Где происходит биосинтез белка. Ядро эукариот хранит информацию о первичной структуре природных полимеров. Предмет: Биология, автор: analporoshok. где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез. связях их стабилизирующих. А также видах денатурирующих факторов. Информация о первичной структуре белка хранится в базах данных, доступных для исследователей и ученых. Эту структуру белка создал алгоритм на основе нейросети.
Основные источники информации о первичной структуре белка
- Генетический код. Биосинтез белка | теория по биологии 🌱 основы генетики
- ИИ от DeepMind для определения структуры белка выложили в открытый доступ / Хабр
- Основные источники данных
- Где хранится белок в организме?
Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
Каждая особь имеет определенное число хромосом, которое характерно для данного вида. Изучение генома позволяет узнать о наличии генетических мутаций, которые могут быть связаны с различными заболеваниями. Также геномика является активно развивающейся областью науки, которая позволяет понять принципы функционирования организмов и их эволюции. В настоящее время существуют различные методы секвенирования ДНК, которые позволяют получать информацию о геноме. С помощью секвенирования можно узнать последовательность нуклеотидов генома, а также обнаружить генетические изменения, которые могут влиять на здоровье организма. РНК РНК выполняет множество функций в организме, включая участие в синтезе белков, регуляцию генной экспрессии и передачу генетической информации между клетками.
Одним из ключевых элементов в месте хранения информации о первичной структуре белка является транспортная РНК. Транспортная РНК является молекулой, которая переносит аминокислоты, необходимые для синтеза белков, к рибосомам. Она обладает уникальной структурой, которая позволяет ей связываться с определенным аминокислотами и распознаваться рибосомой для правильного синтеза белка.
Она влияет на формирование вторичной и третичной структур, а также на связывание белка с другими молекулами, такими как ферменты, гормоны и рецепторы. Изучение первичной структуры белка является важным шагом в молекулярной биологии и биохимии. Оно позволяет установить генетическую информацию, закодированную в ДНК, которая определяет последовательность аминокислот в белке. Изменения в первичной структуре могут вызывать нарушения в функционировании белка и приводить к различным заболеваниям и патологиям. Поэтому изучение первичной структуры белка является ключевым при разработке новых лекарственных препаратов и методов лечения различных заболеваний.
Для получения информации о первичной структуре белка существует множество баз данных и онлайн-ресурсов. Например, база данных UniProt предоставляет доступ к информации о более чем 170 миллионам белковых последовательностей и их первичной структуре. Также существуют специализированные базы данных, посвященные конкретным классам или семьям белков, такие как Protein Data Bank и Pfam. Изучение первичной структуры белка является важным шагом в понимании его функций и взаимодействия с другими молекулами в организме. Понимание этой структуры позволяет разрабатывать новые методы диагностики и лечения заболеваний, связанных с дефектами или изменениями первичной структуры белков. Базы данных белков Базы данных белков представляют собой специализированные онлайн-сервисы, разработанные для хранения и предоставления информации о первичной структуре белков. Эти базы данных содержат большое количество последовательностей аминокислот, включая информацию о каждом аминокислотном остатке, его позиции в белке и сопутствующую аннотацию. Одной из наиболее известных баз данных белков является UniProt.
Синтезированная таким образом молекула и-РНК двигается к месту синтеза белка. Определение 3 Процесс переноса и-РНК из ядра к месту синтеза белка называется трансляцией. Механизм биосинтеза белка Сам синтез белковых молекул происходит на мембранах ЭПС эндоплазматической сетки. Органеллой , ответственной за синтез белка является рибосома. Рибосомы «нанизываются» на молекулу и-РНК, образуя полисому. Т-РНК имеет форму «трилистика». В его верхушке находится триплет нуклеотидов так называемый антикодон.
Как называется триплет на и-РНК кодирующий одну аминокислоту? Сколько видов аминокислот участвует в биосинтезе белка в живых организмах? На каких органоидах происходит синтез белка?
