial heat shock protein 70 induces interleukin-10 production: immunomodulation of synovial cell cytokine profile and dendritic cell maturation. Clin Exp Immunol. Caldas C. Cellular autoreactivity against heat shock protein 60 in renal transplant patients: peripheral and graftinfiltrating responses.
Dodd S. Expression of heat shock protein epitopes in renal disease. Clinical Nephrology. Venkataseshan V.
Marzec L. Expression of Hsp 72 protein in chronic kidney disease patients. Scandinavian J. Samali A.
Heat shock proteins increase resistance to apoptosis. McMillan D.
Intracellular or extracellular heat shock protein 70 differentially regulates cardiac remodelling in pressure overload mice. Chebotareva N.
Heat shock proteins and kidney disease: perspectives of HSP therapy. Cell Stress and Chaperones, 2017, Vol. Frantz S. Mechanisms of disease: Toll-like receptors in cardiovascular disease.
Goulopoulou S. Toll-like receptors in the vascular system: Sensing the dangers within. Gruden G. Herz I.
Serum levels of anti heat shock protein 70 antibodies in patients with stable and unstable angina pectoris. Acute Card. Care, 2006, Vol. Hromadnikova I.
Indian J. Kim Y. Molecular chaperone functions in protein folding and proteostasis. Mardan-Nik M.
Association of heat shock protein70-2 HSP70-2 gene polymorphism with obesity. Mian M. Innate immunity in hypertension.
На мембране тромбоцитов белок стимулирует передачу сигнала от коллагена, тем самым активируя тромбоцит вместе с другими рецепторами.
Чтобы проверить функциональную важность HSP47 в предотвращении тромбозов, ученые вырастили мышей, у которых отключили экспрессию этого белка. У мышей замедлили венозный кровоток, что в контрольной группе вызвало значительное тромбообразование, а у химерных мышей тромбов практически не образовывалось. Кроме того, ученые обнаружили, что у исследуемых мышей снижает влияние тромбина на агрегацию тромбоцитов. Также белок активировал нейтрофилы: при их обработке очищенным HSP47 в клетках повышалась выработка активных форм кислорода и экспрессия лейкоцитарного интегрина CD11b.
Рецептором белка выступал TLR2. Известно, что несмотря на обездвиженность риск развития венозной тромбоэмболии у парализованных пациентов не выше, чем средний по популяции. Ученые обнаружили у таких пациентов меньшее количество и активность HSP47, что, по-видимому, защищало их от тромбоза. Кроме того, соблюдавшие 27 дней строгий постельный режим здоровые добровольцы, к концу эксперимента показывали снижение числа и активности HSP47.
По лабораторным данным в обеих группах активность гемостаза снизилась. Хотя ранее один из белков теплового шока, HSP20, уже показывал защитное действие при реперфузионном повреждении, открытие немецких ученых позволяет разрабатывать новые стратегии профилактики и лечения тромбозов и тромбоэмболий, которые занимают ведущие места среди непосредственных причин смерти во всем мире. О том, как ученые разрабатывают методы введения человека в спячку подобно медведю, можно прочитать в нашем материале «Вечером мы погрузимся в спячку».
Белок теплового шока
Оказывается, белки теплового шока управляют аутофагией, не давая клетке принять радикальные меры там, где достаточно легкой починки. Белки теплового шока в этой ситуации выступают не только как шапероны, но и как потенциальные антиоксиданты. класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белка, а также. В обзоре представлены современные данные о роли протеасомной системы и белков теплового шока при злокачественных новообразованиях, а также механизм взаимодействия этих систем в клетке. БТШ72 и БТШ90 — измеряли при остром и хроническом воспалениях.
белки теплового шока
Ученые остановили старение клеток человека с помощью белков "бессмертных" тихоходок Американские биологи из Университета штата Вайоминг и других научных учреждений выяснили, что произойдет при введении белков тихоходок в человеческие. Ученые хотят убедиться в том, что при регулярной повышенной продукции белков теплового шока развитие нейродегенетивных заболеваний. Ключевые слова: белки теплового шока, метаболический синдром, сахарный диабет 2-го типа, малые белки теплового шока, полиморфизм, сердечно-сосудистые заболевания.
«Это не то лекарство, которое поднимет Лазаря»: правда о разработке «от всех видов рака»
Mol Cell Endocrin 2007; 275 1—2 : 2—12. Tumorderived multiple chaperone enrichment by free-solution isoelectric focusing yields potent antitumor vaccines. Cancer Immunol Immunother 2000; 49: 476—84. Tumor-derived chaperone-rich cell lysates are effective therapeutic vaccines against a variety of cancers. Cancer Immunol Immunother 2003; 52: 226—34. V600E B-Raf requires the Hsp90 chaperone for stability and is degraded in response to Hsp90 inhibitors. Immunotherapy coming of age: what will it take to make it standard of care for glioblastoma? Neuro-Oncology 2011; 13 1 : 3—13. Antitumor effects of combined therapy of recombinant heat shock protein 70 and hyperthermia using magnetic nanoparticles in an experimental subcutaneous murine melanoma.
Cancer Immunol Immunother 2004; 53: 26—32. Binding of p23 and hsp90 during assembly with the progesterone receptor. Mol Endocrinol 1995; 9 6 : 670—8. Vaccination of metastatic renal cell carcinoma patients with autologous tumour-derived vitespen vaccine: clinical findings. Br J Cancer 2008; 22; 98 8 : 1336—41. Guidelines for the nomenclature of the human heat shock proteins. Cell Stress Chaperones 2009; 14 1 : 105—11. Synthesis and evaluation of geldanamycin-testosterone hybrids.
J Bioorg Med Chem Lett 2000; 10 11 : 1303—6. Combination of imatinib mesylate with autologous leukocyte-derived heat shock protein 70 vaccine for chronic myelogenous leukemia. Vaccination with autologous tumor-derived heat-shock protein Gp96 after liver resection for metastatic colorectal cancer. Clin Cancer Res 2003; 9: 3235—42. Cisplatin abrogates the geldanamycin-induced heat shock response. Mol Cancer Ther 2008; 7 10 : 3256—64. Binding of benzoquinoid ansamycins to p100 correlates with their ability to deplete the erbB2 gene product p185. Biochem Biophys Res Commun 1994; 30; 201 3 : 1313—29.
J Clin Oncol 2007; 25 34 : 5410—7. Neckers L. Hsp90 inhibitors as novel cancer chemotherapeutic agents. Trends Mol Med 2002; 8: 55—61. Oki Y, Younes A. Heat shock protein-based cancer vaccines. Expert Rev Vaccines 2004; 3: 403—11.
Есть КИ, которые направлены в другом векторе.
Это другое направление в лечении рака. Андрей Панченко : БТШ-70, с одной стороны, способствует выживанию опухолевых клеток, а с другой - вызывает развитие иммунного ответа на них. Это отражается в разрабатываемых методах воздействия на этот белок: одни направлены на подавление образования этого белка и способствуют гибели опухолевой клетки, а, с другой стороны, повышение его уровня может усиливать иммунный ответ против опухоли. Опухоли сильно отличаются по чувствительности к противоопухолевому лечению. Даже опухоли одной локализации сильно различаются по этой характеристике. Сегодня применяется подход подбора лечения, основанный на определении маркеров, прогнозирующих ответ опухоли на то или иное воздействие. Если у авторов есть данные по одинаковой чувствительности опухолей с различными маркерами, можно считать полученные ими результаты весьма перспективными. Однако требуется завершить доклинические исследования в этом направлении, они должны лечь в основу клинических испытаний препарата, определить показания к применению.
Авторы приводят следующие данные: «Мы провели опыты на мышах и крысах, у которых развивались меланомы и саркомы. Курсовое введение препарата в большинстве случаев приводило к полному излечению даже на поздних стадиях. То есть уже можно с уверенностью сказать, что белок обладает необходимой для лечения рака биологической активностью». Это очень хороший результат. Меланомы и саркомы являются чувствительными опухолями к иммуномодулирующим воздействиям, однако в отношении прочих опухолей данных пока ,видимо, нет. Это обстоятельство не позволяет считать завершенными доклинические испытания и делать вывод о применении препарата в отношении «всех видов и стадий злокачественных опухолей». Александр Ищенко : Мы работали над этим проектом почти три года. Доклинические испытания проводили в рамках программы «Фарма-2020», сейчас они подходят к завершению.