Домашний очаг
- Биосинтез белка
- Для публикации сообщений создайте учётную запись или авторизуйтесь
- Где хранится информация о структуре белка?и где осуществляется его синтез -
- Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
- Торжество компьютерных методов: предсказание строения белков
Структура белка
связях их стабилизирующих. А также видах денатурирующих факторов. 2. В какой структуре хранится информация о первичной структуре белка? Информация о таких структурах хранится в банке данных Protein Data Bank, который уже сейчас содержит почти 90 тыс. моделей биологических макромолекул, включая не только сами белки, но и ДНК, РНК, а также их комплексы. Генетический код – это система записи информации о последовательности расположения аминокислот в белках с помощью последовательности расположения нуклеотидов в иРНК.
Биосинтез белка и генетический код: транскрипция и трансляция белка
В ответе запишите только соответствующее число. Ответ 306 Установите соответствие между функциями и структурами, участвующими в биосинтезе белка: 1 ген, 2 рибосома, 3 тРНК. Запишите цифры 1-3 в порядке, соответствующем буквам. А транспортирует аминокислоты В участвует в процессе транскрипции Г образуют полисомы Ответ 31122 1. Найдите три ошибки в приведённом тексте.
Отвечает Екатерина Светиков 31 мая 2016 г. Единственным источником синтеза нового белка являются белки пищи.
В пищеварительном... Отвечает Олег Гусев Через кишечник и в небольшом объеме также через почки организм постоянно теряет белок. Высокий оборот белка в организме необходим потому, что многие белки... Отвечает Сулейман Вагапов 7 июл. Рыбный белок организмом человека усваивается за 1,5-2 часа, а... Отвечает Фотий Щукин 9 июл.
Гликоген относится к группе полисахаридов и по своей структуре... Где хранится белок в организме? Продукты богатые белком. Белок в продуктах Наш организм нуждается в белке, как в воздухе.
Строение молекулы белка первичная структура. Первичная структура белковых молекул. Молекула белка в первичной структуре. Первичная структура белковой молекулы.
Где хранится информация о структуре белка Альфа спираль вторичной структуры белка. Вторичная структура белка биохимия. Белки биохимия структуры белков. Характеристика Альфа спирали вторичной структуры белка. Первичная вторичная третичная структура белка. Первичная структура белка вторичная структура. Связи в первичной вторичной третичной и четвертичной структуре белка. Белки первичные вторичные третичные четвертичные.
Где хранится информация о структуре белка Структуры белка ЕГЭ. Первичная вторичная и третичная структура белков ЕГЭ. Название структуры белка. Третичная структура белка ЕГЭ. Нуклеиновые кислоты биология 10 класс схема. Строение нуклеиновых кислот биология 10 класс. Биосинтез белка и нуклеиновых кислот. Передача наследственной информации нуклеиновые кислоты.
Структура белка в клетках организма. Структура белков в клетке. Строение и роль белка в клетке. Растительная клетка структура белка. Где хранится информация о структуре белка Где хранится информация о структуре белка Четвертичная структура белка это структура. Четвертичная структура белка структура белка. Четвертичная структура белка строение. Структуру белков четвертичная структура.
Строение нуклеиновых кислот РНК. Биологическая функция четвертичной структуры белка. Четвертичная структура белка это структура. Структура белковой молекулы биохимия. Функция четвертичной структуры структуры белка. Где хранится информация о структуре белка Клетка для белки. Строение белков в организме. Белки в растительной клетке.
Белков и их роль в клетке. Нуклеиновые кислоты хранение и передача наследственной информации. Нуклеиновые кислоты состоят из. ДНК хранение наследственной информации. Характеристика вторичной структуры белка. Вторичная структура полипептидов и белков это. Вторичная структура полипептидов. Четвертичная структура белка.
Четвертичная структура белков. Первичная структура белка процесс. Денатурация первичной структуры белка. При денатурации разрушается первичная структура белка. Разрушение первичной структуры белка. Где хранится информация о структуре белка Третичная структура белка структура белка.
Диетологи рекомендуют сочетать белки животного и растительного происхождения — так ваш рацион будет более полноценным. С участием белков проходят основные процессы,... Отвечает Николай Кузнецов 23 авг. Вот почему вам необходимо употреблять белок в течение дня, каждый день. Отвечает Екатерина Светиков 31 мая 2016 г. Единственным источником синтеза нового белка являются белки пищи. В пищеварительном... Отвечает Олег Гусев Через кишечник и в небольшом объеме также через почки организм постоянно теряет белок. Высокий оборот белка в организме необходим потому, что многие белки... Отвечает Сулейман Вагапов 7 июл. Рыбный белок организмом человека усваивается за 1,5-2 часа, а... Отвечает Фотий Щукин 9 июл.