С этим нам помогло Минобразования и науки РФ. Вложено 33 млн рублей. На проведение клинического протокола потребуется порядка 100 млн рублей. Ищем спонсоров. Надеемся на господдержку. Андрей Панченко : Стоимость исследования во многом определяется видом опухоли показанием , в отношении которой в данном исследовании планируется получить доказательства об эффективности лечения. Для каждого вида опухоли требуется проведение отдельного исследования. От этого также зависит длительность исследований.
Учитывая, что программа доклинических исследований не завершена, сложно оценивать стоимость клинических испытаний. Александр Ищенко : Разновидностей опухолей много. Но мы надеемся, что наш ЛП будет эффективен при нескольких видах рака.
Abbanat D. Abbanat, M. Macielag, K. Investig Drugs. Известно, что одной из причин развития хронического гнойного риносинусита ХГРС является иммунная недостаточность как на системном, так и местном уровне [1, 2, 7]. Основным методом в лечении обострения ХГРС является системная антибактериальная терапия, длительное применение которой сопровождается повышением резистентности микроорганизмов и рецидивирующим течением [4, 6]. Исходя из сказанного, очевидно, что раскрытие новых звеньев механизма развития ХГРС представляется актуальным, так как открывает перспективы новых путей патогенетической терапии этого заболевания.
Доказано, что белок теплового шока БТШ, HSP-70, шаперон, стресс-белок экспрессируется на клетках слизистой носа и микроорганизмах. Стресс-белок обладает не только защитными свойствами, но и способен запускать новые звенья патогенеза ХГРС, так как, являясь высокоиммуногенным, может индуцировать выработку аутоантител аАт [5]. До настоящего времени роль БТШ как в механизмах создания местной резистентности, так и его участие в развитии патологического процесса в полости носа и ОНП, практически не исследовалось, что и составило предмет нашего исследования. Материалы и методы исследования Под нашим наблюдением находилось 20 больных ХГРС в возрасте от 18 до 55 лет.
Фагоцит-нейтрофил, поглощающий клетку гриба. Иммунные клетки-фагоциты, поглощающие бактерии: слева — макрофаг, справа — моноцит. Клетки-предшественники иммунных фагоцитов человека, поглотившие капсулы с БТШ70. В крови же микробы усиливают воспалительную реакцию до предела. Главную роль тут играют эндотоксины, которые представляют собой обломки бактериальной клеточной стенки на всякий случай уточним, что не у всех бактерий осколки клеточной стенки обладают токсичными свойствами. Токсины взаимодействуют с иммунными клетками, провоцируя сильный воспалительный ответ, который часто заканчивается эндотоксиновым шоком и смертью больного.
Антибиотики в случае сепсиса малоэффективны, и, несмотря на многолетние усилия медиков и биологов, особого прогресса в лечении тут нет. Но, возможно, прогресса удастся добиться с помощью белка теплового шока 70 БТШ70.
Война и мир: как устроить белковую жизнь?
Такой комплекс взаимодействует с рецепторами стероидных гормонов, обеспечивает эффективное связывание гормона с рецепторами и последующий перенос гормон-рецепторного комплекса в ядро. Помимо этого, белки класса Hsp90 участвуют в направленном переносе нескольких типов протеинкиназ к участкам их функционирования [5]. К последней группе белков теплового шока относятся Hsp с малыми молекулярными массами sHsp — small heat shock proteins — малые белки теплового шока, выполняющие множество разных функций в клетке. По данным ряда авторов окислительный стресс сопровождается усиленным синтезом sHsp [9].
В настоящее время большая часть исследователей склоняется к заключению, что sHsp защищают клетку от окислительного шока, хотя в литературе высказывается и противоположная точка зрения. Установлено, что N-концевой домен sHsp состоит аминокислотных остатков богатый метионином. Для всех sHsp хлоропластов этот участок очень консервативен и, по всей видимости, участвует в распознавании субстратов [10].
Предполагают, что sHsp каким-то образом активируют или стабилизируют глюкозо-6-фосфат дегидрогеназу — фермент, продуктом которого является NADPH [7]. NADPH используется глутатионредуктазой для поддержания нормального уровня восстановленной формы глутатиона, используемого глутатионпероксидазой для разрушения гидроперекисей. Все эти данные указывают на то, что функциональные эффекты шаперонов связаны с тиоловыми системами, через которые обеспечивается их антиоксидантное и другое действие.
Ранее нами была высказана гипотеза посттрансляционной трансформации нормальных клеточных прионов РrРC в аномальные РrРSс прионы [3]. Причиной появления РrРSс является не копирование конформации с ранее поврежденного приона, а связано с нарушением функции шаперонов контролирующих фолдинг полипетидных цепей нормальных прионов и сохранение их нативной структуры. В частности, аномальные РrРSс за счет гидрофобного взаимодействия с гидрофобными радикалами активного центра тиоредоксинредуктазы и глутатионредуктазы, ингибируют эффекты этих ферментов, необходимых для восстановления тиоредоксина и глутатиона.
Эти тиоловые соединения необходимы для как для антиоксидантной защиты, так и для правильной укладки полипептидной цепи белковых молекул, а их недостаток блокирует функцию шаперонов, контролирующих формирование вторичной и третичной структуры нормальных клеточных прионов.
Ellis R. Mehlen P. Netzer, W.
Preville X. Waters E. В 1974 году Тиссиерес и соавт. Эта группа белков получила название белки теплового шока — шапероны heat shock proteins, Hsp.
Позже было установлено, что синтез этих белков индуцируется не только при повышении температуры, но и при многих других неблагоприятных стрессорных на организм воздействиях, а также под влиянием некоторых гормонов и ростовых факторов. В связи с этим белки теплового шока стали называть стресс-белками [6]. Было установлено, что в ответ на тепловой шок в клетках эукариот включается активация транскрипции всех генов, индуцируемых стрессом, осуществляемая специальным транскрипционным фактором фактор теплового шока HSF. В клетках, не подвергшихся стрессу, HSF присутствует и в цитоплазме и в ядре в виде мономерной формы, связанной с шапероном Hsp70, и не имеет ДНК-связывающей активности.
В ответ на тепловой шок или другой стресс, Hsp70 отсоединяется от HSF и начинает укладывать денатурированные белки. HSF собирается в тримеры, у него появляется ДНК связывающая активность, он аккумулируется в ядре и связывается с промотором. При этом транскрипция шаперонов в клетке возрастает во много раз.
Протективная роль гемоксигеназы-1 продемонстрирована при ишемическом и токсическом повреждении почек, остром гломерулонефрите и отторжении почечного трансплантата [59, 60].
Возможные пути коррекции нарушений в системе самозащиты, перспективы использования БТШ Изучение стресс-лимитирующей системы БТШ, ее регулирующих механизмов является актуальной и перспективной задачей современной нефрологии и медицины в целом. Усиление эндогенных протективных механизмов может лежать в основе новой стратегии терапевтического вмешательства. Одним из таких направлений считается применение фармакологических активаторов системы БТШ. В настоящее время уже получены доказательства того, что ингибиторы АПФ могут быть использованы для увеличения содержания БТШ [61—63].
Это имеет большое значение, т. Другим возможным путем коррекции нарушений в системе самозащиты может служить введение в организм природных бактериальных БТШ или их синтетических аналогов. In vitro получены данные о том, что введение очищенного БТШ в живые клетки или трансфекция генома БТШ повышает резистентность клеток к различным повреждающим факторам — температурному воздействию, ишемии и т. В эксперименте подтверждена возможность улучшения течения аутоиммунных заболеваний у лабораторных животных после введения им БТШ.
Повышение экспрессии БТШ собственными клетками в ответ на воспаление при аутоиммунных заболеваниях является необходимым для реализации защитного механизма. Регулируя фенотип Т-клеток, выработку ими противовоспалительных цитокинов, БТШ могут формировать микроокружение, способствующее торможению хронического воспалительного процесса. Защитный эффект иммунизации бактериальными БТШ обеспечивается благодаря высокой степени гомологии определенных БТШ-эпитопов бактерий и человека в основном промежуточных и C-концевых пептидов. Индукция регуляторного протективного Т-клеточного фенотипа связана только с перекрестными гомологичными пептидами, в то время как существующие исключительно у бактерий негомологичные эпитопы вызывают развитие воспалительного ответа [67].
Для определения факторов, способствующих детерминации перекрестно-реактивных эпитопов и формированию регуляторной Т-клеточной активности при иммунизации бактериальными БТШ, необходимы дальнейшие исследования. Эффективность применения бактериальных БТШ для профилактики и торможения аутоиммунных заболеваний в эксперименте создает предпосылки к проведению иммунотерапии БТШ и в клинических условиях. Так, в исследовании T. Vischer при введении больным с ревматоидным артритом препарата ОМ-89 экстракта E.