Биосинтез белка и генетический код: транскрипция и трансляция белка
Информация о таких структурах хранится в банке данных Protein Data Bank, который уже сейчас содержит почти 90 тыс. моделей биологических макромолекул, включая не только сами белки, но и ДНК, РНК, а также их комплексы. ДНК несет информацию о: 1) последовательности аминокислот в молекуле белка 2) месте определенной аминокислоты в белковой цепи 3) признаке конкретного организма 4) аминокислоте, включаемой в белковую цепь 4. Код ДНК вырожден потому, что: 1). Информация о структуре белка закодирована в ДНК. Дезоксирибонуклеиновая кислота имеет очень сложную структуру, которую не до конца удалось раcшифровать ученым в наши дни. Всего ответов: 1. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задания. DeepMind выпускает расширенную базу данных воссозданных ИИ структур всех известных белков, об этом объявила материнская компания Google Alphabet. Часть агрегированного белка поступает в центральную полость комплекса, где в результате гидролиза АТФ происходит изменение его структуры.
Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
Проблема, решению которой посвящены многотомные монографии и работа целых институтов, кому-то может показаться несложной — как предсказать трехмерную структуру любого белка по его аминокислотной последовательности, где эта структура однозначно закодирована. AlphaFold способна выявить структуру белков почти всех живых организмов — от животных и людей до бактерий и вирусов. Кроме того, программа представляет информацию в трехмерном измерении. Информация о строении белков записана в отдельных участках ДНК – генах.
Где хранится информация о структуре белка
Вторичная структура связывает аминокислоты в белке в форме спиральной альфа-гелицы или бета-складки. Третичная структура формирует уникальную трехмерную форму белка, а кватернарная структура определяет способ связывания нескольких цепочек белков. Таким образом, основа белка является ключевым элементом в изучении строения и функции белков, а информацию о первичной структуре можно найти в генетической информации, хранящейся в ДНК. Что такое первичная структура белка? Генетическая информация закодирована в последовательности нуклеотидов, из которых состоят гены. При синтезе белка, информация из генетического кода транслируется в белковую молекулу на рибосоме. Рибосома считывает последовательность триплетов нуклеотидов кодонов и связывает с ними соответствующие аминокислоты. Таким образом, формируется последовательность аминокислот, которая и определяет первичную структуру белка.
Денатурация — это разрушение характерной для данного белка четвертичной, третичной и вторичной структуры, в результате чего в денатурированном состоянии полипептидные цепи белков образуют случайные и беспорядочные клубки и петли. Разрыва пептидных связей при денатурации не происходит, то есть сама полипептидная цепь сохраняется, однако способ ее укладки изменяется. В том случае если в белке имеются дисульфидные мостики, стабилизирующие третичную структуру белка, обычно при денатурации они рвутся, что происходит путем восстановления остатков цистеина. Денатурация бывает обратимой и необратимой. В случае обратимой денатурации при возвращении в исходные нативные условия пространственная структура белка восстанавливается. При варке яйца мы имеем дело с необратимой денатурацией, когда исходную нативную структуру восстановить уже практически невозможно. Как правило, необратимая денатурация связана не с нарушением первичной структуры, а с тем, что разные полипептидные цепи взаимодействуют своими гидрофобными участками, слипаются и образуют большие агрегаты — твердые частицы белка, выпадающие в осадок. Свет рассеивается на границе этих частиц, поэтому прозрачный раствор белка например, белок яйца становится непрозрачной взвесью твердых частиц белкового агрегата, что объясняет белый цвет и непрозрачность белка вареного яйца. В клетке также происходит ренатурация белков, обычно поврежденных, отслуживших свой срок. Такие белки либо разрушаются деградируют , либо, если это еще возможно, ренатурируют — самостоятельно или при помощи белков-шаперонов, своеобразных помощников, способствующих восстановлению структуры других белков. Шапероны играют большую роль в восстановлении клетки после теплового шока. Рентгеноструктурный анализ Основным источником знаний о структуре белков является метод рентгеноструктурного анализа. Для того чтобы провести рентгеноструктурный анализ, необходимо получить кристаллы белка, что далеко не всегда удается. Иногда фермент кокристаллизуют совместно кристаллизуют с субстратом или ингибитором, другие белки тоже могут кокристаллизоваться с какими-либо веществами. После получения кристаллов белка их облучают рентгеновскими лучами и получают картину дифракции этих лучей на кристаллической структуре белка. По положению пятен на дифракционной картине рассчитывают положение каждого атома в молекуле белка. Понятно 118 Войдите или зарегистрируйтесь , чтобы голосовать.
Они определили, как сеть использует информацию о цепочках белков, и как предсказанные структуры одной части белка могут влиять на то, как сеть обрабатывает последовательности, соответствующие другим частям. Как отмечает Бэк, в отличие от DeepMind, в лаборатории исследователей нет инженеров, занимающихся глубоким обучением. Между тем команда Бейкера создала сервер, где исследователи могут разместить последовательность белка и получить предсказанную структуру. С момента запуска в прошлом месяце он уже предсказал структуру более 5 тысяч белков от 500 исследователей. Хотя исходный код AlphaFold 2 находится в свободном доступе, в том числе для коммерческих организаций, он пока не может быть особенно полезным для исследователей без технических знаний. DeepMind сотрудничал с исследователями и организациями, в том числе с некоммерческой инициативой «Лекарства от забытых болезней», но теперь надеется расширить сотрудничество.
Синтез белка происходит в цитоплазме на рибосомах. Знаешь ответ?
Машинное определение структуры белка: ключ к пониманию заболеваний и медицинским инновациям
Нужна помощь в написании работы? Написание учебной работы за 1 день от 100 рублей. Посмотрите отзывы наших клиентов и узнайте стоимость вашей работы. Подробнее Определение структуры белков Структура белков — это трехмерное пространственное расположение атомов в молекуле белка. Она определяет форму и функцию белка, и является ключевым фактором в его взаимодействии с другими молекулами в клетке. Структура белка может быть представлена в виде последовательности аминокислот, которые связаны между собой пептидными связями. Каждая аминокислота имеет свою химическую природу и может взаимодействовать с другими аминокислотами внутри белка. Определение структуры белков является сложной задачей, так как она требует экспериментальных методов, таких как рентгеноструктурный анализ, ядерный магнитный резонанс ЯМР и криоэлектронная микроскопия. Эти методы позволяют получить информацию о расположении атомов внутри белка. Однако, экспериментальные методы могут быть дорогостоящими и трудоемкими, поэтому разработаны методы предсказания структуры белков на основе их последовательности аминокислот. Эти методы используют алгоритмы и модели, чтобы предсказать трехмерную структуру белка на основе его последовательности.
Определение структуры белков имеет большое значение для понимания их функции и взаимодействия с другими молекулами. Это позволяет исследователям разрабатывать новые лекарственные препараты, улучшать существующие методы лечения и предсказывать эффекты генетических мутаций на структуру и функцию белков. Значение предсказания структуры белков Предсказание структуры белков имеет огромное значение в биоинформатике и молекулярной биологии. Знание трехмерной структуры белка позволяет исследователям лучше понять его функцию, взаимодействие с другими молекулами и механизмы, лежащие в основе его деятельности. Вот несколько основных причин, почему предсказание структуры белков является важным: Понимание функции белков Структура белка неразрывно связана с его функцией. Знание трехмерной структуры позволяет исследователям понять, как белок взаимодействует с другими молекулами, какие регионы ответственны за его активность и какие изменения в структуре могут привести к изменению функции. Разработка новых лекарственных препаратов Предсказание структуры белков играет важную роль в разработке новых лекарственных препаратов. Знание структуры целевого белка позволяет исследователям разработать молекулы-ингибиторы, которые могут связываться с белком и блокировать его активность. Это открывает новые возможности для лечения различных заболеваний, таких как рак, инфекции и неврологические расстройства. Улучшение существующих методов лечения Предсказание структуры белков также может помочь улучшить существующие методы лечения.