Помимо иммуномодулирующего действия БТШ среди данных больных наблюдался хороший клинический эффект и лечение не сопровождалось развитием побочных реакций. Однако для широкого клинического применения БТШ необходимы многоцентровые контролируемые исследования. Заключение жании полного набора функционально компетентных белков. В ткани почки БТШ являются важной частью внутриклеточной защиты, которая функционирует в физиологических условиях и активируется при различных видах повреждения — ишемическом, токсическом, воспалительном.
БТШ обеспечивают стабилизацию клеточных структур, способствуют повышению устойчивости клеток к процессам апоптоза и некроза, а также сохранению потенциала для дальнейшей репарации. В последние годы появились данные, свидетельствующие о важной роли и внеклеточно расположенных БТШ, в частности их иммунорегулирующего действия. У здоровых людей незначительная экспрессия БТШ на поверхности клеток, по-видимому, необходима для подержания системного противовоспалительного статуса. В процессе острого воспаления происходит экстернализация БТШ клетками инфильтрата, при этом к определенным БТШ развивается иммунный ответ, обеспечивающий их распознавание цитотоксическими клетками и элиминацию из очага воспаления.
При хроническом воспалении, в т. При хроническом иммунно-опосредованном воспалении в ткани почки недостаточная экспрессия БТШ может приводить к нарушению локальных механизмов самозащиты почки и прогрессированию воспаления. Это направление исследований представлено главным образом экспериментальными и единичными клиническими работами по определению локализации и интенсивности экспрессии отдельных БТШ в различных структурах почки. В частности, уже показан первый положительный опыт применения бактериальных БТШ и их ДНК-вакцин пациентами с различными аутоиммунными заболеваниями.
Литература 1. Kitamura N. The concept of glomerular self-dense. Kidney Int.
Kitamura M. J Immunol. Suto T. Van Why S.
Heat shock proteins in renal injury and recovery. Heat shock proteins: role in thermotolerance, drug resistance and relationship to DNA Topoisomerases. Nat Cancer Inst Monogr 1984; 4 :99—103. Ивашкин В.
Клиническое значение оксида азота и белков теплового шока. Маргулис Б. Защитная функция белков теплового шока семейства 70 кД. СПб: диссертация на соискание ученой степени д.
Hightower L. Heat shock, stress protein, chaperones and proteotoxicity. Панасенко О. Структура и свойства малых белков теплового шока.
Успехи биологической химии. Lindquist S. The heat-shock proteins. Welch W.
Basu S. Necrotic, but not apoptotic cell death releases heat shock proteins, with deliver a partial maturation signal to dendritic cells and activate the NFkB pathway. Int Immunol. Kaufmann S.
Heat shock protein and the immune response. Lydyard P. Heat shock proteins: immunity and immunopathology. Birnbaum G.
Heat shock proteins and experimental autoimmune encephalomyelitis II: environmental infection and extra-neuraxial inflammation after the course of chronic relapsing encephalomyelitis. Georgopoulos C. Heat shock protein in multiple sclerosis and other autoimmune diseases. Нillon V.
Rewiev: heat shock proteins and systemic lupus erythematosus. Jorgensen C. Gastric administration of recombinant 65kDa heat shock protein delays the severe of type II collagen induced arthritis in mice. Lang A.
Heat shock protein 60 is released in immune-mediated glomerulonephritis and aggravates disease: in vivo evidence for an immunologic danger signal. Trieb К. Heat shock protein expression in the transplanted human kidney. Transplant International.
Мухин Н. Амилоидоз и антитела к белкам теплового шока. Van Eden W.
По его словам, если препарат пройдет все испытания, он станет «народным» — доступным для всех, сообщает « Интерфакс ». Во время тестирования на крысах «космический» белок не дал нежелательных побочных эффектов и не проявил токсичности. Сейчас ученые готовятся к следующему этапу клинических испытаний, на которые потребуется более 100 млн рублей. ФМБА намерен обратиться за средствами в Минпромторг. Препарат «Белок теплового шока» был разработан на основе уникальной молекулы, которую «вырастили» в космосе.