Знание структуры белка позволяет исследователям оптимизировать действие лекарственных препаратов, улучшить их специфичность и снизить побочные эффекты. Это может привести к более эффективному лечению и улучшению качества жизни пациентов. Понимание эффектов генетических мутаций Предсказание структуры белков также может помочь исследователям понять эффекты генетических мутаций на структуру и функцию белков. Знание структуры белка позволяет предсказать, какие изменения в последовательности аминокислот могут привести к изменению его структуры и функции. Это может помочь в диагностике генетических заболеваний и разработке персонализированного подхода к лечению. В целом, предсказание структуры белков имеет огромное значение для понимания и применения в биологических и медицинских исследованиях. Оно открывает новые возможности для разработки лекарственных препаратов, улучшения существующих методов лечения и понимания генетических механизмов заболеваний. Методы предсказания структуры белков Предсказание структуры белков является сложной задачей, так как она основана на предсказании трехмерной конформации белка на основе его аминокислотной последовательности.
Вспоминаем, что радикалы бывают полярные и неполярные. Когда глобула скручивается, то она прячет гидрофобные остатки аминокислот внутрь этого шарика, а гидрофильные выставляет наружу. Оно и понятно, все-таки глобулы находятся в организме, а у нас почти везде вода. Строение глобулы Скручивание — удивительный процесс. Здесь начинают взаимодействовать очень очень-очень! Представьте, что тридцатый остаток взаимодействует с триста семидесятым. При этом все настолько предопределено первичной структурой, что радикалы взаимодействуют максимально точно. А взаимодействий ведь не мало! Кстати о них, какими они бывают: Водородные связи — куда уж без них. Гидрофобное слипание — ведь глобула прячет свои гидрофобные остатки, так что они взаимодействуют друг с другом. Ионные связи — между разнозаряженными радикалами. Ковалентная связь между остатками цистеина дисульфидная — самая прочная. Связи, которые стабилизируют глобулу Про все эти связи у меня есть статейка ;] Ещё раз сказу, что здесь взаимодействуют только радикалы. Когда глобула сложилась в пространстве, то всю эту сложную структуру называют конформацией получается, что конформация — это положение атомов друг относительно друга в пространстве. Есть еще кое-что интересное: посмотрите на связи, которые образуют эту структуру. Большая часть из них — это силы слабого взаимодействия между молекулами. Это значит, что они очень легко рвутся, даже простого повышения температуры на несколько градусов хватит для того, чтобы эти связи разорвались. Как выйти из такого положения такой большой молекуле? Дело в том, что таких связей настолько много, что существует конформационная лабильность. По сути это означает, что некоторые связи могут рваться, а другие тут же образовываться. Какой можно сделать вывод из всего этого? Не стоит думать о третичной структуре белка, как о чем-то статичном. Представьте ее как дом, который меняет свой цвет при повышении или понижении температуры, еще он может менять свой размер в зависимости от того идет дождь или нет. Какой странный дом…. В таком долго не проживешь. Некоторые участки глобулы такие чсвшники, что собираются отдельно от всей остальной молекулы. Эти части называются доменами. Домен собирается в мини-третичную структуру самостоятельно, их даже может быть несколько. Чаще всего они имеют какую-то важную задачу, например, входят в состав активного центра. Строение активного центра Стоп-стоп-стоп. Это тиво еще такое? Ты про это ничего не говорил. Точно, помните мы сказали, что с этого уровня белок начинает пахать? А задача глобулы — это связать что-то, опять же грубо. Так вот, как она все это делает? Да-да, через активный центр, такие вы умные конечно… В чем прикол активного центра? Он должен соответствовать молекуле, с которой будет взаимодействовать. Это называется комплементарностью. Не путать с комплиментами. Активный центр — это замок, а другая молекула — ключ, которые должны подходить друг другу. Такие вот соулмейты. Хотя к некоторым активным центрам могут подходить много ключиков. Связи, которые образуются в активном центре — слабые: чаще всего ионные, водородные и Ван-дер-Вальсовы. Но иногда могут быть и ковалентными, но не будем забегать вперёд — об этом мы поговорим, когда будем разбирать ферменты. Ну а теперь, как все это работает. В активном центре располагается уникальная последовательность аминокислот, допустим там будет две положительнозаряженных и две отрицательнозаряженных аминокислоты. А у молекулы, с которой происходит взаимодействие, будет: две отрицательных группы и две положительных. Форма молекулы совпадает с формой активного центра. Кстати, у молекулы, которая взаимодействует с активным центром тоже есть свое название — лиганд. Надоели уже эти названия? Мне тоже… Строение активного центра и его взаимодействие с лигандом Ах, да — вся третичная структура определяется первичной…. Я знаю, что вы запомнили, но хочу немного понадоедать. Эти связи образуются между радикалами. Четвертичная структура белка Последняя, но самая большая! Не пугайтесь, только по размеру. Она есть не у всех белков, некоторые прекрасно работают в виде третичной структуры и не парятся. Но представьте, что мы возьмем несколько третичных структур и как соединим их вместе. Пусть их будет 4 штуки, берем 4 шарика и соединяем их. Получаем четвертичную, но не из-за того, что мы взяли 4 шарика…. Эти шарики комплементарны друг другу в участках связывания — не активный центр, но чем-то похоже. Таких участков связывания много, поэтому ошибиться и не узнать своего товарища очень трудно. Каждая глобула, которую мы взяли — это отдельная полипептидная цепь. Прочитай это еще раз. До этого все касалось только одной полипептидной цепи, а теперь их несколько. Такая цепь называется мономером или субъединицей , а при соединении мономеров образуется олигомер. Так что вся большая молекула — это олигомер. Четвертичная структура белка Какие связи все это стабилизируют? Чаще всего это водородные, ионные и Ван-дер-Вальсовы, так как каждый мономер прячет свои гидрофобные остатки вглубь молекулы, то они образуются редко.
Совокупность рибосом, синтезирующих на одной иРНК, называется полисомой. По окончанию процесса биосинтеза, цепочка отсоединяется от рибосомы и принимает свою природную структуру: вторичную, третичную или четвертичную. Текст: Ксения Алексеевна, 12. Для об основания ответа опишите структуру генно-инженерной конструкции с флуоресцентными белками. Каким будет расщепление по фенотипами и генотипам среди потомков второго поколения, полученных при самоопылении гибридов первого поколения? Считайте, что генно-инженерные конструкции наследуются независимо, а кроссинговер внутри конструкций не происходит А. Поскольку рекомбиназа CRE подействовала на поздних этапах развития зародыша, то у всех потомков F1 произойдёт рекомбинация по сайтам LoxP. Это приведёт к тому, что участок между сайтами FRT «перевернётся»: Это означает, что после включения промотора APETALA 3 в лепестках и тычинках лепестки будут светиться зелёным светом результат двух рекомбинаций , а тычинки — синим светом результат только одной рекомбинации. Остальные части растения не должны светиться. Обозначим получившийся вариант вставки, которая потенциально могла бы светиться синим светом, как L2 см. Ни в пестиках, ни в тычинках гены CRE и Flp не «включаются» не экспрессируются , поэтому потомкам F2 могут достаться либо L2, либо l0. Красными точечными рамками показаны генотипы, в которых нет вставку с флуоресцентными белками. В этом случае рекомбинации также не будет. Вставка перейдёт обратно в форму L1, которая будет сохраняться по мере вегетативного развития. При образовании лепестков и чашелистиков начнёт экспрессироваться ген Flp, что приведёт к рекомбинации по прямым повторам FRT. Таким образом, лепестки у этих растений будут светиться зелёным светом, а тычинки — красным. При облучении, например, ультрафиолетовым светом такой белок светится в видимой части спектра. В генно-инженерных конструкциях их ставят под определенные промоторы. В зависимости от этого в живом объекте светятся разные части. Генный инженер создал конcтрукцию, схематическая карта которой приведена ниже. Промотор условно изображён в форме пятиугольника, кодирующие части генов — в форме серых прямоугольников, сайты Lox P и FRT — в виде стрелок, показывающих направление асимметричной части. Чёрными ромбами обозначены терминаторы транскрипции. Считайте, что в этом месте матричный синтез и-РНК прекращается. Каким цветом должны светиться клетки, в которых содержится данная генно-инженерная конструкция? Считайте, что при этом рекомбинация произошла только один раз! Изменится ли после этого свечение клеток? Нарисуйте в тех же условных обозначениях структуру приведённого участка ДНК после действия флиппазы Flp. Предположим, что на исходную последовательнось ДНК в генно-инженерной конструкции сначала подействовали рекомбиназой CRE, а после этого — флиппазой Flp. Нарисуйте схему строения ДНК для этого случая. Каким будет свечение клеток? В современной генетической инженерии часто применняют технологии, связанные с гомологичной рекомбинацией ДНК непосредственно в живом объекте. Она состоит из 34 нуклеотидов. В середине располагается несимметричная последовательность из 8 нуклеотидов показана серой стрелкой на рисунке. По краям располагаются так называемые палиндромные последовательности из 13 нуклеотидов выделены на рисунке как пунктирные блоки. Именно эти палиндромные участки узнаёт особый фермент, вызывающий рекомбинацию, который обозначают CRE. Будем в дальнейшем называть этот фермент рекомбиназой CRE. Для того, чтобы состоялась рекомбинация, два сайта Lox P должны расположиться параллельно друг другу. Аналогично работает и другая система гомологичной рекомбинации — Flp-FRT, обнаруженная у пекарских дрожжей. При рекомбинации две молекулы ДНК должны ориентироваться параллельно друг другу сайтами FRT, и только в этом случае произойдёт рекомбинация. Предварительное доказательство лемма к задаче 9 5 баллов. Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по «перевёрнутым» инвертированным повторам происходит «переворот» последовательности ДНК, находящейся между повторами. Для этого нарисуем молекулу ДНК и условно обозначим на ней буквами несколько точек. Затем «изогнём» молекулу так, чтобы повторы, обозначенные стрелками, встали параллельно друг другу. После обмена участками и «распрамления» окажется, что центральная часть между повторами «перевернулась». Докажем, что при гомологичной рекомбинаци по прямым повторам происходит образование кольцевой ДНК, при этом из линейной последовательности ДНК «удаляется» участок, находящейся между повторами. Для этого используем тот же приём: нарисуем молекулу ДНК и условно обозначим на ней буквами несколько точек.
На этой странице можно обсудить все варианты ответов с другими пользователями сайта и получить от них наиболее полную подсказку. Последние ответы Slawik2466 29 апр. Эмбриологические доказательства эволюции животного мира основываются на сравнении строения :Варианты Batueva1970mailru 28 апр. Олжас3 28 апр. Lyubov11rus 28 апр. Единорогlvl80 28 апр. Объяснение : Плауны являются пищей для животных и служат пищей даже для коренных народов мира... Elena030683 28 апр.
Важность первичной структуры белка
- Урок: «Биосинтез белка»
- Проекты по теме:
- Строение и функции белков. Денатурация белка - ОПИУМ
- Где хранится информация о структуре белка
- Адрес доставки белка указан уже в матричной РНК
«Ситуация изменилась кардинально»: ИИ научился предсказывать структуру белка (Science, США)
Хранится в ядре, синтез РНК. Как она зашифрована в этой молекуле? Как информация из ядра передаются в цитоплазму? Эта функция белков Обратите внимание,есть ли вблизи стаи птиц,Чем птицы заняты?Как изменилась их жизнь с. Информация о первичной структуре белка хранится в базах данных, доступных для исследователей и ученых. Именно в молекуле ДНК хранится информация о первичной структуре молекулы белка.
Где находится информация о первичной структуре белка и как она хранится
Первичная структура фибриллярных белков также высоко регулярна, периодична, — потому-то из нее и образуется обширная регулярная вторичная структура. В биологии трансляция — это процесс реализации информации о структуре белка, представленной в иРНК последовательностью нуклеотидов, как последовательности аминокислот в синтезируемой молекуле белка. Дан 1 ответ. Хранится в ядре, синтез РНК. Похожие задачи. Информация о таких структурах хранится в банке данных Protein Data Bank, который уже сейчас содержит почти 90 тыс. моделей биологических макромолекул, включая не только сами белки, но и ДНК, РНК, а также их комплексы. Информация о первичной структуре белка содержится в его генетической последовательности.